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Yorodumi- PDB-5wmf: Crystal structure of the Hexameric Ring of Epstein-Barr Virus Nuc... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5wmf | ||||||
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Title | Crystal structure of the Hexameric Ring of Epstein-Barr Virus Nuclear Antigen-1, EBNA1 | ||||||
Components | Epstein-Barr nuclear antigen 1 | ||||||
Keywords | VIRAL PROTEIN / EBNA1 / DNA binding protein / Epstein-Barr Virus | ||||||
Function / homology | Function and homology information host cell PML body / viral latency / Hydrolases; Acting on ester bonds; Endodeoxyribonucleases producing 5'-phosphomonoesters / enzyme-substrate adaptor activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / regulation of DNA replication / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / endonuclease activity / DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of DNA-templated transcription / DNA binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Epstein-Barr virus (Epstein-Barr virus) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Messick, T.E. | ||||||
Funding support | United Kingdom, 1items
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Citation | Journal: J. Virol. / Year: 2017 Title: Structural and Functional Basis for an EBNA1 Hexameric Ring in Epstein-Barr Virus Episome Maintenance. Authors: Deakyne, J.S. / Malecka, K.A. / Messick, T.E. / Lieberman, P.M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5wmf.cif.gz | 473.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5wmf.ent.gz | 397.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5wmf.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5wmf_validation.pdf.gz | 469.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5wmf_full_validation.pdf.gz | 482.6 KB | Display | |
Data in XML | 5wmf_validation.xml.gz | 34.3 KB | Display | |
Data in CIF | 5wmf_validation.cif.gz | 48.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wm/5wmf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wm/5wmf | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 1vhiS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 16618.188 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Epstein-Barr virus (Epstein-Barr virus) Strain: B95-8 / Gene: EBNA1, BKRF1 / Plasmid: pET SUMO EBNA1 468-619 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P03211 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.95 Å3/Da / Density % sol: 36.89 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: Concentrated EBNA1 was diluted 1:1 in a solution containing 50 mM morpholineethanesulfonic acid (MES) (pH 6.5) and 800 mM sodium formate. PH range: 6.0=7.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU MICROMAX-007 HF / Wavelength: 1.54178 Å |
Detector | Type: RIGAKU SATURN 944+ / Detector: CCD / Date: Oct 7, 2011 / Details: VariMax optical mirrors |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54178 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→50 Å / Num. obs: 48887 / % possible obs: 82.4 % / Redundancy: 1.9 % / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 9.68 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1VHI Resolution: 1.9→29.189 Å / SU ML: 0.25 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0.02 / Phase error: 30.92
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.7 Å / VDW probe radii: 0.9 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→29.189 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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