+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5w8q | ||||||
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Title | Crystal structure of biphenyl synthase from Malus domestica | ||||||
Components | BIS3 biphenyl synthase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / thiolase fold / benzoyl-CoA / polyketide synthase | ||||||
Function / homology | Function and homology information 3,5-dihydroxybiphenyl synthase / biphenyl synthase activity / biosynthetic process Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Malus domestica (apple) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.173 Å | ||||||
Authors | Stewart Jr, C.E. / Noel, J.P. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr D Struct Biol / Year: 2017 Title: Molecular architectures of benzoic acid-specific type III polyketide synthases. Authors: Stewart, C. / Woods, K. / Macias, G. / Allan, A.C. / Hellens, R.P. / Noel, J.P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5w8q.cif.gz | 479.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5w8q.ent.gz | 412.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5w8q.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5w8q_validation.pdf.gz | 443.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5w8q_full_validation.pdf.gz | 445.1 KB | Display | |
Data in XML | 5w8q_validation.xml.gz | 41 KB | Display | |
Data in CIF | 5w8q_validation.cif.gz | 64.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w8/5w8q ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w8/5w8q | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5uc5C 5ucoC 5wc4C 1bi5S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 43253.590 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Malus domestica (apple) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: K9MST3, 3,5-dihydroxybiphenyl synthase #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 46.93 % |
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Crystal grow | Temperature: 278 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 14% PEG 8000, 0.3M Ammonium acetate, 0.1M sodium-HEPES pH7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.1 / Wavelength: 0.9998 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Feb 12, 2010 / Details: mirrors | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Double crystal Si (III) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9998 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.173→62.675 Å / Num. obs: 251517 / % possible obs: 98.3 % / Redundancy: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 7.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.094 / Net I/av σ(I): 5.3 / Net I/σ(I): 11.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1BI5 Resolution: 1.173→27.917 Å / SU ML: 0.08 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 9.32
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 63.42 Å2 / Biso mean: 12.9143 Å2 / Biso min: 3.17 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.173→27.917 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
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