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- PDB-5v6e: Crystal structure of Myosin VI in complex with GH2 domain of GIPC1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v6e
タイトルCrystal structure of Myosin VI in complex with GH2 domain of GIPC1
要素
  • PDZ domain-containing protein GIPC1
  • Unconventional myosin-VI
キーワードPROTEIN BINDING / helical bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


TGFBR3 regulates FGF2 signaling / FGFR1b ligand binding and activation / FGFR1c ligand binding and activation / RHOBTB1 GTPase cycle / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / presynaptic endocytic zone / RHOU GTPase cycle / RHOBTB2 GTPase cycle / Gap junction degradation / cochlear hair cell ribbon synapse ...TGFBR3 regulates FGF2 signaling / FGFR1b ligand binding and activation / FGFR1c ligand binding and activation / RHOBTB1 GTPase cycle / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / presynaptic endocytic zone / RHOU GTPase cycle / RHOBTB2 GTPase cycle / Gap junction degradation / cochlear hair cell ribbon synapse / Trafficking of AMPA receptors / cellular response to electrical stimulus / positive regulation of melanin biosynthetic process / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / inner ear auditory receptor cell differentiation / postsynaptic actin cytoskeleton / cellular response to interleukin-7 / myosin complex / vesicle membrane / glutamate secretion / clathrin-coated vesicle / inner ear morphogenesis / myosin binding / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of cytokinesis / microvillus / dendrite development / inner ear development / brush border / cytoskeletal motor activity / endothelial cell migration / protein targeting / synapse assembly / clathrin-coated pit / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / GTPase activator activity / dendritic shaft / filopodium / locomotory behavior / sensory perception of sound / regulation of synaptic plasticity / regulation of protein stability / Schaffer collateral - CA1 synapse / ruffle membrane / endocytosis / synaptic vesicle / actin filament binding / intracellular protein localization / protein transport / actin binding / cell cortex / dendritic spine / chemical synaptic transmission / calmodulin binding / postsynaptic density / G protein-coupled receptor signaling pathway / signaling receptor binding / axon / neuronal cell body / synapse / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / GIPC1-3 GH2 domain / GIPC1-3 GH1 domain / PDZ domain-containing protein GIPC1/2/3 / Myosin VI, cargo binding domain / Class VI myosin, motor domain / : / Myosin VI cargo binding domain / Myosin VI, lever arm ...: / : / GIPC1-3 GH2 domain / GIPC1-3 GH1 domain / PDZ domain-containing protein GIPC1/2/3 / Myosin VI, cargo binding domain / Class VI myosin, motor domain / : / Myosin VI cargo binding domain / Myosin VI, lever arm / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin motor domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Unconventional myosin-VI / PDZ domain-containing protein GIPC1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.506 Å
データ登録者Shang, G. / Zhang, X.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM088197 米国
Welch FoundationI-1702 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Structure analyses reveal a regulated oligomerization mechanism of the PlexinD1/GIPC/myosin VI complex.
著者: Shang, G. / Brautigam, C.A. / Chen, R. / Lu, D. / Torres-Vazquez, J. / Zhang, X.
履歴
登録2017年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月7日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PDZ domain-containing protein GIPC1
B: Unconventional myosin-VI
C: PDZ domain-containing protein GIPC1
D: Unconventional myosin-VI
E: PDZ domain-containing protein GIPC1
F: Unconventional myosin-VI
G: PDZ domain-containing protein GIPC1
H: Unconventional myosin-VI
I: PDZ domain-containing protein GIPC1
J: Unconventional myosin-VI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,74810
ポリマ－73,74810
非ポリマー00
水00
1
A: PDZ domain-containing protein GIPC1
B: Unconventional myosin-VI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7502
ポリマ－14,7502
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: PDZ domain-containing protein GIPC1
D: Unconventional myosin-VI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7502
ポリマ－14,7502
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: PDZ domain-containing protein GIPC1
F: Unconventional myosin-VI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7502
ポリマ－14,7502
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: PDZ domain-containing protein GIPC1
H: Unconventional myosin-VI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7502
ポリマ－14,7502
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
I: PDZ domain-containing protein GIPC1
J: Unconventional myosin-VI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7502
ポリマ－14,7502
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)114.979, 164.096, 171.752
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質
PDZ domain-containing protein GIPC1 / GAIP C-terminus-interacting protein / RGS-GAIP-interacting protein / RGS19-interacting protein 1 / ...GAIP C-terminus-interacting protein / RGS-GAIP-interacting protein / RGS19-interacting protein 1 / SemaF cytoplasmic domain-associated protein 1 / SEMCAP-1 / Synectin


分子量: 8962.971 Da / 分子数: 5 / 断片: UNP residues 258-333 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gipc1, Gipc, Rgs19ip1, Semcap1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Z0G0
#2: タンパク質・ペプチド
Unconventional myosin-VI / Unconventional myosin-6


分子量: 5786.563 Da / 分子数: 5 / 断片: UNP residues 1055-1099 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Myo6, Sv / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q64331

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 6.0 and 2 M (NH4)2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. obs: 20339 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 6.1 % / Rpim(I) all: 0.074 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 3.5→3.56 Å / 冗長度: 6 % / Rpim(I) all: 0.493 / % possible all: 97

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5V6H

5v6h


解像度: 3.506→47.082 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.49 / 位相誤差: 22.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2399 1873 10.01 %
Rwork0.1865 --
obs0.1918 18709 90.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.506→47.082 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4858 0 0 0 4858
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074952
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8236661
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1571834
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031700
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003865
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5065-3.60130.3227530.2678569X-RAY DIFFRACTION40
3.6013-3.70720.31591110.2468909X-RAY DIFFRACTION65
3.7072-3.82680.3031450.22051262X-RAY DIFFRACTION89
3.8268-3.96350.24031510.21361356X-RAY DIFFRACTION96
3.9635-4.12210.25711520.19681413X-RAY DIFFRACTION98
4.1221-4.30960.25641530.18861389X-RAY DIFFRACTION99
4.3096-4.53660.23591610.17231415X-RAY DIFFRACTION99
4.5366-4.82060.19261470.16941398X-RAY DIFFRACTION99
4.8206-5.19240.20531640.17781412X-RAY DIFFRACTION99
5.1924-5.71410.23151580.17761423X-RAY DIFFRACTION98
5.7141-6.53910.26641570.19711407X-RAY DIFFRACTION98
6.5391-8.23140.22391640.17111426X-RAY DIFFRACTION97
8.2314-47.08640.20861570.15611457X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.56640.88990.76790.95420.51850.79780.3233-0.6118-0.2720.3247-0.1748-0.0560.0889-0.0230.04140.1972-0.2373-0.0810.52830.00380.1747-24.1362-93.335119.5521
24.5659-0.63851.41634.2671-0.22474.61780.11140.2979-0.1917-0.1979-0.0158-0.236-0.0690.2969-0.04930.055-0.01-0.0070.1732-0.11120.0942-31.7238-93.5571.0837
32.96241.21021.36061.49110.86452.22170.3683-0.2633-0.51320.1019-0.0640.09480.3867-0.14320.03590.1925-0.0547-0.18860.2888-0.20330.5882-46.1545-103.64960.8809
43.53470.6947-0.2753.730.85155.2028-0.08510.5681-0.6841-0.68620.2883-0.35490.20720.3588-0.18980.6974-0.0735-0.24020.5738-0.31290.6589-41.0226-110.6569-17.1556
50.2942-0.2520.11510.5268-0.37290.2897-0.2133-0.12810.2797-0.025-0.04670.0531-0.3271-0.04980.11370.5432-0.2997-0.0970.6081-0.32380.4395-4.9084-71.708624.7747
62.3585-0.5301-0.86980.83210.83551.17670.2154-0.47760.5460.1784-0.46130.6242-0.1051-0.60350.37420.361-0.11830.07990.7705-0.47890.7024-23.5804-76.013519.3732
72.80791.27881.90343.15281.33442.3699-0.36150.24550.3641-0.68870.03930.1365-0.8695-0.03330.10881.2604-0.1681-0.16910.9845-0.59121.04491.3216-43.772134.6077
82.02731.12020.34333.93080.5122.0789-0.1181-0.36230.18650.3691-0.44010.7995-0.2471-0.70170.49890.7285-0.29920.06061.2457-0.65161.067-10.8629-59.576535.7613
90.02190.02080.00940.0250.00980.0038-0.00530.01280.0022-0.04230.01040.01410.0133-0.01860.20650.2543-0.0078-0.20920.2253-0.22930.26531.9259-26.005859.1764
100.02350.0222-0.00730.02270.00570.0553-0.03090.0126-0.0085-0.0119-0.01420.03490.0345-0.0605-0.08750.82-0.0902-0.1380.6523-0.41980.67812.6481-44.50852.0284
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D
5X-RAY DIFFRACTION5chain E
6X-RAY DIFFRACTION6chain F
7X-RAY DIFFRACTION7chain G
8X-RAY DIFFRACTION8chain H
9X-RAY DIFFRACTION9chain I
10X-RAY DIFFRACTION10chain J

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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