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- PDB-5v6h: Crystal structure of Myosin VI in complex with GH2 domain of GIPC2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v6h
タイトルCrystal structure of Myosin VI in complex with GH2 domain of GIPC2
要素
  • PDZ domain-containing protein GIPC2
  • Unconventional myosin-VI
キーワードPROTEIN BINDING / binding partener
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOBTB1 GTPase cycle / presynaptic endocytic zone / RHOU GTPase cycle / RHOBTB2 GTPase cycle / Gap junction degradation / cochlear hair cell ribbon synapse / Trafficking of AMPA receptors / cellular response to electrical stimulus / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / actin filament-based movement ...RHOBTB1 GTPase cycle / presynaptic endocytic zone / RHOU GTPase cycle / RHOBTB2 GTPase cycle / Gap junction degradation / cochlear hair cell ribbon synapse / Trafficking of AMPA receptors / cellular response to electrical stimulus / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / actin filament-based movement / postsynaptic actin cytoskeleton / inner ear auditory receptor cell differentiation / vesicle transport along actin filament / vesicle membrane / glutamate secretion / myosin complex / clathrin-coated vesicle / inner ear morphogenesis / microfilament motor activity / dendrite development / brush border / microvillus / inner ear development / endocytic vesicle / protein targeting / clathrin-coated pit / ruffle / synapse assembly / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / filopodium / locomotory behavior / actin filament organization / sensory perception of sound / Schaffer collateral - CA1 synapse / regulation of synaptic plasticity / protein localization / ruffle membrane / endocytosis / actin filament binding / protein transport / actin cytoskeleton / apical part of cell / cytoplasmic vesicle / chemical synaptic transmission / postsynaptic density / calmodulin binding / response to xenobiotic stimulus / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / synapse / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
PDZ domain-containing protein GIPC1/2/3 / : / Myosin VI, lever arm / Myosin VI, cargo binding domain / Class VI myosin, motor domain / Myosin VI cargo binding domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain ...PDZ domain-containing protein GIPC1/2/3 / : / Myosin VI, lever arm / Myosin VI, cargo binding domain / Class VI myosin, motor domain / Myosin VI cargo binding domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Unconventional myosin-VI / PDZ domain-containing protein GIPC2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.601 Å
データ登録者Shang, G. / Zhang, X.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM088197 米国
Welch FoundationGrant I-1702 米国
引用ジャーナル: Elife / : 2017
タイトル: Structure analyses reveal a regulated oligomerization mechanism of the PlexinD1/GIPC/myosin VI complex.
著者: Shang, G. / Brautigam, C.A. / Chen, R. / Lu, D. / Torres-Vazquez, J. / Zhang, X.
履歴
登録2017年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月7日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PDZ domain-containing protein GIPC2
B: Unconventional myosin-VI
C: PDZ domain-containing protein GIPC2
D: Unconventional myosin-VI
E: PDZ domain-containing protein GIPC2
F: Unconventional myosin-VI
G: PDZ domain-containing protein GIPC2
H: Unconventional myosin-VI
I: PDZ domain-containing protein GIPC2
J: Unconventional myosin-VI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,54710
ポリマ-72,54710
非ポリマー00
00
1
A: PDZ domain-containing protein GIPC2
B: Unconventional myosin-VI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5092
ポリマ-14,5092
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
C: PDZ domain-containing protein GIPC2
D: Unconventional myosin-VI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5092
ポリマ-14,5092
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
E: PDZ domain-containing protein GIPC2
F: Unconventional myosin-VI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5092
ポリマ-14,5092
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
4
G: PDZ domain-containing protein GIPC2
H: Unconventional myosin-VI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5092
ポリマ-14,5092
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
5
I: PDZ domain-containing protein GIPC2
J: Unconventional myosin-VI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5092
ポリマ-14,5092
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)171.848, 53.240, 122.764
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.23, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
PDZ domain-containing protein GIPC2 / SemaF cytoplasmic domain-associated protein 2 / SEMCAP-2


分子量: 8722.796 Da / 分子数: 5 / 断片: UNP residues 240-314 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gipc2, Semcap2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Z2H7
#2: タンパク質・ペプチド
Unconventional myosin-VI / Unconventional myosin-6


分子量: 5786.563 Da / 分子数: 5 / 断片: UNP residues 1055-1099 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Myo6, Sv / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q64331

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M MES pH 6.5 and 10% (w/v) PEG20000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→50 Å / Num. obs: 9763 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 4.7 % / Rpim(I) all: 0.079 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 3.6→3.66 Å / 冗長度: 3.7 % / Rpim(I) all: 0.27 / % possible all: 95.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.601→42.929 Å / SU ML: 0.51 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.48 / 位相誤差: 28.59 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2777 976 10 %
Rwork0.2128 --
obs0.2194 9763 77.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.601→42.929 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4590 0 0 0 4590
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034682
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6036334
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1441629
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.022700
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002815
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.6006-3.79030.376620.2656560X-RAY DIFFRACTION35
3.7903-4.02760.3489990.2391889X-RAY DIFFRACTION56
4.0276-4.33830.27121270.21471150X-RAY DIFFRACTION72
4.3383-4.77440.26781510.2021364X-RAY DIFFRACTION84
4.7744-5.46410.2941720.22381548X-RAY DIFFRACTION97
5.4641-6.87960.29951790.24111616X-RAY DIFFRACTION99
6.8796-42.93220.22771860.17821660X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.20760.17440.16261.4330.25512.2284-0.0981-0.0494-0.04280.4456-0.26670.04080.2551-0.1898-0.2630.1291-0.1-0.10260.4924-0.40310.229653.623123.77254.7601
23.6664-0.58110.12751.2248-0.71472.16240.067-0.2826-0.0513-0.0148-0.05750.6320.0956-0.4777-0.08250.22550.0928-0.10990.5205-0.29840.57737.073730.645862.6171
31.4112-0.7711-1.47131.41190.17563.58730.0636-0.15340.86050.09570.192-0.9173-0.51820.3694-0.29890.40950.2874-0.02240.761-0.28820.683341.467944.329872.0361
41.917-0.1511-0.82041.33230.30981.2686-0.4039-0.3175-0.52730.14510.1545-0.0889-0.0380.05820.19530.83980.47960.07940.8219-0.35280.679730.830738.844186.8154
53.1427-2.1407-0.24651.9780.6314.40670.0391-0.17730.9535-0.4319-0.065-0.5178-0.63660.2411-0.0410.45410.1337-0.02130.6167-0.33540.509321.115952.441392.644
63.23220.9386-0.94111.81770.46911.76320.1661-0.2912-0.3457-0.0767-0.2157-0.40080.10460.2662-0.01040.58230.3884-0.08071.1865-0.30470.436826.107249.3424111.7197
71.04860.0525-0.58791.1857-0.14250.3387-0.00190.3668-1.0419-0.15390.0458-0.29020.8405-0.17810.03981.15330.1034-0.08170.445-0.35670.534952.0484.878732.8849
81.51780.60260.19671.65940.3651.9199-0.0110.06680.0968-0.18460.22740.1175-0.11620.00430.01230.4143-0.0566-0.20870.2621-0.16390.13446.888523.201938.8198
90.25020.09790.13890.0737-0.07270.53250.23850.08090.09440.0530.12370.033-0.06380.0590.34850.38750.07810.12450.2542-0.09280.14750.1775-1.90854.3352
100.03960.01280.0530.2782-0.15130.1898-0.0054-0.02860.00440.1673-0.0393-0.0057-0.1072-0.0398-0.13590.77580.0720.12160.6299-0.28490.360157.708610.198818.3012
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D
5X-RAY DIFFRACTION5chain E
6X-RAY DIFFRACTION6chain F
7X-RAY DIFFRACTION7chain G
8X-RAY DIFFRACTION8chain H
9X-RAY DIFFRACTION9chain I
10X-RAY DIFFRACTION10chain J

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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