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万見
- PDB-5w81: Phosphorylated, ATP-bound structure of zebrafish cystic fibrosis ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w81
タイトルPhosphorylated, ATP-bound structure of zebrafish cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)
要素Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
キーワードHYDROLASE / CFTR / anion channel / ABC transporter / ATP-bound.
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases regulate CFTR trafficking / RHOQ GTPase cycle / Kupffer's vesicle development / lymphoid lineage cell migration into thymus / Spemann organizer formation at the embryonic shield / ABC-family proteins mediated transport / regulation of neutrophil chemotaxis / Aggrephagy / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity ...RHO GTPases regulate CFTR trafficking / RHOQ GTPase cycle / Kupffer's vesicle development / lymphoid lineage cell migration into thymus / Spemann organizer formation at the embryonic shield / ABC-family proteins mediated transport / regulation of neutrophil chemotaxis / Aggrephagy / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / transepithelial water transport / respiratory burst involved in defense response / germ cell migration / multicellular organismal-level water homeostasis / bicarbonate transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / pancreas development / embryonic hemopoiesis / chloride channel activity / chloride channel complex / T cell differentiation / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / cellular response to forskolin / chloride transmembrane transport / isomerase activity / recycling endosome membrane / heart development / early endosome membrane / defense response to bacterium / apical plasma membrane / innate immune response / endoplasmic reticulum membrane / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. ...CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.37 Å
データ登録者Zhang, Z. / Liu, F. / Chen, J.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: Conformational Changes of CFTR upon Phosphorylation and ATP Binding.
著者: Zhe Zhang / Fangyu Liu / Jue Chen /
要旨: The cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) is an anion channel evolved from an ATP-binding cassette transporter. CFTR channel gating is strictly coupled to phosphorylation and ATP ...The cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) is an anion channel evolved from an ATP-binding cassette transporter. CFTR channel gating is strictly coupled to phosphorylation and ATP hydrolysis. Previously, we reported essentially identical structures of zebrafish and human CFTR in the dephosphorylated, ATP-free form. Here, we present the structure of zebrafish CFTR in the phosphorylated, ATP-bound conformation, determined by cryoelectron microscopy to 3.4 Å resolution. Comparison of the two conformations shows major structural rearrangements leading to channel opening. The phosphorylated regulatory domain is disengaged from its inhibitory position; the nucleotide-binding domains (NBDs) form a "head-to-tail" dimer upon binding ATP; and the cytoplasmic pathway, found closed off in other ATP-binding cassette transporters, is cracked open, consistent with CFTR's unique channel function. Unexpectedly, the extracellular mouth of the ion pore remains closed, indicating that local movements of the transmembrane helices can control ion access to the pore even in the NBD-dimerized conformation.
履歴
登録2017年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.name
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8782
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,6845
ポリマ－169,6211
非ポリマー1,0634
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / ATP-binding cassette sub-family C member 7 / Channel conductance-controlling ATPase / cAMP- ...ATP-binding cassette sub-family C member 7 / Channel conductance-controlling ATPase / cAMP-dependent chloride channel


分子量: 169620.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: cftr / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTI- / 器官 (発現宿主): kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q1LX78, EC: 3.6.3.49
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: zebrafish cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 168 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293S GnTI-
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 5.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 61199 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 0.14 sec. / 電子線照射量: 1.68 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 7434
画像スキャン横: 7420 / 縦: 7676 / 動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 1-50

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION1.4粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4.0.17CTF補正
7PHENIXモデルフィッティング
9REFMACモデル精密化
10RELION2初期オイラー角割当
11FREALIGN9.11最終オイラー角割当
12RELION2分類
13FREALIGN9.11３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 900000
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 777102 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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