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- PDB-5vjo: Complex between HyHEL10 Fab fragment heavy chain mutant I29F and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vjo
タイトルComplex between HyHEL10 Fab fragment heavy chain mutant I29F and Pekin duck egg lysozyme isoform I (DEL-I)
要素
  • HyHEL10 heavy chain Fab fragment carrying I29F mutation.
  • HyHEL10 light chain Fab fragment
  • lysozyme isoform I (DEL-I)
キーワードHYDROLASE/IMMUNE SYSTEM / lysozyme / hydrolase / HYDROLASE-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性Lysozyme - #10 / Lysozyme / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / :
機能・相同性情報
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Anas platyrhynchos (アヒル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.43 Å
Model detailsPekin duck lysozyme isoform I (DEL-I)
データ登録者Langley, D.B. / Christ, D.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia) オーストラリア
引用ジャーナル: Science / 年: 2018
タイトル: Germinal center antibody mutation trajectories are determined by rapid self/foreign discrimination.
著者: Burnett, D.L. / Langley, D.B. / Schofield, P. / Hermes, J.R. / Chan, T.D. / Jackson, J. / Bourne, K. / Reed, J.H. / Patterson, K. / Porebski, B.T. / Brink, R. / Christ, D. / Goodnow, C.C.
履歴
登録2017年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HyHEL10 heavy chain Fab fragment carrying I29F mutation.
B: HyHEL10 light chain Fab fragment
C: HyHEL10 heavy chain Fab fragment carrying I29F mutation.
D: HyHEL10 light chain Fab fragment
E: lysozyme isoform I (DEL-I)
F: lysozyme isoform I (DEL-I)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,77811
ポリマ－121,6136
非ポリマー1655
水81145
1
A: HyHEL10 heavy chain Fab fragment carrying I29F mutation.
B: HyHEL10 light chain Fab fragment
E: lysozyme isoform I (DEL-I)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,9006
ポリマ－60,8063
非ポリマー943
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5440 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area23410 Å2
手法PISA
2
C: HyHEL10 heavy chain Fab fragment carrying I29F mutation.
D: HyHEL10 light chain Fab fragment
F: lysozyme isoform I (DEL-I)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8775
ポリマ－60,8063
非ポリマー712
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5270 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area23490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.020, 102.910, 133.980
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D
13E
23F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPPROPROAA1 - 2121 - 212
21ASPASPPROPROCC1 - 2121 - 212
12ASPASPARGARGBB1 - 2111 - 211
22ASPASPARGARGDD1 - 2111 - 211
13LYSLYSGLYGLYEE1 - 1261 - 126
23LYSLYSGLYGLYFF1 - 1261 - 126

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 EF

#3: タンパク質 lysozyme isoform I (DEL-I)


分子量: 14428.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Anas platyrhynchos (アヒル) / 組織: egg white / 参照: UniProt: U3J0P1

-
抗体 , 2種, 4分子 ACBD

#1: 抗体 HyHEL10 heavy chain Fab fragment carrying I29F mutation.


分子量: 23171.660 Da / 分子数: 2 / 断片: DEL-I / 変異: I29F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: exo-alpha-sialidase
#2: 抗体 HyHEL10 light chain Fab fragment


分子量: 23206.500 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: IgG light chain / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 3種, 50分子

#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.25 % / 解説: rods
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 4.75 / 詳細: 100 mM sodium citrate (pH 4.75), 17% (w/v) PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.43→47.49 Å / Num. obs: 47296 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.7 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.1 / Net I/σ(I): 15.5 / Num. measured all: 459563 / Scaling rejects: 1014
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.43-2.519.50.770.850.2610.814100
9.4-47.4990.0470.9980.0160.0595.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
Aimless0.5.31データスケーリング
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5V8G, 3D9A

5v8g

3d9a


解像度: 2.43→47.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 28.682 / SU ML: 0.305 / SU R Cruickshank DPI: 0.5406 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.541 / ESU R Free: 0.314
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2959 2326 4.9 %RANDOM
Rwork0.2621 ---
obs0.2638 44719 99.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 119.12 Å2 / Biso mean: 58.472 Å2 / Biso min: 23.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.57 Å20 Å20 Å2
2--2.66 Å20 Å2
3----1.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.43→47.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8170 0 5 45 8220
Biso mean--62.36 39.43 -
残基数----1092
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.028397
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027096
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4391.92811487
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.976316470
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.81551086
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.81323.934333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.636151186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6811538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.21290
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0219494
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021756
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A117080.05
12C117080.05
21B119480.06
22D119480.06
31E77760.03
32F77760.03
LS精密化 シェル解像度: 2.429→2.492 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.358 158 -
Rwork0.333 3245 -
all-3403 -
obs--99.97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.21340.375-1.39090.80180.0692.0349-0.41630.3004-0.0820.15310.02320.24910.6225-0.36390.39310.6304-0.13510.25980.1529-0.05350.40220.7597125.234314.5567
21.43850.9539-0.14650.6709-0.00470.2828-0.1274-0.1747-0.17250.0777-0.0794-0.01480.46660.10260.20680.86610.15930.36240.05840.12330.334624.6432113.230627.8256
30.4164-0.234-0.3220.8319-0.811.8804-0.1440.1987-0.12170.09960.03730.14870.2972-0.29750.10660.4362-0.05050.05550.1738-0.05070.27315.0351135.782338.9612
40.1802-0.2614-0.39930.7791-0.29053.0374-0.06240.01720.06640.25550.041-0.1232-0.21130.03870.02140.3833-0.016-0.01120.20710.05060.218219.9712146.317238.9154
52.0938-0.0402-0.27342.29770.67060.6344-0.4356-0.06280.11170.18130.26290.01080.03580.38760.17270.40660.0948-0.04450.33640.07930.201159.8974139.676516.3424
61.6596-1.23050.99891.1018-0.00753.52580.0107-0.2606-0.08860.15460.17910.00970.4791-0.2248-0.18970.84380.0868-0.02160.06290.04880.142220.8522120.097575.6165
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 212
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 211
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 213
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 211
5X-RAY DIFFRACTION5E1 - 127
6X-RAY DIFFRACTION6F1 - 129

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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