[日本語] English
- PDB-5v8z: Crystal structure of ERp29 D-domain in complex with the P-domain ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v8z
タイトルCrystal structure of ERp29 D-domain in complex with the P-domain of calmegin
要素
  • Calmegin
  • Endoplasmic reticulum resident protein 29
キーワードCHAPERONE / protein binding / protein folding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / protein unfolding / negative regulation of protein secretion / protein secretion / smooth endoplasmic reticulum / ERAD pathway / transport vesicle / intracellular protein transport / positive regulation of MAP kinase activity / unfolded protein binding ...regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / protein unfolding / negative regulation of protein secretion / protein secretion / smooth endoplasmic reticulum / ERAD pathway / transport vesicle / intracellular protein transport / positive regulation of MAP kinase activity / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / protein-folding chaperone binding / positive regulation of protein phosphorylation / endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of gene expression / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of gene expression / cell surface / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / membrane
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum protein erp29 / Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal domain / Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal / ERp29, N-terminal / Endoplasmic reticulum resident protein 29 / Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal domain superfamily / Endoplasmic reticulum protein ERp29, C-terminal domain / ERp29, N-terminal domain / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin ...Endoplasmic reticulum protein erp29 / Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal domain / Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal / ERp29, N-terminal / Endoplasmic reticulum resident protein 29 / Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal domain superfamily / Endoplasmic reticulum protein ERp29, C-terminal domain / ERp29, N-terminal domain / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmegin / Endoplasmic reticulum resident protein 29
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Canis lupus familiaris (イヌ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.105 Å
データ登録者Kozlov, G. / Munoz-Escobar, J. / Gehring, K.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN 238873 カナダ
引用ジャーナル: Structure / : 2017
タイトル: Mapping the ER Interactome: The P Domains of Calnexin and Calreticulin as Plurivalent Adapters for Foldases and Chaperones.
著者: Kozlov, G. / Munoz-Escobar, J. / Castro, K. / Gehring, K.
履歴
登録2017年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_audit_support
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年10月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Endoplasmic reticulum resident protein 29
B: Calmegin
C: Endoplasmic reticulum resident protein 29
D: Calmegin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4924
ポリマ-32,4924
非ポリマー00
66737
1
A: Endoplasmic reticulum resident protein 29
B: Calmegin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2462
ポリマ-16,2462
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area7360 Å2
手法PISA
2
C: Endoplasmic reticulum resident protein 29
D: Calmegin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2462
ポリマ-16,2462
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1330 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area7530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.782, 67.620, 73.492
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Endoplasmic reticulum resident protein 29 / ERp29 / Endoplasmic reticulum resident protein 28 / ERp28 / Endoplasmic reticulum resident protein 31 / ERp31


分子量: 11903.626 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 158-261 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERP29, C12orf8, ERP28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30040
#2: タンパク質・ペプチド Calmegin


分子量: 4342.601 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 327-360 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ) / 遺伝子: CLGN / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E2RA18
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 1.4 M sodium citrate pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9782 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9782 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 20065 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 8.6 % / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 34.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 1948 / Num. unique obs: 1021 / Rsym value: 0.512 / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QC7
解像度: 2.105→33.81 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 25.49
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2191 1021 5.09 %
Rwork0.2112 --
obs0.2117 20065 99.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.105→33.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1977 0 0 37 2014
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092007
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1232693
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.5981259
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065285
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007355
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1053-2.21630.28341280.22892641X-RAY DIFFRACTION98
2.2163-2.35510.27121500.22772658X-RAY DIFFRACTION100
2.3551-2.53690.28081470.23792684X-RAY DIFFRACTION100
2.5369-2.79210.24291410.24562712X-RAY DIFFRACTION100
2.7921-3.19580.27591460.25842731X-RAY DIFFRACTION100
3.1958-4.02530.24691380.19862757X-RAY DIFFRACTION100
4.0253-33.81430.1651710.18572861X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る