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- PDB-3g2w: VHS Domain of human GGA1 complexed with a DXXLL hinge peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g2w
タイトルVHS Domain of human GGA1 complexed with a DXXLL hinge peptide
要素
  • ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
  • Internal peptide of the Hinge domain of ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ADP-ribosylation factor binding protein GGA1 / VHS / acidic-cluster dileucine signal / Hinge domain / autoinhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to ciliary membrane / Golgi to plasma membrane transport / Golgi to plasma membrane protein transport / retrograde transport, endosome to Golgi / TBC/RABGAPs / protein localization to cell surface / phosphatidylinositol binding / ubiquitin binding / intracellular protein transport / trans-Golgi network ...protein localization to ciliary membrane / Golgi to plasma membrane transport / Golgi to plasma membrane protein transport / retrograde transport, endosome to Golgi / TBC/RABGAPs / protein localization to cell surface / phosphatidylinositol binding / ubiquitin binding / intracellular protein transport / trans-Golgi network / protein catabolic process / small GTPase binding / positive regulation of protein catabolic process / intracellular protein localization / early endosome membrane / early endosome / endosome membrane / Amyloid fiber formation / intracellular membrane-bounded organelle / Golgi apparatus / protein-containing complex / nucleoplasm / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. ...ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / ENTH/VHS / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Cramer, J.F. / Behrens, M.A. / Gustafsen, C. / Oliveira, C.L.P. / Pedersen, J.S. / Madsen, P. / Petersen, C.M. / Thirup, S.S.
引用ジャーナル: Traffic / 年: 2010
タイトル: GGA autoinhibition revisited
著者: Cramer, J.F. / Gustafsen, C. / Behrens, M.A. / Oliveira, C.L.P. / Pedersen, J.S. / Madsen, P. / Petersen, C.M. / Thirup, S.S.
履歴
登録2009年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月5日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
B: ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
C: Internal peptide of the Hinge domain of ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
D: Internal peptide of the Hinge domain of ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0364
ポリマ－37,0364
非ポリマー00
水55831
1
A: ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
C: Internal peptide of the Hinge domain of ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5182
ポリマ－18,5182
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area8050 Å2
手法PISA
2
B: ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
D: Internal peptide of the Hinge domain of ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5182
ポリマ－18,5182
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area7940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.800, 72.900, 103.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1 / Golgi-localized / gamma ear-containing / ARF-binding protein 1 / Gamma-adaptin-related protein 1


分子量: 16958.564 Da / 分子数: 2 / 断片: VHS Domain (N-terminal domain) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) CodonPlus-RIL / 参照: UniProt: Q9UJY5
#2: タンパク質・ペプチド Internal peptide of the Hinge domain of ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1


分子量: 1559.630 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized. / 参照: UniProt: Q9UJY5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.48 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 15%(w/v) PEG 5000 mmE, 0.2M NH4I, 0.3M 1,6-hexanediol, 0.1M MES-NaOH, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.044 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2008年4月8日
放射モノクロメーター: SLS X06 mono / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.044 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→40 Å / Num. all: 14717 / Num. obs: 14702 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.09 % / Biso Wilson estimate: 41.66 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 10.55 % / Rmerge(I) obs: 0.544 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Num. unique all: 1661 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JWF

1jwf


解像度: 2.4→37.289 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.812 / SU B: 19.864 / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / ESU R: 0.377 / ESU R Free: 0.261 / 位相誤差: 25.46 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 736 5.01 %RANDOM
Rwork0.215 13965 --
obs0.217 14701 99.85 %-
all-14717 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.35 Å2 / ksol: 0.288 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 167.27 Å2 / Biso mean: 63.918 Å2 / Biso min: 28.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.209 Å2-0 Å2-0 Å2
2---19.032 Å2-0 Å2
3----10.077 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→37.289 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2362 0 0 31 2393
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0122405
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4313238
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.124367
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.013410
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.074915
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.4-2.5850.3031440.24627202864
2.585-2.8450.3331450.24227662911
2.845-3.2570.31450.23527552900
3.257-4.1030.2331480.20128022950
4.103-37.2930.2341540.20229223076
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.31550.8342-1.6923.7497-1.19617.12610.2224-0.1435-0.0346-0.0499-0.39110.0232-0.45070.130400.1891-0.0129-0.05030.39670.02030.21548.0665-8.8765-4.2192
23.56330.46290.493.6516-1.00956.5053-0.31340.3489-0.1945-0.32550.26770.3494-0.04780.058200.3713-0.03610.08380.37240.13690.44116.9852-1.2851-28.7715
30.270.5595-0.02070.382-0.59650.4660.07090.33540.8252-0.16580.4425-0.0896-1.0547-0.04790.04330.4645-0.0483-0.02381.0217-0.09890.4924-6.6502-14.9106-8.9647
40.02980.00690.039-0.0236-0.00480.02220.2322-0.5841-0.20210.21110.4171-0.61690.4733-0.582700.8286-0.13460.10331.0574-0.02441.12912.0064-17.4-30.0789
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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