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万見
- PDB-5ubs: Solution NMR Structure of NERD-S, a natively folded pentamutant o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ubs
タイトルSolution NMR Structure of NERD-S, a natively folded pentamutant of the B1 domain of streptococcal protein G (GB1) with a solvent-exposed Trp43
要素Immunoglobulin G-binding protein G
キーワードDE NOVO PROTEIN / dynamics / computational design / conformational exchange / immunoglobulin-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. ...IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin G-binding protein G
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus sp. GX7805 (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Damry, A.M. / Davey, J.A. / Goto, N.K. / Chica, R.A.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-386662-2011 カナダ
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: Rational design of proteins that exchange on functional timescales.
著者: Davey, J.A. / Damry, A.M. / Goto, N.K. / Chica, R.A.
履歴
登録2016年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22017年11月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42020年1月8日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_nmr_software
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.52023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.62024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Immunoglobulin G-binding protein G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,2901
ポリマ－6,2901
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: 抗体 Immunoglobulin G-binding protein G / IgG-binding protein G


分子量: 6289.934 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 373-427 / 変異: Y3F/L7I/A34F/V39L/V54I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus sp. GX7805 (バクテリア)
遺伝子: spg / プラスミド: pJ414 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3) / 参照: UniProt: P19909

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic23D 1H-15N NOESY
123isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
133isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
142isotropic23D HN(CA)CB
152isotropic23D HNCO
1142isotropic23D CBCA(CO)NH
1133isotropic23D CCH-TOCSY
1123isotropic23D (H)CCH-TOCSY
1113isotropic23D (H)CCH-COSY
1101isotropic23D 1H-15N TOCSY
191isotropic22D 1H-15N HSQC
182isotropic22D 1H-13C HSQC
173isotropic22D 1H-13C HSQC

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution11 mM [U-98% 15N] protein (GB1), 10 mM sodium phosphate, 100 uM EDTA, 0.02 % sodium azide, 90% H2O, 10% D2O15N_Sample90% H2O/10% D2O
solution21 mM [U-99% 13C; U-98% 15N] protein (GB1), 10 mM sodium phosphate, 100 uM EDTA, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O13C/15N_Sample_H2O90% H2O/10% D2O
solution31 mM [U-99% 13C; U-98% 15N] protein (GB1), 10 mM sodium phosphate, 100 uM EDTA, 0.02 % sodium azide, 100% D2O13C/15N_Sample_D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMprotein (GB1)[U-98% 15N]1
10 mMsodium phosphatenatural abundance1
100 uMEDTAnatural abundance1
0.02 %sodium azidenatural abundance1
1 mMprotein (GB1)[U-99% 13C; U-98% 15N]2
10 mMsodium phosphatenatural abundance2
100 uMEDTAnatural abundance2
0.02 %sodium azidenatural abundance2
1 mMprotein (GB1)[U-99% 13C; U-98% 15N]3
10 mMsodium phosphatenatural abundance3
100 uMEDTAnatural abundance3
0.02 %sodium azidenatural abundance3
試料状態イオン強度: 10 mM sodium phosphate mM / Label: conditions / pH: 7.4 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD6001
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TopSpinBruker Biospincollection
VNMRVariancollection
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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