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- PDB-5uf7: CRYSTAL STRUCTURE OF MUNC13-1 MUN DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uf7
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF MUNC13-1 MUN DOMAIN
要素Protein unc-13 homolog A
キーワードEXOCYTOSIS / ALPHA HELICAL / NEUROTRANSMITTER RELEASE / SNARE MOTIF
機能・相同性
機能・相同性情報


dense core granule priming / neuronal dense core vesicle exocytosis / diacylglycerol binding / synaptic vesicle docking / regulation of synaptic vesicle priming / synaptic vesicle maturation / positive regulation of synaptic plasticity / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of dendrite extension / neurotransmitter secretion ...dense core granule priming / neuronal dense core vesicle exocytosis / diacylglycerol binding / synaptic vesicle docking / regulation of synaptic vesicle priming / synaptic vesicle maturation / positive regulation of synaptic plasticity / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of dendrite extension / neurotransmitter secretion / innervation / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / syntaxin binding / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / syntaxin-1 binding / positive regulation of neurotransmitter secretion / Golgi-associated vesicle / synaptic vesicle priming / spectrin binding / neuromuscular junction development / synaptic vesicle exocytosis / presynaptic active zone / excitatory synapse / amyloid-beta metabolic process / calyx of Held / SNARE binding / synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / terminal bouton / neuromuscular junction / phospholipid binding / long-term synaptic potentiation / synaptic vesicle membrane / presynapse / presynaptic membrane / cell differentiation / calmodulin binding / protein domain specific binding / axon / synapse / calcium ion binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / protein-containing complex / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Mammalian uncoordinated homology 13, domain 2 / Protein Unc-13 / Protein Unc-13, C2B domain / Munc13-homology domain 2 (MHD2) profile. / MUN domain / Munc13 homology 1 / MUN domain / Munc13-homology domain 1 (MHD1) profile. / Domain of Unknown Function (DUF1041) ...: / Mammalian uncoordinated homology 13, domain 2 / Protein Unc-13 / Protein Unc-13, C2B domain / Munc13-homology domain 2 (MHD2) profile. / MUN domain / Munc13 homology 1 / MUN domain / Munc13-homology domain 1 (MHD1) profile. / Domain of Unknown Function (DUF1041) / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein unc-13 homolog A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.896 Å
Model detailsAlternatively spliced loop between residues 1407 and 1453 has been removed, addition of two ...Alternatively spliced loop between residues 1407 and 1453 has been removed, addition of two residues (EF) as cloning artifact.
データ登録者Tomchick, D.R. / Rizo, J. / Xu, J.
引用
ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / : 2015
タイトル: Syntaxin opening by the MUN domain underlies the function of Munc13 in synaptic-vesicle priming.
著者: Yang, X. / Wang, S. / Sheng, Y. / Zhang, M. / Zou, W. / Wu, L. / Kang, L. / Rizo, J. / Zhang, R. / Xu, T. / Ma, C.
#1: ジャーナル: Elife / : 2016
タイトル: Functional synergy between the Munc13 C-terminal C1 and C2 domains.
著者: Liu, X. / Seven, A.B. / Camacho, M. / Esser, V. / Xu, J. / Trimbuch, T. / Quade, B. / Su, L. / Ma, C. / Rosenmund, C. / Rizo, J.
#2: ジャーナル: Structure / : 2011
タイトル: The Crystal Structure of a Munc13 C-terminal Module Exhibits a Remarkable Similarity to Vesicle Tethering Factors
著者: Li, W. / Ma, C. / Guan, R. / Xu, Y. / Tomchick, D.R. / Rizo, J.
履歴
登録2017年1月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Other
改定 1.22018年2月21日Group: Advisory / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_PDB_obs_spr / Item: _citation.title
改定 1.32018年3月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.42022年4月13日Group: Database references / カテゴリ: database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52022年4月27日Group: Advisory / カテゴリ: pdbx_database_PDB_obs_spr
改定 1.62023年10月4日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 0This entry reflects an alternative modeling of the original data in 4Y21, determined by: Yang, X.Y. ...This entry reflects an alternative modeling of the original data in 4Y21, determined by: Yang, X.Y., Wang, S., Sheng, Y., Zhang, M., Zou, W.J., Wu, L.J., Kang, L.J., Rizo, J., Zhang, R.G., Xu, T., Ma, C.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein unc-13 homolog A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,8501
ポリマ-62,8501
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.062, 270.921, 47.735
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Protein unc-13 homolog A / Munc13-1


分子量: 62849.934 Da / 分子数: 1 / 断片: MUN DOMAIN (UNP residues 942-1407 and 1453-1531)
変異: Removal of alternatively spliced loop between residues 1407 and 1453, addition of two residues (EF) as cloning artifact.
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Unc13a, Unc13h1 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q62768

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 79.33 % / 解説: AUTHOR USED THE SF DATA FROM ENTRY 4Y21.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M Mg(NO3)2, 0.1 M MES pH 5.8 - 6.3, 0.15 M NaCl, 18-25% PEG 3350, 10% glycerol, 5 mM DTT, 30% ethylene glycol
PH範囲: 5.8-6.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月11日 / 詳細: MONOCHROMATOR
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.896→39.018 Å / Num. obs: 34107 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 85.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 27.3
反射 シェル解像度: 2.896→2.95 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.634 / Mean I/σ(I) obs: 1.95 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3SWH
解像度: 2.896→39.018 Å / SU ML: 0.38 / Data cutoff high absF: 0 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.28
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2533 1712 5.06 %random
Rwork0.2283 ---
obs0.2296 33801 99.15 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 293.18 Å2 / Biso mean: 112.1631 Å2 / Biso min: 45.65 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.896→39.018 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4281 0 0 0 4281
残基数----530
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024368
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4995900
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032660
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003756
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.6672684
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8959-2.98110.35241360.34522634277098
2.9811-3.07720.36981540.325925832737100
3.0772-3.18720.31781380.311927102848100
3.1872-3.31470.36471380.291225972735100
3.3147-3.46550.29841470.262926702817100
3.4655-3.64810.29011380.260426702808100
3.6481-3.87640.26911510.238526332784100
3.8764-4.17540.21671360.200826842820100
4.1754-4.5950.21591320.183227132845100
4.595-5.25860.20461510.17332695284699
5.2586-6.620.2931430.241727572900100
6.62-39.02170.22221480.22322743289194
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8173-0.84711.04531.1094-0.56230.91880.0415-0.0659-0.19150.39190.1804-0.1155-0.299-0.084700.7399-0.01490.04380.66240.03270.7884111.74066.718514.1977
20.027-0.4532-0.41720.6196-0.2940.2457-0.11230.0028-0.210.63410.24950.20230.107-0.003-00.6224-0.07880.01920.62330.05330.6244111.223929.656413.5654
30.8805-1.29120.40441.8098-2.08032.1911-0.05450.00050.0273-0.12960.09340.099-0.0978-0.167300.5276-0.0374-0.07360.59240.02610.5912102.639736.6616.9439
4-0.26720.01730.26540.78570.14020.243-0.34210.06620.39350.00790.0635-0.72130.0672-0.5956-0.01310.8670.2198-0.12830.85550.19130.951896.600867.1824-9.9782
5-0.3728-0.67760.46630.4563-0.49081.31390.05130.0467-0.1411-0.4598-0.03670.5389-0.0516-0.316400.77170.1908-0.14910.84320.15560.865884.646468.301-13.5991
6-0.00610.2752-0.21080.0869-0.4920.3074-0.7556-0.24140.27530.2964-0.0182-0.5648-0.49350.1413-0.00010.76960.0958-0.12060.74830.08920.784471.618897.7184-44.0503
70.0958-0.43260.49180.008-0.12280.40560.384-0.15560.3071-0.1312-0.294-0.29770.55910.0946-01.01260.2629-0.07330.89980.09440.834975.814583.0166-30.3084
81.004-0.26120.93330.4323-0.49020.8390.4230.35130.0591-0.0871-0.43520.0566-0.3834-0.695700.67120.0144-0.01220.72760.08620.608157.637894.2432-35.7305
9-0.0141-0.17210.2219-0.04210.1180.80270.4422-0.6517-0.7214-0.35310.06480.21571.0412-0.42830.00051.05380.13930.066210.20590.964262.068281.6827-38.2366
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 942:1000)A942 - 1000
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 1001:1051)A1001 - 1051
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 1052:1162)A1052 - 1162
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 1163:1219)A1163 - 1219
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 1220:1325)A1220 - 1325
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 1326:1369)A1326 - 1369
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 1370:1406)A1370 - 1406
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 1407:1443)A1407 - 1443
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 1444:1480)A1444 - 1480

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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