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- PDB-5vbd: Crystal structure of a putative UBL domain of USP9X -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vbd
タイトルCrystal structure of a putative UBL domain of USP9X
要素USP9X
キーワードSIGNALING PROTEIN / Ubiquitin / protease / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


cytosolic ciliogenesis / K11-linked deubiquitinase activity / positive regulation of TORC2 signaling / protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / co-SMAD binding / female gamete generation / monoubiquitinated protein deubiquitination / deubiquitinase activity / molecular sequestering activity ...cytosolic ciliogenesis / K11-linked deubiquitinase activity / positive regulation of TORC2 signaling / protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / co-SMAD binding / female gamete generation / monoubiquitinated protein deubiquitination / deubiquitinase activity / molecular sequestering activity / DNA alkylation repair / protein K63-linked deubiquitination / axon extension / K48-linked deubiquitinase activity / K63-linked deubiquitinase activity / RHOV GTPase cycle / protein deubiquitination / RHOU GTPase cycle / cilium assembly / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / BMP signaling pathway / cysteine-type peptidase activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / chromosome segregation / Peroxisomal protein import / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / neuron migration / regulation of circadian rhythm / protein localization / cilium / rhythmic process / cell migration / positive regulation of protein binding / growth cone / ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / amyloid fibril formation / cysteine-type deubiquitinase activity / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / Amyloid fiber formation / cell division / cysteine-type endopeptidase activity / centrosome / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Probable ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase FAF-X / Domain of unknown function DUF3517 / Domain of unknown function (DUF3517) / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. ...Probable ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase FAF-X / Domain of unknown function DUF3517 / Domain of unknown function (DUF3517) / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitinyl hydrolase 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 9X
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Dong, A. / Chern, Y. / Hou, F. / Li, Y. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Tong, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of a putative UBL domain of USP9X
著者: Chern, Y. / Dong, A. / Hou, F. / Li, Y. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Tong, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2017年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: USP9X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4424
ポリマ－12,4421
非ポリマー03
水1,13563
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: USP9X

A: USP9X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8848
ポリマ－24,8842
非ポリマー06
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area4600 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area11350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.723, 125.294, 29.546
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1001-

UNX

21A-1002-

UNX

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要素

#1: タンパク質 USP9X


分子量: 12442.154 Da / 分子数: 1 / 断片: putative UBL domain (UNP residues 705-795) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP9X, hCG_18381 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: D3DWB6, UniProt: Q93008*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 29.22 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 20% PEG 8000, 0.2 M NaCl, 0.1 M HEPES pH7.5, 5% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97914 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97914 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 14247 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.7 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rpim(I) all: 0.018 / Rrim(I) all: 0.061 / Χ2: 1.171 / Net I/σ(I): 7.5 / Num. measured all: 166545
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.5-1.5310.10.8570.8910.2780.9020.5299.9
1.53-1.5510.70.7480.9090.2360.7860.564100
1.55-1.5811.10.6620.9250.2050.6930.576100
1.58-1.6210.40.5890.9210.190.620.609100
1.62-1.6512.10.4810.9450.1440.5020.667100
1.65-1.6912.60.3830.9630.1130.3990.747100
1.69-1.7312.30.3270.9630.0970.3410.81899.9
1.73-1.7812.30.2470.9860.0740.2580.953100
1.78-1.83120.220.9840.0660.230.989100
1.83-1.8911.60.1730.990.0530.1811.143100
1.89-1.9611.20.1430.9910.0450.151.276100
1.96-2.0412.70.1190.9950.0350.1251.36399.9
2.04-2.1312.30.0990.9950.030.1031.484100
2.13-2.2412.20.0860.9960.0260.0891.462100
2.24-2.38120.0760.9980.0230.0791.47399.7
2.38-2.5611.50.0680.9980.0210.0721.566100
2.56-2.8212.70.0640.9970.0190.0671.60599.9
2.82-3.2312.10.0580.9980.0170.0611.7899.7
3.23-4.0711.10.0490.9980.0150.0511.84598.9
4.07-5010.90.0460.9960.0150.0481.63199.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
Arcimboldo位相決定
Coot0.8.8モデル構築
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 2.024 / SU ML: 0.075 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.095 / ESU R Free: 0.087
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY. The choice of the asymmetric unit is ambiguous due to the break in the main chain, crystal symmetry provides ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY. The choice of the asymmetric unit is ambiguous due to the break in the main chain, crystal symmetry provides alternatives for bridging of the gap between residues 894 to 900.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 713 5 %RANDOM
Rwork0.2271 ---
obs0.2276 13525 98.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 65.81 Å2 / Biso mean: 31.182 Å2 / Biso min: 19.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.06 Å20 Å2-0 Å2
2---0.89 Å20 Å2
3----1.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数653 0 3 64 720
Biso mean--30 40.72 -
残基数----85
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.019733
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02685
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4261.9371000
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91531587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.914598
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.06624.33330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.16815130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.907157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2116
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02835
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02149
LS精密化 シェル解像度: 1.499→1.538 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 43 -
Rwork0.318 867 -
all-910 -
obs--86.75 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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