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- PDB-5vta: Co-Crystal Structure of DPPIV with a Chemibody Inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vta
タイトルCo-Crystal Structure of DPPIV with a Chemibody Inhibitor
要素
  • Dipeptidyl peptidase 4
  • Fab heavy chain
  • Fab light chain
キーワードHYDROLASE / chemibody
機能・相同性
機能・相同性情報


B-1a B cell differentiation / regulation of T cell mediated immunity / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / negative regulation of extracellular matrix disassembly / psychomotor behavior / dipeptidyl-peptidase IV ...B-1a B cell differentiation / regulation of T cell mediated immunity / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / negative regulation of extracellular matrix disassembly / psychomotor behavior / dipeptidyl-peptidase IV / intercellular canaliculus / chemorepellent activity / dipeptidyl-peptidase activity / locomotory exploration behavior / lamellipodium membrane / endocytic vesicle / endothelial cell migration / behavioral fear response / aminopeptidase activity / collagen binding / T cell costimulation / T cell activation / serine-type peptidase activity / peptide binding / protein catabolic process / lamellipodium / virus receptor activity / protease binding / cell adhesion / response to hypoxia / membrane raft / apical plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Dipeptidyl peptidase 4, low complexity region / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) low complexity region / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain ...Dipeptidyl peptidase 4, low complexity region / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) low complexity region / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9K4 / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Dipeptidyl peptidase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Wang, Z. / Johnstone, S. / Cheng, A.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Structure-guided Discovery of Dual-recognition Chemibodies.
著者: Cheng, A.C. / Doherty, E.M. / Johnstone, S. / DiMauro, E.F. / Dao, J. / Luthra, A. / Ye, J. / Tang, J. / Nixey, T. / Min, X. / Tagari, P. / Miranda, L.P. / Wang, Z.
履歴
登録2017年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
C: Dipeptidyl peptidase 4
D: Dipeptidyl peptidase 4
L: Fab light chain
E: Fab light chain
H: Fab heavy chain
F: Fab heavy chain
G: Fab light chain
I: Fab heavy chain
J: Fab light chain
K: Fab heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)535,92351
ポリマ－527,31412
非ポリマー8,61039
水2,126118
1
A: Dipeptidyl peptidase 4
J: Fab light chain
K: Fab heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,29716
ポリマ－131,8283
非ポリマー2,46913
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Dipeptidyl peptidase 4
G: Fab light chain
I: Fab heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,4839
ポリマ－131,8283
非ポリマー1,6556
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Dipeptidyl peptidase 4
E: Fab light chain
F: Fab heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,17415
ポリマ－131,8283
非ポリマー2,34512
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Dipeptidyl peptidase 4
L: Fab light chain
H: Fab heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,97011
ポリマ－131,8283
非ポリマー2,1418
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)120.325, 123.229, 129.018
Angle α, β, γ (deg.)62.340, 77.210, 75.910
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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抗体 , 2種, 8分子 LEGJHFIK

#2: 抗体
Fab light chain


分子量: 23031.551 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体
Fab heavy chain


分子量: 23267.041 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 25分子 ABCD

#1: タンパク質
Dipeptidyl peptidase 4 / Bile canaliculus domain-specific membrane glycoprotein / Dipeptidyl peptidase IV / DPP IV / GP110 ...Bile canaliculus domain-specific membrane glycoprotein / Dipeptidyl peptidase IV / DPP IV / GP110 glycoprotein / T-cell activation antigen CD26


分子量: 85529.836 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 37-767 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Dpp4, Cd26 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P14740, dipeptidyl-peptidase IV
#4: 糖...
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 5種, 136分子

#5: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#8: 化合物
ChemComp-9K4 / 2-{4-[(3R)-3-amino-4-(2,4,5-trifluorophenyl)butanoyl]piperazin-1-yl}-N-(22-oxo-3,6,9,12,15,18-hexaoxa-21-azatricosan-1-yl)acetamide


分子量: 707.779 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H52F3N5O9
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 22% PEG 1000, sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→29.96 Å / Num. obs: 138383 / % possible obs: 89 % / 冗長度: 2.7 % / CC1/2: 0.977 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Rpim(I) all: 0.094 / Rrim(I) all: 0.164 / Net I/σ(I): 5.4 / Num. measured all: 371086 / Scaling rejects: 70
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.8-2.852.20.7941203855900.5220.6031.003172.7
15.34-29.963.20.08625878030.9830.0580.10512.385.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
SCALA0.5.27データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.886 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.824 / SU B: 23.751 / SU ML: 0.44 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.453 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2998 6869 5 %RANDOM
Rwork0.2497 ---
obs0.2522 130806 88.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 129.16 Å2 / Biso mean: 50.615 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.38 Å2-0.58 Å2-1.09 Å2
2---0.62 Å20.43 Å2
3----3.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数33201 0 549 118 33868
Biso mean--68.73 19.97 -
残基数----4161
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01934712
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0231496
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5731.94747153
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.007372714
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.42854143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.84824.2071569
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.106155536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.215135
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.25091
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02138950
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.028235
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.391 422 -
Rwork0.377 7861 -
all-8283 -
obs--72.66 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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