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- PDB-5uxf: Crystal Structure of mouse RECON (AKR1C13) in complex with Cyclic... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uxf
タイトルCrystal Structure of mouse RECON (AKR1C13) in complex with Cyclic di-AMP
要素Dihydrodiol dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Cyclic di-AMP / Aldo-keto reductase / TIM barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


steroid dehydrogenase activity / ketosteroid monooxygenase activity / aldo-keto reductase (NADPH) activity / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / aldose reductase (NADPH) activity / steroid metabolic process / xenobiotic metabolic process / oxidoreductase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aldo-keto reductase family 1 member C / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel ...Aldo-keto reductase family 1 member C / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2BA / Dihydrodiol dehydrogenase / Aldo-keto reductase family 1 member C13
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.501 Å
データ登録者Luo, S. / Tong, L.
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2017
タイトル: Sensing of Bacterial Cyclic Dinucleotides by the Oxidoreductase RECON Promotes NF-kappa B Activation and Shapes a Proinflammatory Antibacterial State.
著者: McFarland, A.P. / Luo, S. / Ahmed-Qadri, F. / Zuck, M. / Thayer, E.F. / Goo, Y.A. / Hybiske, K. / Tong, L. / Woodward, J.J.
履歴
登録2017年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrodiol dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9492
ポリマ－39,2911
非ポリマー6581
水7,782432
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.644, 75.422, 88.416
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Dihydrodiol dehydrogenase


分子量: 39291.031 Da / 分子数: 1 / 断片: RECON / 変異: K68A, K70A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Akr1c13, ddh / プラスミド: pSpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q54A37, UniProt: Q8VC28*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-2BA / (2R,3R,3aS,5R,7aR,9R,10R,10aS,12R,14aR)-2,9-bis(6-amino-9H-purin-9-yl)octahydro-2H,7H-difuro[3,2-d:3',2'-j][1,3,7,9,2,8 ]tetraoxadiphosphacyclododecine-3,5,10,12-tetrol 5,12-dioxide / bis-(3',5')-cyclic-dimeric-Adenosine-monophosphate / c-di-AMP


分子量: 658.412 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H24N10O12P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 432 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.2 M NaCl, 0.1 M Bis-Tris, pH5.5, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→25 Å / Num. obs: 52009 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 13.06 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.085 / Χ2: 1.043 / Net I/σ(I): 18.1 / Num. measured all: 295963
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.5-1.5530.2420.9250.1590.2911.0992.7
1.55-1.623.90.2070.950.1180.2391.07399.1
1.62-1.695.70.1820.9760.0820.21.051100
1.69-1.786.40.1480.9860.0630.1611.012100
1.78-1.896.40.1240.990.0530.1351.032100
1.89-2.046.40.1020.9910.0440.1111.032100
2.04-2.246.40.0880.9930.0370.0951.041100
2.24-2.566.40.0790.9940.0340.0860.998100
2.56-3.236.30.0760.9940.0330.0831.082100
3.23-255.70.0580.9950.0260.0641.06897.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.501→24.182 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1861 2623 5.05 %
Rwork0.1679 --
obs0.1688 51925 98.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 51.31 Å2 / Biso mean: 17.2153 Å2 / Biso min: 6.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.501→24.182 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2526 0 44 432 3002
Biso mean--14.23 26.78 -
残基数----316
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062631
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9773570
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057393
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006454
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7911600
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5014-1.52860.20421170.1812203232085
1.5286-1.5580.19451320.17222459259196
1.558-1.58980.19851340.16272537267198
1.5898-1.62440.2111400.164226162756100
1.6244-1.66220.17451380.157826002738100
1.6622-1.70370.18461380.159326022740100
1.7037-1.74980.15351390.16126112750100
1.7498-1.80130.18691400.165626332773100
1.8013-1.85940.20441370.169725742711100
1.8594-1.92580.1991400.185526232763100
1.9258-2.00290.2261390.171626142753100
2.0029-2.0940.21451400.168126282768100
2.094-2.20430.18951390.163426132752100
2.2043-2.34230.18051370.17926252762100
2.3423-2.5230.18851420.174926602802100
2.523-2.77660.21091400.178326372777100
2.7766-3.17760.21541430.182126772820100
3.1776-4.00050.15751400.15432620276097
4.0005-24.18520.15321480.1562770291898

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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