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- PDB-5wno: Crystal structure of C. elegans LET-23 kinase domain complexed wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wno
タイトルCrystal structure of C. elegans LET-23 kinase domain complexed with AMP-PNP
要素Receptor tyrosine-protein kinase let-23
キーワードTRANSFERASE / Receptor tyrosine-protein kinase / dimerization / inactive conformation / cell signaling / Let-23 / C. elegans
機能・相同性
機能・相同性情報


vulval cell fate specification / SHC1 events in ERBB2 signaling / Nuclear signaling by ERBB4 / GAB1 signalosome / : / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / Signal transduction by L1 / ERBB2 Regulates Cell Motility / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / Signaling by EGFR ...vulval cell fate specification / SHC1 events in ERBB2 signaling / Nuclear signaling by ERBB4 / GAB1 signalosome / : / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / Signal transduction by L1 / ERBB2 Regulates Cell Motility / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / Signaling by EGFR / Signaling by ERBB2 / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of vulval development / Downregulation of ERBB4 signaling / PIP3 activates AKT signaling / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Downregulation of ERBB2 signaling / EGFR downregulation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / ovulation / nematode larval development / multicellular organism development / male genitalia development / sleep / positive regulation of kinase activity / epidermal growth factor receptor activity / plasma membrane => GO:0005886 / lateral plasma membrane / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / basal plasma membrane / determination of adult lifespan / epidermal growth factor receptor signaling pathway / receptor protein-tyrosine kinase / cell-cell junction / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / basolateral plasma membrane / receptor complex / apical plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily ...Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Receptor tyrosine-protein kinase let-23
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.386 Å
データ登録者Liu, L. / Thaker, T.M. / Jura, N.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM109176 米国
Susan G. Komen FoundationCCR14299947 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)F32CA216928 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Regulation of Kinase Activity in the Caenorhabditis elegans EGF Receptor, LET-23.
著者: Liu, L. / Thaker, T.M. / Freed, D.M. / Frazier, N. / Malhotra, K. / Lemmon, M.A. / Jura, N.
履歴
登録2017年8月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor tyrosine-protein kinase let-23
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4803
ポリマ－37,9501
非ポリマー5312
水19811
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1000 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area14460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.097, 77.978, 106.207
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Receptor tyrosine-protein kinase let-23 / Lethal protein 23


分子量: 37949.613 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain (UNP residues 866-1191) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: let-23, kin-7, ZK1067.1 / プラスミド: pFASTbac HTa
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: P24348, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG5000 MME, 0.20 M sodium chloride, 0.10 M HEPES, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月30日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.386→63 Å / Num. obs: 16320 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 65.15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.386→2.46 Å / Rmerge(I) obs: 0.89 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4RIX

4rix


解像度: 2.386→40.936 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2475 790 4.86 %
Rwork0.2155 --
obs0.217 16260 98.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.386→40.936 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2441 0 32 11 2484
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022529
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4553417
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0791508
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038371
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003433
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3858-2.53530.35981100.33132505X-RAY DIFFRACTION97
2.5353-2.7310.36871430.30682489X-RAY DIFFRACTION98
2.731-3.00570.3191490.27732529X-RAY DIFFRACTION98
3.0057-3.44050.3181260.25862600X-RAY DIFFRACTION100
3.4405-4.33390.23661230.21492631X-RAY DIFFRACTION99
4.3339-40.94230.19861390.17512716X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -27.0873 Å / Origin y: 4.4576 Å / Origin z: -19.5396 Å
111213212223313233
T0.617 Å2-0.0501 Å20.024 Å2-0.3749 Å2-0.0112 Å2--0.3961 Å2
L3.8207 °2-2.4783 °2-1.0755 °2-5.9929 °21.3228 °2--4.5331 °2
S0.118 Å °-0.0713 Å °-0.1482 Å °-0.0917 Å °-0.1816 Å °0.089 Å °0.4808 Å °-0.1488 Å °0.0508 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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