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万見
- PDB-4h12: The crystal structure of methyltransferase domain of human SET do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h12
タイトルThe crystal structure of methyltransferase domain of human SET domain-containing protein 2 in complex with S-adenosyl-L-homocysteine
要素Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / SET domain-containing protein 2 / S-adenosyl-L-homocysteine / structural genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / activator / chromatin regulator / DNA-binding / methylation / nucleus / phosphoprotein / transcription / transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


mesoderm morphogenesis / morphogenesis of a branching structure / peptidyl-lysine trimethylation / coronary vasculature morphogenesis / cell migration involved in vasculogenesis / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / embryonic placenta morphogenesis / histone H3K36 trimethyltransferase activity / pericardium development ...mesoderm morphogenesis / morphogenesis of a branching structure / peptidyl-lysine trimethylation / coronary vasculature morphogenesis / cell migration involved in vasculogenesis / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / embryonic placenta morphogenesis / histone H3K36 trimethyltransferase activity / pericardium development / regulation of mRNA export from nucleus / stem cell development / histone H3K36 methyltransferase activity / nucleosome organization / response to type I interferon / protein-lysine N-methyltransferase activity / embryonic cranial skeleton morphogenesis / positive regulation of ossification / response to alkaloid / regulation of protein localization to chromatin / response to metal ion / histone H3 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / endodermal cell differentiation / positive regulation of interferon-alpha production / alpha-tubulin binding / mismatch repair / forebrain development / positive regulation of autophagy / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / regulation of cytokinesis / stem cell differentiation / neural tube closure / transcription elongation by RNA polymerase II / : / PKMTs methylate histone lysines / chromosome / regulation of gene expression / angiogenesis / defense response to virus / regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SETD2/Set2, SET domain / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Beta-clip-like ...Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SETD2/Set2, SET domain / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Beta-clip-like / SET domain / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / TFIIS/LEDGF domain superfamily / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / WW domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Amaya, M.F. / Dong, A. / Zeng, H. / Mackenzie, F. / Bunnage, M. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. ...Amaya, M.F. / Dong, A. / Zeng, H. / Mackenzie, F. / Bunnage, M. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2012
タイトル: Sinefungin Derivatives as Inhibitors and Structure Probes of Protein Lysine Methyltransferase SETD2.
著者: Zheng, W. / Ibanez, G. / Wu, H. / Blum, G. / Zeng, H. / Dong, A. / Li, F. / Hajian, T. / Allali-Hassani, A. / Amaya, M.F. / Siarheyeva, A. / Yu, W. / Brown, P.J. / Schapira, M. / Vedadi, M. / Min, J. / Luo, M.
履歴
登録2012年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2012年10月3日ID: 3H6L
改定 1.02012年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月24日Group: Database references
改定 1.22012年11月14日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5726
ポリマ－31,9551
非ポリマー6165
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.293, 76.663, 78.093
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETD2 / HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin- ...HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin-interacting protein B / Lysine N-methyltransferase 3A / SET domain-containing protein 2 / hSET2 / p231HBP


分子量: 31955.488 Da / 分子数: 1 / 断片: methyltransferase domain (UNP residues 1434-1711) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: SETD2, HIF1, HYPB, KIAA1732, KMT3A, SET2, HSPC069
プラスミド: pET28-Lic / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q9BYW2, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.78 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1 uL protein (1:10 molar ratio of SETD2:AdoMet) + 1 uL reservoir solution (30% PEG2000 MME, 0.1 M potassium thiocyanate), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97935 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月18日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97935 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.991→50 Å / Num. obs: 21811 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.991-2.032.90.753190.7
2.03-2.073.40.72196.2
2.07-2.1140.665197.5
2.11-2.1550.53198.8
2.15-2.26.50.436199.4
2.2-2.257.20.414199.4
2.25-2.317.40.37199.3
2.31-2.377.70.302199.9
2.37-2.447.80.2651100
2.44-2.527.90.2281100
2.52-2.618.10.2061100
2.61-2.7180.1731100
2.71-2.8480.1271100
2.84-2.9980.1081100
2.99-3.1780.0941100
3.17-3.427.90.0761100
3.42-3.767.80.07199.8
3.76-4.317.60.074199.6
4.31-5.437.40.072199.4
5.43-5070.064198

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-3000データ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2R3A

2r3a


解像度: 2.06→38.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 10.679 / SU ML: 0.126 / SU R Cruickshank DPI: 0.168 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.182 / ESU R Free: 0.168 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24904 1011 5.1 %RANDOM
Rwork0.20741 ---
obs0.20953 18905 99.41 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.608 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.62 Å20 Å20 Å2
2---4.55 Å20 Å2
3----1.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→38.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1778 0 30 124 1932
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.021853
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2511.9542506
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.635233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.31824.02387
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.74915288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.051511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2264
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211434
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.06→2.113 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 71 -
Rwork0.332 1342 -
obs--97.72 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.8258 Å / Origin y: 16.0767 Å / Origin z: 14.4687 Å
111213212223313233
T0.0179 Å2-0.0196 Å2-0.0034 Å2-0.0471 Å20.0068 Å2--0.0178 Å2
L1.362 °2-1.2652 °2-0.4221 °2-3.082 °20.4505 °2--0.9939 °2
S-0.0397 Å °-0.0916 Å °-0.0266 Å °0.1361 Å °0.0065 Å °0.0011 Å °0.0736 Å °-0.0018 Å °0.0332 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1447 - 1691
2X-RAY DIFFRACTION1A1801 - 1805
3X-RAY DIFFRACTION1A1901 - 2024

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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