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万見
- PDB-2cnm: RimI - Ribosomal S18 N-alpha-protein acetyltransferase in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cnm
タイトルRimI - Ribosomal S18 N-alpha-protein acetyltransferase in complex with a bisubstrate inhibitor (Cterm-Arg-Arg-Phe-Tyr-Arg-Ala-N-alpha- acetyl-S-CoA).
要素
  • 30S RIBOSOMAL PROTEIN S18
  • MODIFICATION OF 30S RIBOSOMAL SUBUNIT PROTEIN S18
キーワードTRANSFERASE / N-ALPHA ACETYLATION / GCN5-N-ACETYLTRANSFERASE / RIBOSOMAL PROTEIN / ACETYLTRANSFERASE / GNAT / ACYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


[ribosomal protein bS18]-alanine N-acetyltransferase / protein-N-terminal-alanine acetyltransferase activity / cytosolic small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / structural constituent of ribosome / translation / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-acetyltransferase RimI / N-acetyltransferase RimI/Ard1 / : / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Ribosomal protein S18, conserved site ...N-acetyltransferase RimI / N-acetyltransferase RimI/Ard1 / : / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Ribosomal protein S18, conserved site / Ribosomal protein S18 signature. / Ribosomal protein S18 / Ribosomal protein S18 / Ribosomal protein S18 superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / [Ribosomal protein bS18]-alanine N-acetyltransferase / Small ribosomal subunit protein bS18 / :
類似検索 - 構成要素
生物種SALMONELLA TYPHIMURIUM LT2 (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Vetting, M.W. / Yu, M. / Bareich, D.C. / Blanchard, J.S.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2008
タイトル: Crystal Structure of Rimi from Salmonella Typhimurium Lt2, the Gnat Responsible for N{Alpha}- Acetylation of Ribosomal Protein S18.
著者: Vetting, M.W. / Bareich, D.C. / Yu, M. / Blanchard, J.S.
履歴
登録2006年5月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年2月8日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
改定 1.32017年2月15日Group: Derived calculations
改定 1.42018年6月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.page_last
改定 1.52019年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MODIFICATION OF 30S RIBOSOMAL SUBUNIT PROTEIN S18
B: MODIFICATION OF 30S RIBOSOMAL SUBUNIT PROTEIN S18
C: MODIFICATION OF 30S RIBOSOMAL SUBUNIT PROTEIN S18
D: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S18
E: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S18
F: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S18
D: COENZYME A
E: COENZYME A
F: COENZYME A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9719
ポリマ－57,6686
非ポリマー2,3033
水1,08160
1
A: MODIFICATION OF 30S RIBOSOMAL SUBUNIT PROTEIN S18
D: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S18
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9903
ポリマ－19,2232
非ポリマー7681
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2250 Å2
ΔGint-8.4 kcal/mol
Surface area10550 Å2
手法PQS
2
B: MODIFICATION OF 30S RIBOSOMAL SUBUNIT PROTEIN S18
E: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S18
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9903
ポリマ－19,2232
非ポリマー7681
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2270 Å2
ΔGint-8.2 kcal/mol
Surface area10490 Å2
手法PQS
3
C: MODIFICATION OF 30S RIBOSOMAL SUBUNIT PROTEIN S18
F: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S18
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9903
ポリマ－19,2232
非ポリマー7681
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2320 Å2
ΔGint-6.7 kcal/mol
Surface area10680 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)133.127, 133.127, 190.986
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
詳細THE PROTEIN IS A MONOMER IS SOLUTION. THE TRIMER/HEXAMER OBSERVED IN THE ASU IS NON- PHYSIOLOGICAL AND IS AN ARTEFACT OF CRYSTAL PACKING.

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要素

#1: タンパク質 MODIFICATION OF 30S RIBOSOMAL SUBUNIT PROTEIN S18 / RIBOSOMAL-N-ALPHA-ACETYLTRANSFERASE


分子量: 18325.762 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SALMONELLA TYPHIMURIUM LT2 (サルモネラ菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: Q8ZJW4, ribosomal-protein-alanine N-acetyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド 30S RIBOSOMAL PROTEIN S18 / CTERM-ARG-ARG-PHE-TYR-ARG-ALA-N-ALPHA-ACETYL


分子量: 897.060 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) SALMONELLA TYPHIMURIUM LT2 (サルモネラ菌)
参照: UniProt: V2H9S5, UniProt: Q8ZK81*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細BIOMOLECULE IS A MONOMER IN SOLUTION. TRIMER OBSERVED IN ASSYMETRIC UNIT IS BELIEVED TO BE NONPHYSIOLOGICAL.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.3 %
結晶化pH: 5.5
詳細: 15% PEG400 (W/V), 100 MM NACITRATE PH 5.5, 100 MM (NH4)2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200B / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: OSMIC CONFOCAL MAXFLUX OPTICS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→40 Å / Num. obs: 19233 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.6→98.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 20.305 / SU ML: 0.208 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.571 / ESU R Free: 0.311 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 1037 5.1 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.196 19233 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.55 Å20.27 Å20 Å2
2--0.55 Å20 Å2
3----0.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→98.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3801 0 144 60 4005
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0224032
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6022.0255490
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1925450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.07323.667180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.09115615
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6051530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2615
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023054
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.21677
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.22742
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.2178
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3260.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1510.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5841.52323
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.0223624
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.76131953
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8994.51866
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.32 89
Rwork0.281 1396
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.02270.6042-0.02281.42560.08212.71970.0456-0.18030.06220.2061-0.10660.22140.1964-0.25320.06090.0014-0.02090.0311-0.0857-0.0257-0.14170.233-30.31649.204
21.5076-0.9384-0.3152.0097-0.2231.82640.09110.16960.1299-0.2367-0.0752-0.0327-0.00230.0164-0.0159-0.0364-0.04370.002-0.07170.0002-0.120720.907-12.85522.598
32.45410.02290.77912.9002-0.9261.58830.0354-0.0525-0.00130.1783-0.1177-0.5672-0.03720.35220.08220.0145-0.0151-0.0570.0359-0.0043-0.028138.399-31.350.82
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 151
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 151
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 151

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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