[日本語] English
万見
- PDB-5vg9: Structure of the eukaryotic intramembrane Ras methyltransferase I... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vg9
タイトルStructure of the eukaryotic intramembrane Ras methyltransferase ICMT (isoprenylcysteine carboxyl methyltransferase) without a monobody
要素Protein-S-isoprenylcysteine O-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / membrane protein / membrane enzyme / methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-S-isoprenylcysteine O-methyltransferase / protein C-terminal S-isoprenylcysteine carboxyl O-methyltransferase activity / methylation / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Protein-S-isoprenylcysteine O-methyltransferase / Protein-S-isoprenylcysteine O-methyltransferase (EC 2.1.1.100) family profile. / Isoprenylcysteine carboxyl methyltransferase / Isoprenylcysteine carboxyl methyltransferase (ICMT) family
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein-S-isoprenylcysteine O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Tribolium castaneum (コクヌストモドキ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 4 Å
データ登録者Long, S.B. / Diver, M.M. / Pedi, L. / Koide, A. / Koide, S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Atomic structure of the eukaryotic intramembrane RAS methyltransferase ICMT.
著者: Diver, M.M. / Pedi, L. / Koide, A. / Koide, S. / Long, S.B.
履歴
登録2017年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年2月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein-S-isoprenylcysteine O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1982
ポリマ－32,8131
非ポリマー3841
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.640, 123.650, 236.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 Protein-S-isoprenylcysteine O-methyltransferase


分子量: 32813.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Tribolium castaneum (コクヌストモドキ)
遺伝子: TcasGA2_TC013078 / 発現宿主: Pichia (菌類)
参照: UniProt: D6WJ77, protein-S-isoprenylcysteine O-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 78.58 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 26% PEG400 200 mM CaCl2 50 mM Na acetate, pH 5.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月22日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→33.198 Å / Num. obs: 6119 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 34.6 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.012 / Χ2: 1.1 / Net I/σ(I): 85
反射 シェル解像度: 4→4.07 Å / 冗長度: 35.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique obs: 309 / CC1/2: 0.787 / Rpim(I) all: 0.341 / Χ2: 1.02 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 4→33.198 Å / SU ML: 0.98 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1 / 位相誤差: 53.45
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3886 346 5.65 %Random selection
Rwork0.3696 ---
obs0.3705 6119 90.91 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 209 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→33.198 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2247 0 26 0 2273
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022353
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4533209
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.173794
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04356
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003391
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.0004-5.03720.4451600.42972662X-RAY DIFFRACTION86
5.0372-33.19950.37051860.35293111X-RAY DIFFRACTION96

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る