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- PDB-5un7: Structure of the human POT1-TPP1 telomeric complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5un7
タイトルStructure of the human POT1-TPP1 telomeric complex
要素
  • Adrenocortical dysplasia protein homolog
  • Protection of telomeres protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / Telomeric DNA binding complex / maintains telomere integrity / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomeric D-loop disassembly / G-rich single-stranded DNA binding / telomere assembly / segmentation / urogenital system development / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / protection from non-homologous end joining at telomere ...positive regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomeric D-loop disassembly / G-rich single-stranded DNA binding / telomere assembly / segmentation / urogenital system development / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / protection from non-homologous end joining at telomere / DEAD/H-box RNA helicase binding / telomerase inhibitor activity / establishment of protein localization to telomere / regulation of establishment of protein localization to telomere / telomeric D-loop disassembly / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / regulation of telomere maintenance via telomerase / single-stranded telomeric DNA binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / nuclear telomere cap complex / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / telomerase holoenzyme complex / embryonic limb morphogenesis / protein localization to chromosome, telomeric region / telomeric DNA binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / Packaging Of Telomere Ends / DNA polymerase binding / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere maintenance / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / skeletal system development / intracellular protein transport / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / chromosome, telomeric region / nuclear body / protein-containing complex binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Protection of telomeres protein 1 (POT1), C-terminal insertion domain / Protection of telomeres protein 1, ssDNA-binding domain / ssDNA-binding domain of telomere protection protein / Adrenocortical dysplasia protein / Shelterin complex subunit TPP1/Est3 / Shelterin complex subunit, TPP1/ACD / Protection of telomeres protein 1 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/Cdc13 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/CDC13 ...: / Protection of telomeres protein 1 (POT1), C-terminal insertion domain / Protection of telomeres protein 1, ssDNA-binding domain / ssDNA-binding domain of telomere protection protein / Adrenocortical dysplasia protein / Shelterin complex subunit TPP1/Est3 / Shelterin complex subunit, TPP1/ACD / Protection of telomeres protein 1 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/Cdc13 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/CDC13 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/CDC13 / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Adrenocortical dysplasia protein homolog / Protection of telomeres protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Rice, C. / Doukov, T. / Skordalakes, E.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA201312 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM088332-03 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30 CA10815 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Structural and functional analysis of the human POT1-TPP1 telomeric complex.
著者: Rice, C. / Shastrula, P.K. / Kossenkov, A.V. / Hills, R. / Baird, D.M. / Showe, L.C. / Doukov, T. / Janicki, S. / Skordalakes, E.
履歴
登録2017年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月26日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protection of telomeres protein 1
B: Adrenocortical dysplasia protein homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1656
ポリマ－43,9822
非ポリマー1834
水9,620534
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5410 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area17800 Å2
手法PISA
2
A: Protection of telomeres protein 1
B: Adrenocortical dysplasia protein homolog
ヘテロ分子

A: Protection of telomeres protein 1
B: Adrenocortical dysplasia protein homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,33012
ポリマ－87,9654
非ポリマー3658
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
Buried area13300 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area33110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.530, 99.530, 122.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-922-

HOH

21A-965-

HOH

31A-1240-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protection of telomeres protein 1 / hPot1 / POT1-like telomere end-binding protein


分子量: 34786.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POT1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NUX5
#2: タンパク質 Adrenocortical dysplasia protein homolog / POT1 and TIN2-interacting protein


分子量: 9195.318 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 255-337 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACD, PIP1, PTOP, TINT1, TPP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96AP0
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 534 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.67 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 2.4 M KCl, 50 mM K/Na Tartrate, 20 mM BaCl2, and 0.1 M Sodium Citrate, pH 5.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 1.03317 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年8月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03317 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→38.6 Å / Num. obs: 68409 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 20 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 22.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 20 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 5044 / CC1/2: 0.85 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 3.842 / SU ML: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.156 / ESU R Free: 0.148 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22199 1821 5 %RANDOM
Rwork0.18241 ---
obs0.18432 34593 99.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.064 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.16 Å2-0 Å2
3----0.33 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2836 0 4 534 3374
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0192912
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3011.9723931
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.185360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.05525.289121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.95415512
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7151510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2459
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212126
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9433.8321448
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2245.7241805
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7024.0641455
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.10533.9924889
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 131 -
Rwork0.242 2473 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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