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万見
- PDB-3g2t: VHS Domain of human GGA1 complexed with SorLA C-terminal Phosphop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g2t
タイトルVHS Domain of human GGA1 complexed with SorLA C-terminal Phosphopeptide
要素
  • ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
  • Phosphorylated C-terminal fragment of Sortilin-related receptor
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ADP-ribosylation factor binding protein GGA1 / VHS / acidic-cluster dileucine signal / SorLA
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of early endosome to recycling endosome transport / negative regulation of neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of glial cell-derived neurotrophic factor production / perinucleolar compartment / positive regulation of endocytic recycling / protein localization to ciliary membrane / Golgi cisterna / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / adaptive thermogenesis / post-Golgi vesicle-mediated transport ...positive regulation of early endosome to recycling endosome transport / negative regulation of neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of glial cell-derived neurotrophic factor production / perinucleolar compartment / positive regulation of endocytic recycling / protein localization to ciliary membrane / Golgi cisterna / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / adaptive thermogenesis / post-Golgi vesicle-mediated transport / protein retention in Golgi apparatus / negative regulation of triglyceride catabolic process / protein transporter activity / protein localization to Golgi apparatus / positive regulation of protein localization to early endosome / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / low-density lipoprotein particle receptor activity / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / endosome to plasma membrane protein transport / low-density lipoprotein particle binding / Golgi to plasma membrane transport / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / Golgi to plasma membrane protein transport / protein targeting to lysosome / multivesicular body membrane / neuropeptide binding / regulation of smooth muscle cell migration / retrograde transport, endosome to Golgi / protein localization to cell surface / TBC/RABGAPs / insulin receptor recycling / transport vesicle membrane / nuclear envelope lumen / diet induced thermogenesis / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of BMP signaling pathway / neuropeptide signaling pathway / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / protein targeting / positive regulation of adipose tissue development / multivesicular body / phosphatidylinositol binding / receptor-mediated endocytosis / ubiquitin binding / intracellular protein transport / trans-Golgi network / protein catabolic process / recycling endosome / small GTPase binding / negative regulation of neurogenesis / recycling endosome membrane / positive regulation of protein catabolic process / transmembrane signaling receptor activity / intracellular protein localization / cell migration / amyloid-beta binding / early endosome membrane / early endosome / endosome / endosome membrane / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / neuronal cell body / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / VPS10 / Sortilin, C-terminal / Sortilin, N-terminal ...ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / VPS10 / Sortilin, C-terminal / Sortilin, N-terminal / : / Sortilin, neurotensin receptor 3, C-terminal / Sortilin, neurotensin receptor 3, / VPS10 / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / ENTH/VHS / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 2. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Sortilin-related receptor / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Cramer, J.F. / Behrens, M.A. / Gustafsen, C. / Oliveira, C.L.P. / Pedersen, J.S. / Madsen, P. / Petersen, C.M. / Thirup, S.S.
引用ジャーナル: Traffic / 年: 2010
タイトル: GGA autoinhibition revisited
著者: Cramer, J.F. / Gustafsen, C. / Behrens, M.A. / Oliveira, C.L.P. / Pedersen, J.S. / Madsen, P. / Petersen, C.M. / Thirup, S.S.
履歴
登録2009年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月5日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
B: ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
C: Phosphorylated C-terminal fragment of Sortilin-related receptor
D: Phosphorylated C-terminal fragment of Sortilin-related receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,82112
ポリマ－36,8064
非ポリマー1,0158
水5,008278
1
A: ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
C: Phosphorylated C-terminal fragment of Sortilin-related receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1658
ポリマ－18,4032
非ポリマー7616
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1660 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area8000 Å2
手法PISA
2
B: ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
D: Phosphorylated C-terminal fragment of Sortilin-related receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6574
ポリマ－18,4032
非ポリマー2542
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1500 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area7870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.800, 68.300, 100.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1 / Golgi-localized / gamma ear-containing / ARF-binding protein 1 / Gamma-adaptin-related protein 1


分子量: 16958.564 Da / 分子数: 2 / 断片: VHS Domain (N-terminal domain) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UJY5
#2: タンパク質・ペプチド Phosphorylated C-terminal fragment of Sortilin-related receptor / Sorting protein-related receptor containing LDLR class A repeats / SorLA / SorLA-1 / Low-density ...Sorting protein-related receptor containing LDLR class A repeats / SorLA / SorLA-1 / Low-density lipoprotein receptor relative with 11 ligand-binding repeats / LDLR relative with 11 ligand-binding repeats / LR11


分子量: 1444.543 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized / 参照: UniProt: Q92673
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 278 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.77 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 18%(w/v) PEG 5000 MME, 0.2M NH4I, 0.1M TRIS-HCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.931 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月22日
放射モノクロメーター: Diamond (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 26870 / Num. obs: 26556 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.05 % / Biso Wilson estimate: 27.74 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Net I/σ(I): 12.84
反射 シェル解像度: 2→2.3 Å / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.407 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 9042 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JWF

1jwf


解像度: 2→40.502 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / FOM work R set: 0.855 / SU B: 7.343 / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.4 / ESU R: 0.164 / ESU R Free: 0.16 / 位相誤差: 21.6 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 1327 5 %RANDOM
Rwork0.192 25208 --
obs0.194 26535 99.55 %-
all-26870 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 56.227 Å2 / ksol: 0.362 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 127.63 Å2 / Biso mean: 36.27 Å2 / Biso min: 13.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.347 Å20 Å2-0 Å2
2--3.562 Å2-0 Å2
3----3.909 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→40.502 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2381 0 8 278 2667
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082428
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9583277
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085369
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01415
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.033925
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2-2.080.3331400.2562655279596
2.08-2.1750.291460.2327682914100
2.175-2.2890.2181460.20727772923100
2.289-2.4330.251470.19727852932100
2.433-2.6210.2481460.19527882934100
2.621-2.8840.2291470.19627882935100
2.884-3.3020.2431490.18728252974100
3.302-4.1590.2211490.16328432992100
4.159-40.510.1991570.18629793136100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.43130.72310.09821.784-0.11721.7638-0.0332-0.0351-0.08750.0755-0.0331-0.07230.25930.10460.00110.14530.0190.02430.16820.02150.122515.71517.50945.1228
22.95261.26120.31182.36880.40093.2701-0.14670.1984-0.3069-0.06990.0486-0.38380.1560.206600.30930.03330.01910.2454-0.02480.299324.1821-4.0512-15.9163
30.60680.6744-0.00390.88541.35140.1560.044-0.4355-0.54940.29170.1127-0.0980.29510.15630.00840.2040.0417-0.00130.29940.06490.298531.412310.71417.1122
40.19460.0435-0.17260.18520.21370.1269-0.29290.70320.0448-0.15550.325-0.26180.197-0.2028-00.3854-0.1027-0.1330.73970.16530.403933.92969.2025-16.2301
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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