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- PDB-5w5f: Cryo-EM structure of the T4 tail tube -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w5f
タイトルCryo-EM structure of the T4 tail tube
要素Tail tube protein gp19
キーワードVIRAL PROTEIN / T4 tail tube / dose limit / helical reconstruction
機能・相同性symbiont genome ejection through host cell envelope, contractile tail mechanism / Bacteriophage T4, Gp19, tail tube / T4-like virus tail tube protein gp19 / virus tail, tube / structural molecule activity / Tail tube protein gp19
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage T4 sensu lato (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Zheng, W. / Wang, F. / Taylor, N.M. / Guerrero-Ferreira, R.C. / Leiman, P.G. / Egelman, E.H.
資金援助 米国, スイス, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM122510 米国
Swiss National Science Foundation310030_144243 スイス
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Refined Cryo-EM Structure of the T4 Tail Tube: Exploring the Lowest Dose Limit.
著者: Weili Zheng / Fengbin Wang / Nicholas M I Taylor / Ricardo C Guerrero-Ferreira / Petr G Leiman / Edward H Egelman /
要旨: The bacteriophage T4 contractile tail (containing a tube and sheath) was the first biological assembly reconstructed in three dimensions by electron microscopy at a resolution of ∼35 Å in 1968. A ...The bacteriophage T4 contractile tail (containing a tube and sheath) was the first biological assembly reconstructed in three dimensions by electron microscopy at a resolution of ∼35 Å in 1968. A single-particle reconstruction of the T4 baseplate was able to generate a 4.1 Å resolution map for the first two rings of the tube using the overall baseplate for alignment. We have now reconstructed the T4 tail tube at a resolution of 3.4 Å, more than a 1,000-fold increase in information content for the tube from 1968. We have used legacy software (Spider) to show that we can do better than the typical 2/3 Nyquist frequency. A reasonable map can be generated with only 1.5 electrons/Å using the higher dose images for alignment, but increasing the dose results in a better map, consistent with other reports that electron dose does not represent the main limitation on resolution in cryo-electron microscopy.
履歴
登録2017年6月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_software / pdbx_audit_support
Item: _em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22017年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.name
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8767
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8767
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tail tube protein gp19
R: Tail tube protein gp19
C: Tail tube protein gp19
B: Tail tube protein gp19
D: Tail tube protein gp19
E: Tail tube protein gp19
F: Tail tube protein gp19
G: Tail tube protein gp19
H: Tail tube protein gp19
I: Tail tube protein gp19
J: Tail tube protein gp19
K: Tail tube protein gp19
L: Tail tube protein gp19
M: Tail tube protein gp19
N: Tail tube protein gp19
O: Tail tube protein gp19
P: Tail tube protein gp19
Q: Tail tube protein gp19


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)332,63318
ポリマ－332,63318
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area114990 Å2
ΔGint-495 kcal/mol
Surface area100050 Å2
対称性らせん対称: (回転対称性: 6 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 4 / Rise per n subunits: 40.2 Å / Rotation per n subunits: 18.2 °)

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要素

#1: タンパク質
Tail tube protein gp19 / Gene product 19 / gp19


分子量: 18479.613 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Enterobacteria phage T4 sensu lato (ファージ)
参照: UniProt: P13333

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Enterobacteria Phage T4 sensu lato tail tube protein gp19 filament
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato (ファージ)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: Gatan image filter
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMAN2粒子像選択
4CTFFIND3CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9SPIDER初期オイラー角割当
10SPIDER最終オイラー角割当
12SPIDER３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
14Cootモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 18.2 ° / 軸方向距離/サブユニット: 40.2 Å / らせん対称軸の対称性: C6
粒子像の選択選択した粒子像数: 26320
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 26320 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00723994
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.78432562
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.8114112
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0573510
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0064284

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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