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- PDB-5v21: Crystal structure of human SETD2 SET-domain in complex with H3K36... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v21
タイトルCrystal structure of human SETD2 SET-domain in complex with H3K36M peptide and SAM
要素
  • Histone H3K36M peptide
  • Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
キーワードTRANSFERASE / Methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


mesoderm morphogenesis / coronary vasculature morphogenesis / morphogenesis of a branching structure / peptidyl-lysine trimethylation / cell migration involved in vasculogenesis / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / histone H3K36 trimethyltransferase activity / embryonic placenta morphogenesis / regulation of mRNA export from nucleus ...mesoderm morphogenesis / coronary vasculature morphogenesis / morphogenesis of a branching structure / peptidyl-lysine trimethylation / cell migration involved in vasculogenesis / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / histone H3K36 trimethyltransferase activity / embryonic placenta morphogenesis / regulation of mRNA export from nucleus / pericardium development / stem cell development / histone H3K36 methyltransferase activity / nucleosome organization / protein-lysine N-methyltransferase activity / response to type I interferon / response to alkaloid / embryonic cranial skeleton morphogenesis / positive regulation of ossification / regulation of protein localization to chromatin / response to metal ion / histone H3 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / endodermal cell differentiation / positive regulation of interferon-alpha production / alpha-tubulin binding / mismatch repair / Chromatin modifying enzymes / positive regulation of autophagy / forebrain development / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / epigenetic regulation of gene expression / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / regulation of cytokinesis / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / neural tube closure / stem cell differentiation / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / transcription elongation by RNA polymerase II / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / response to organic cyclic compound / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / chromosome / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / gene expression / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / regulation of gene expression / angiogenesis / Oxidative Stress Induced Senescence / defense response to virus / Estrogen-dependent gene expression / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / SETD2/Set2, SET domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / TFIIS/LEDGF domain superfamily ...Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / SETD2/Set2, SET domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / TFIIS/LEDGF domain superfamily / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / SET domain superfamily / WW domain / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone H3.1 / Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.415 Å
データ登録者Zhang, Y. / Tong, L.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10-OD012018 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM085145 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Molecular basis for the role of oncogenic histone mutations in modulating H3K36 methylation.
著者: Zhang, Y. / Shan, C.M. / Wang, J. / Bao, K. / Tong, L. / Jia, S.
履歴
登録2017年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月29日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
B: Histone H3K36M peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6056
ポリマ－36,0102
非ポリマー5954
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2130 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area13440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.493, 76.316, 77.179
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETD2 / HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin- ...HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin-interacting protein B / Lysine N-methyltransferase 3A / SET domain-containing protein 2 / hSET2 / p231HBP


分子量: 34368.156 Da / 分子数: 1 / 断片: SET domain (UNP residues 1435-1711) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: SETD2, HIF1, HYPB, KIAA1732, KMT3A, SET2, HSPC069
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BYW2, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3K36M peptide


分子量: 1641.937 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M KSCN, 24% (v/v) PEG 2000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-003 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.42→30 Å / Num. obs: 13529 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.42→2.51 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.476 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique obs: 1280

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7_650精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4h12

4h12


解像度: 2.415→29.528 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2693 671 5.13 %
Rwork0.204 --
obs0.2073 13077 95.08 %
溶媒の処理減衰半径: 1.01 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 27.355 Å2 / ksol: 0.358 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.3995 Å2-0 Å2-0 Å2
2---4.3866 Å2-0 Å2
3----12.0129 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.415→29.528 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2081 0 30 36 2147
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0162169
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4152911
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.282819
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.105293
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007380
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4154-2.60180.35361250.28342271X-RAY DIFFRACTION90
2.6018-2.86340.33191260.25982396X-RAY DIFFRACTION93
2.8634-3.27730.28061370.22892460X-RAY DIFFRACTION96
3.2773-4.12720.28571370.19212569X-RAY DIFFRACTION98
4.1272-29.52970.20721460.16432710X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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