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- PDB-5ubw: Structure of catalytic domain of Ssel -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ubw
タイトルStructure of catalytic domain of Ssel
要素Deubiquitinase SseL
キーワードHYDROLASE / UCH family / Salmonella / deubiquitinases
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type peptidase activity / host cell cytoplasm / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / : / ElaD/SseL-like C-terminal / ElaD/SseL N-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Deubiquitinase SseL
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.394 Å
データ登録者Shrestha, R. / Das, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of catalytic domain of Ssel
著者: Shrestha, R. / Das, C.
履歴
登録2016年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月23日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Deubiquitinase SseL
B: Deubiquitinase SseL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1293
ポリマ－42,0672
非ポリマー621
水39622
1
A: Deubiquitinase SseL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0341
ポリマ－21,0341
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Deubiquitinase SseL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0962
ポリマ－21,0341
非ポリマー621
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.819, 64.983, 56.884
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.61, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Deubiquitinase SseL / Deubiquitinating enzyme / DUB / Deubiquitinating protease / Salmonella secreted effector L


分子量: 21033.674 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
株: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / 遺伝子: sseL, STM2287 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8ZNG2, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.77 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES sodium pH 7.5 and 1.5 M lithium sulfate monohydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年8月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.394→54.6 Å / Num. obs: 14585 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.8 % / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.394→2.44 Å / 冗長度: 3.8 % / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5HAF

5haf


解像度: 2.394→42.604 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 34.88
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3044 725 5.03 %
Rwork0.25 --
obs0.2526 14424 98.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.394→42.604 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2683 0 4 22 2709
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032734
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5673712
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.003961
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.023444
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004472
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.394-2.57880.34581340.32632603X-RAY DIFFRACTION95
2.5788-2.83830.38441540.32762740X-RAY DIFFRACTION100
2.8383-3.24890.41421320.31062779X-RAY DIFFRACTION100
3.2489-4.09270.31211510.23642779X-RAY DIFFRACTION100
4.0927-42.61050.24111540.20872798X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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