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- PDB-5wjd: Crystal structure of Naa80 bound to acetyl-CoA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wjd
タイトルCrystal structure of Naa80 bound to acetyl-CoA
要素CG8481, isoform B
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Acetyltransferase / acetyl-CoA (アセチルCoA) / GNAT fold / acetylation (アセチル化)
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal peptidyl-aspartic acid acetylation / N-terminal peptidyl-glutamic acid acetylation / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / acetyl-CoA binding / N-acetyltransferase activity / protein acetylation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / 細胞質
類似検索 - 分子機能
N-alpha-acetyltransferase 80 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / クエン酸 / N-alpha-acetyltransferase 80
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Goris, M. / Magin, R.S. / Marmorstein, R. / Arnesen, T.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Structural determinants and cellular environment define processed actin as the sole substrate of the N-terminal acetyltransferase NAA80.
著者: Goris, M. / Magin, R.S. / Foyn, H. / Myklebust, L.M. / Varland, S. / Ree, R. / Drazic, A. / Bhambra, P. / Stove, S.I. / Baumann, M. / Haug, B.E. / Marmorstein, R. / Arnesen, T.
履歴
登録2017年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年5月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CG8481, isoform B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1293
ポリマ－18,1271
非ポリマー1,0022
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.685, 62.643, 63.758
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CG8481, isoform B / FI06462p


分子量: 18127.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Dmel\CG8481, CG8481-RB, CG8481, Dmel_CG8481 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q59DX8, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略) / アセチルCoA


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸 / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.85 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 24% polyethylene glycol (PEG) 3350, 0.1 M Bis Tris propane (pH 7.6, pH adjusted with citric acid) and 10 mM NaBr

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03319 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03319 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 11715 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 12.3 % / Rmerge(I) obs: 0.177 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.185 / Χ2: 1.468 / Net I/σ(I): 4.7 / Num. measured all: 144411
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2-2.03100.7565750.7790.2450.7970.77799.8
2.03-2.0711.10.7075510.8580.2180.7410.79398
2.07-2.1111.10.6755680.8830.2080.7070.84599.8
2.11-2.1512.40.5615830.940.1640.5850.87998.6
2.15-2.212.80.5345620.9270.1540.5560.95698.6
2.2-2.2512.90.5125700.9370.1460.5320.994100
2.25-2.31130.4475840.9550.1280.4651.05399
2.31-2.3712.70.4375610.9640.1260.4550.9898.9
2.37-2.4412.10.3585940.9590.1070.3741.124100
2.44-2.5212.90.3385610.9710.0970.3521.21999.3
2.52-2.6112.60.295920.9730.0850.3031.31599.5
2.61-2.7113.30.2765690.9810.0780.2871.32899.5
2.71-2.8413.10.2365890.9850.0680.2461.37499.5
2.84-2.9912.90.1985960.9860.0570.2071.59599.7
2.99-3.1712.20.1735830.9890.0510.1811.98799.7
3.17-3.4212.70.1425880.9910.0410.1482.34199.7
3.42-3.76130.126030.9960.0350.1252.421100
3.76-4.3112.50.1025930.9960.030.1062.573100
4.31-5.43120.0886210.9960.0260.0922.329100
5.43-5011.50.086720.9980.0240.0841.98599.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2CNM

2cnm


解像度: 2.001→44.684 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 22.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2223 1174 10.05 %
Rwork0.1836 10507 -
obs0.1876 11681 99.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 60.41 Å2 / Biso mean: 25.5361 Å2 / Biso min: 10.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.001→44.684 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1220 0 64 129 1413
Biso mean--31.97 33.39 -
残基数----157
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031313
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7441785
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045197
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003219
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.966780
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0006-2.09160.28531420.21191259140197
2.0916-2.20190.26651420.19931272141499
2.2019-2.33990.23771430.192512911434100
2.3399-2.52050.24241420.1911298144099
2.5205-2.77410.24991490.195913091458100
2.7741-3.17550.22211440.186913241468100
3.1755-4.00030.18591490.158813431492100
4.0003-44.69540.20491630.18314111574100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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