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- PDB-5vyl: Crystal Structure of N-terminal half of Herpes Simplex virus Type... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vyl
タイトルCrystal Structure of N-terminal half of Herpes Simplex virus Type 1 UL37 protein
要素Inner tegument protein
キーワードVIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards cell periphery / protein-glutamine glutaminase activity / protein-glutamine glutaminase / viral tegument / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / virion assembly / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / host cell Golgi apparatus / host cell nucleus / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Inner tegument protein / Herpesvirus UL37 / Herpesvirus UL37 tegument protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Inner tegument protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.51 Å
データ登録者Koenigsberg, A. / Heldwein, E.E.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI056346 米国
Burroughs Wellcome FundInvestigators in the Pathogenesis of Infectious Disease 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)T32 AI007422 米国
引用ジャーナル: J. Virol. / 年: 2017
タイトル: Crystal Structure of the N-Terminal Half of the Traffic Controller UL37 from Herpes Simplex Virus 1.
著者: Koenigsberg, A.L. / Heldwein, E.E.
履歴
登録2017年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22017年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inner tegument protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,8232
ポリマ－61,8001
非ポリマー231
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area160 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area22390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.232, 138.232, 164.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Inner tegument protein


分子量: 61799.551 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-575 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 1 (strain 17) (ヘルペスウイルス)
株: 17 / 遺伝子: UL37 / プラスミド: pET24
詳細 (発現宿主): N-terminal His-SUMO tag cleavable by HRV3C protease
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): LOBSTR / 参照: UniProt: P10221
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.43 % / 解説: Needles
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: 0.1M Bicine pH 9.0, 8% PEG 20K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.51→164.22 Å / Num. obs: 12161 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14 % / Biso Wilson estimate: 97.01 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.441 / Rpim(I) all: 0.119 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 3.51→3.85 Å / 冗長度: 14.1 % / Rmerge(I) obs: 1.993 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 2818 / CC1/2: 0.58 / Rpim(I) all: 0.539 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4k70

4k70


解像度: 3.51→96.737 Å / SU ML: 0.53 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.04
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2816 1212 10.01 %Random selection
Rwork0.2401 ---
obs0.2442 12107 99.87 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 91.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.51→96.737 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3804 0 1 1 3806
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063887
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9335308
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.992338
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046633
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008685
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5101-3.65060.43681300.35961176X-RAY DIFFRACTION100
3.6506-3.81680.32521310.31871173X-RAY DIFFRACTION100
3.8168-4.0180.33871300.30351175X-RAY DIFFRACTION100
4.018-4.26980.29771330.25711196X-RAY DIFFRACTION100
4.2698-4.59940.2441340.2081197X-RAY DIFFRACTION100
4.5994-5.06230.23881320.20171189X-RAY DIFFRACTION100
5.0623-5.79470.28521360.24631223X-RAY DIFFRACTION100
5.7947-7.30040.30421380.26481238X-RAY DIFFRACTION100
7.3004-96.7740.24021480.18821328X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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