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万見
- PDB-5vzv: TRIM23 RING domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vzv
タイトルTRIM23 RING domain
要素E3 ubiquitin-protein ligase TRIM23
キーワードTRANSFERASE / RING domain / E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


vesicle-mediated transport / enzyme activator activity / intracellular protein transport / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / GDP binding / protein ubiquitination / lysosomal membrane / Golgi membrane / innate immune response ...vesicle-mediated transport / enzyme activator activity / intracellular protein transport / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / GDP binding / protein ubiquitination / lysosomal membrane / Golgi membrane / innate immune response / GTPase activity / GTP binding / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Small GTPase superfamily, ARF type / B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / small GTPase Arf family profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger ...Small GTPase superfamily, ARF type / B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / small GTPase Arf family profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger C2H2-type / Rab subfamily of small GTPases / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Small GTP-binding protein domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase TRIM23
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.812 Å
データ登録者Pornillos, O. / Dawidziak, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM112508 米国
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2017
タイトル: Structure and catalytic activation of the TRIM23 RING E3 ubiquitin ligase.
著者: Dawidziak, D.M. / Sanchez, J.G. / Wagner, J.M. / Ganser-Pornillos, B.K. / Pornillos, O.
履歴
登録2017年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM23
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM23
C: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM23
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7119
ポリマ－39,3183
非ポリマー3926
水2,936163
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM23
C: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM23
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4746
ポリマ－26,2122
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1610 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area8820 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM23
ヘテロ分子

B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM23
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4746
ポリマ－26,2122
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area1510 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area8170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.717, 142.464, 45.427
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase TRIM23 / ADP-ribosylation factor domain-containing protein 1 / GTP-binding protein ARD-1 / RING finger ...ADP-ribosylation factor domain-containing protein 1 / GTP-binding protein ARD-1 / RING finger protein 46 / RING-type E3 ubiquitin transferase TRIM23 / Tripartite motif-containing protein 23


分子量: 13106.056 Da / 分子数: 3 / 断片: RING domain (UNP residues 1-123) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM23, ARD1, ARFD1, RNF46 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P36406, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.82 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Tris, pH 8.5, 25% w/v PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2017年2月5日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 24900 / % possible obs: 90.5 % / 冗長度: 12.5 % / Biso Wilson estimate: 17.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.02 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.96 / CC1/2: 0.512 / Rpim(I) all: 0.43 / % possible all: 45.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.11.1_2575位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: homology model

解像度: 1.812→38.559 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 23.09
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2209 1999 9.67 %
Rwork0.186 --
obs0.1894 20670 75.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.812→38.559 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1756 0 6 163 1925
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041784
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6972413
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.2151072
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046284
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004311
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8123-1.85760.2845110.288100X-RAY DIFFRACTION6
1.8576-1.90780.3467360.2583343X-RAY DIFFRACTION20
1.9078-1.96390.2553620.2216581X-RAY DIFFRACTION33
1.9639-2.02730.2407960.2164897X-RAY DIFFRACTION52
2.0273-2.09980.22371290.2051194X-RAY DIFFRACTION68
2.0998-2.18390.19911520.20661430X-RAY DIFFRACTION80
2.1839-2.28320.22931720.19981605X-RAY DIFFRACTION91
2.2832-2.40360.24861870.18161731X-RAY DIFFRACTION98
2.4036-2.55420.2071880.17891760X-RAY DIFFRACTION100
2.5542-2.75130.24321900.19171777X-RAY DIFFRACTION100
2.7513-3.02810.20471920.18951788X-RAY DIFFRACTION100
3.0281-3.4660.24031890.18521777X-RAY DIFFRACTION100
3.466-4.36590.20991950.16371815X-RAY DIFFRACTION100
4.3659-38.56750.20332000.18381873X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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