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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5lhd | |||||||||
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Title | Structure of glycosylated human aminopeptidase N | |||||||||
![]() | Aminopeptidase N | |||||||||
![]() | HYDROLASE / Human aminopeptidase N / CD13 / metalloprotease | |||||||||
Function / homology | ![]() membrane alanyl aminopeptidase / peptide catabolic process / metalloaminopeptidase activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / aminopeptidase activity / secretory granule membrane / peptide binding / metallopeptidase activity / virus receptor activity ...membrane alanyl aminopeptidase / peptide catabolic process / metalloaminopeptidase activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / aminopeptidase activity / secretory granule membrane / peptide binding / metallopeptidase activity / virus receptor activity / signaling receptor activity / angiogenesis / cell differentiation / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Recacha, R. / Mudgal, G. / Santiago, C. / Casasnovas, J.M. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Allosteric inhibition of aminopeptidase N functions related to tumor growth and virus infection. Authors: Santiago, C. / Mudgal, G. / Reguera, J. / Recacha, R. / Albrecht, S. / Enjuanes, L. / Casasnovas, J.M. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.5 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 1.3 MB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 107963.734 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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-Sugars , 8 types, 35 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
#2: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4) ...beta-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #3: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4) ...beta-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #8: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-3)-[beta-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D- ...beta-D-mannopyranose-(1-3)-[beta-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #9: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Non-polymers , 3 types, 715 molecules ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#10: Chemical | ChemComp-ZN / #11: Chemical | ChemComp-EDO / #12: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.91 Å3/Da / Density % sol: 57.66 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 50 mM Imidazol-HCl pH 8.0, 20% PEG6000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 7, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→20 Å / Num. obs: 160764 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 12.3 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→19.973 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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