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万見
- PDB-2mjl: Solution structure of peptidyl-tRNA hyrolase from Vibrio cholerae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mjl
タイトルSolution structure of peptidyl-tRNA hyrolase from Vibrio cholerae
要素Peptidyl-tRNA hydrolase
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-tRNA hydrolase / peptidyl-tRNA hydrolase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / rescue of stalled ribosome / tRNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidyl-tRNA hydrolase / Peptidyl-tRNA hydrolase signature 2. / Peptidyl-tRNA hydrolase signature 1. / Peptidyl-tRNA hydrolase / Peptidyl-tRNA hydrolase, conserved site / Peptidyl-tRNA hydrolase superfamily / Peptidyl-tRNA hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-tRNA hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法溶液NMR / molecular dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Kabra, A. / Shahid, S. / Yadav, R. / Pulavarti, S. / Shukla, V.K. / Arora, A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of peptidyl-tRNA hydrolase from Vibrio cholerae
著者: Kabra, A. / Shahid, S. / Yadav, R. / Pulavarti, S. / Shukla, V.K. / Arora, A.
履歴
登録2014年1月11日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-tRNA hydrolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6161
ポリマ－21,6161
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-tRNA hydrolase / PTH


分子量: 21616.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio cholerae (コレラ菌) / 株: M66-2 / 遺伝子: pth, VCM66_2107 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C3LPI9, peptidyl-tRNA hydrolase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1213D HNCO
1313D HNCA
1413D CBCA(CO)NH
1513D HN(CA)CB
1613D H(CCO)NH
1713D C(CO)NH
1833D (H)CCH-TOCSY
1932D 1H-13C HSQC
11032D 1H-13C HSQC aromatic
11123D 1H-15N NOESY
11233D 1H-13C NOESY aliphatic
11333D 1H-13C NOESY aromatic
11413D-HN(CA)CO
11532D-CBHE
11632D-CBHD

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.9 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] VcPth, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 0.1 % sodium azide, 1 mM DTT, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
20.9 mM [U-100% 15N] VcPth, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 0.1 % sodium azide, 1 mM DTT, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
30.9 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] VcPth, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 0.1 % sodium azide, 1 mM DTT, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.9 mMVcPth-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMsodium phosphate-21
50 mMsodium chloride-31
0.1 %sodium azide-41
1 mMDTT-51
0.9 mMVcPth-6[U-100% 15N]2
20 mMsodium phosphate-72
50 mMsodium chloride-82
0.1 %sodium azide-92
1 mMDTT-102
0.9 mMVcPth-11[U-100% 13C; U-100% 15N]3
20 mMsodium phosphate-123
50 mMsodium chloride-133
0.1 %sodium azide-143
1 mMDTT-153
試料状態イオン強度: 50 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
PSVSBhattacharya and Montelione構造検証
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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