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- PDB-5was: Corynebacterium glutamicum Hydrolyzed Homoserine kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5was
タイトルCorynebacterium glutamicum Hydrolyzed Homoserine kinase
要素(Homoserine kinase) x 3
キーワードTRANSFERASE / Corynebacterium glutamicum / Homoserine Kinase / L-threonine / L-homoserine / Magnesium
機能・相同性
機能・相同性情報


homoserine kinase / homoserine kinase activity / threonine biosynthetic process / phosphorylation / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Homoserine kinase / GHMP kinase, ATP-binding, conserved site / GHMP kinases putative ATP-binding domain. / GHMP kinase N-terminal domain / GHMP kinases N terminal domain / GHMP kinase, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Homoserine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.799 Å
データ登録者Petit, C. / Ronning, D.R.
引用ジャーナル: ACS Omega / 年: 2018
タイトル: Reduction of Feedback Inhibition in Homoserine Kinase (ThrB) ofCorynebacterium glutamicumEnhances l-Threonine Biosynthesis.
著者: Petit, C. / Kim, Y. / Lee, S.K. / Brown, J. / Larsen, E. / Ronning, D.R. / Suh, J.W. / Kang, C.M.
履歴
登録2017年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Homoserine kinase
B: Homoserine kinase
C: Homoserine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6104
ポリマ－33,5153
非ポリマー951
水1,09961
1
A: Homoserine kinase
B: Homoserine kinase
C: Homoserine kinase
ヘテロ分子

A: Homoserine kinase
B: Homoserine kinase
C: Homoserine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,2208
ポリマ－67,0306
非ポリマー1902
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area13300 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area24040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.227, 46.227, 267.295
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Homoserine kinase / HSK


分子量: 18769.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
遺伝子: thrB, Cgl1184, cg1338 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 / 参照: UniProt: P07128, homoserine kinase
#2: タンパク質 Homoserine kinase / HSK


分子量: 6464.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
遺伝子: thrB, Cgl1184, cg1338 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P07128, homoserine kinase
#3: タンパク質 Homoserine kinase / HSK


分子量: 8281.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
遺伝子: thrB, Cgl1184, cg1338 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P07128, homoserine kinase
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: The CglThrB protein concentrated to 16.2 mg/mL in 20 mM Tris pH 7.5, 150 mM NaCl, 50 mM KCl and 50 mM MgCl2 was used for crystallization experiments. Drops were equilibrated against a 100 ...詳細: The CglThrB protein concentrated to 16.2 mg/mL in 20 mM Tris pH 7.5, 150 mM NaCl, 50 mM KCl and 50 mM MgCl2 was used for crystallization experiments. Drops were equilibrated against a 100 microLitter of well solution containing 0.25 M ammonium sulfate, 25 % PEG 3,350 and 0.1 M HEPES pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.799→50 Å / Num. obs: 27709 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 23.4 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 43.7
反射 シェル最高解像度: 1.8 Å / 冗長度: 19.5 % / Rmerge(I) obs: 0.262 / Mean I/σ(I) obs: 6.3 / Num. unique obs: 2537 / % possible all: 92.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5WAT

5wat


解像度: 1.799→34.967 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.36
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2871 1994 7.22 %
Rwork0.2414 --
obs0.2448 27614 97.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.799→34.967 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2047 0 5 61 2113
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062098
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0432869
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.117752
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039341
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005381
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.799-1.8440.41341300.31391673X-RAY DIFFRACTION90
1.844-1.89380.34281350.30031735X-RAY DIFFRACTION97
1.8938-1.94950.3691380.33261761X-RAY DIFFRACTION96
1.9495-2.01240.31761370.29241786X-RAY DIFFRACTION97
2.0124-2.08440.34831390.27021780X-RAY DIFFRACTION98
2.0844-2.16780.29641400.27591799X-RAY DIFFRACTION98
2.1678-2.26650.33331400.27841786X-RAY DIFFRACTION98
2.2665-2.38590.3921420.28331823X-RAY DIFFRACTION98
2.3859-2.53540.32261430.28681844X-RAY DIFFRACTION99
2.5354-2.7310.3341470.27421887X-RAY DIFFRACTION100
2.731-3.00570.3151450.27251856X-RAY DIFFRACTION100
3.0057-3.44040.29421480.24751914X-RAY DIFFRACTION100
3.4404-4.33320.25531510.21251941X-RAY DIFFRACTION100
4.3332-34.97350.23661590.19842035X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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