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- PDB-5ub5: human POGLUT1 in complex with human Notch1 EGF12 S458T mutant and UDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ub5
タイトルhuman POGLUT1 in complex with human Notch1 EGF12 S458T mutant and UDP
要素
  • Neurogenic locus notch homolog protein 1
  • Protein O-glucosyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / glycosyltransferase / GT-B glucosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


EGF-domain serine glucosyltransferase / EGF-domain serine xylosyltransferase / EGF-domain serine glucosyltransferase activity / EGF-domain serine xylosyltransferase activity / muscle tissue development / protein O-linked glycosylation via serine / UDP-xylosyltransferase activity / regulation of gastrulation / Defective LFNG causes SCDO3 / coronary sinus valve morphogenesis ...EGF-domain serine glucosyltransferase / EGF-domain serine xylosyltransferase / EGF-domain serine glucosyltransferase activity / EGF-domain serine xylosyltransferase activity / muscle tissue development / protein O-linked glycosylation via serine / UDP-xylosyltransferase activity / regulation of gastrulation / Defective LFNG causes SCDO3 / coronary sinus valve morphogenesis / cardiac right atrium morphogenesis / cardiac right ventricle formation / growth involved in heart morphogenesis / Notch signaling pathway involved in regulation of secondary heart field cardioblast proliferation / cell differentiation in spinal cord / venous endothelial cell differentiation / retinal cone cell differentiation / arterial endothelial cell differentiation / epithelial cell fate commitment / negative regulation of pro-B cell differentiation / Pre-NOTCH Processing in the Endoplasmic Reticulum / negative regulation of inner ear auditory receptor cell differentiation / mitral valve formation / cell migration involved in endocardial cushion formation / negative regulation of photoreceptor cell differentiation / negative regulation of cell proliferation involved in heart valve morphogenesis / regulation of somitogenesis / endocardium morphogenesis / foregut morphogenesis / regulation of cell adhesion involved in heart morphogenesis / distal tubule development / inhibition of neuroepithelial cell differentiation / MAML1-RBP-Jkappa- ICN1 complex / regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / cardiac chamber formation / auditory receptor cell fate commitment / positive regulation of aorta morphogenesis / negative regulation of endothelial cell chemotaxis / atrioventricular node development / positive regulation of transcription of Notch receptor target / neuroendocrine cell differentiation / negative regulation of extracellular matrix constituent secretion / cellular response to tumor cell / collecting duct development / compartment pattern specification / positive regulation of apoptotic process involved in morphogenesis / vasculogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / regulation of extracellular matrix assembly / T-helper 17 type immune response / endocardial cell differentiation / chemical synaptic transmission, postsynaptic / epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / UDP-glucosyltransferase activity / cardiac ventricle morphogenesis / Constitutive Signaling by NOTCH1 t(7;9)(NOTCH1:M1580_K2555) Translocation Mutant / mesenchymal cell development / positive regulation of smooth muscle cell differentiation / epidermal cell fate specification / glomerular mesangial cell development / negative regulation of myotube differentiation / coronary vein morphogenesis / cardiac left ventricle morphogenesis / cardiac vascular smooth muscle cell development / left/right axis specification / somatic stem cell division / negative regulation of cell adhesion molecule production / tissue regeneration / negative regulation of catalytic activity / interleukin-17-mediated signaling pathway / endocardium development / apoptotic process involved in embryonic digit morphogenesis / positive regulation of endothelial cell differentiation / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / Pre-NOTCH Processing in Golgi / cardiac epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of collagen biosynthetic process / pericardium morphogenesis / cardiac atrium morphogenesis / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / glucosyltransferase activity / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / negative regulation of calcium ion-dependent exocytosis / circulatory system development / cardiac muscle cell myoblast differentiation / neuronal stem cell population maintenance / calcium-ion regulated exocytosis / paraxial mesoderm development / negative regulation of oligodendrocyte differentiation / positive regulation of astrocyte differentiation / pulmonary valve morphogenesis / heart trabecula morphogenesis / regulation of stem cell proliferation / coronary artery morphogenesis / luteolysis / prostate gland epithelium morphogenesis / negative regulation of biomineral tissue development / endoderm development / negative regulation of myoblast differentiation / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase CAP10 domain / : / Glycosyl transferase family 90 / Putative lipopolysaccharide-modifying enzyme. / Neurogenic locus notch homolog protein 1 / Notch, C-terminal / Domain of unknown function / : / Notch / Notch, NOD domain ...Glycosyl transferase CAP10 domain / : / Glycosyl transferase family 90 / Putative lipopolysaccharide-modifying enzyme. / Neurogenic locus notch homolog protein 1 / Notch, C-terminal / Domain of unknown function / : / Notch / Notch, NOD domain / Notch, NODP domain / NOTCH protein / NOTCH protein / NOD / NODP / Notch-like domain superfamily / LNR domain / LNR (Lin-12/Notch) repeat profile. / Notch domain / Domain found in Notch and Lin-12 / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / : / Calcium-binding EGF domain / Laminin / Laminin / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Ankyrin repeat / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Neurogenic locus notch homolog protein 1 / Protein O-glucosyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.089 Å
データ登録者Li, Z. / Rini, J.M.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Structural basis of Notch O-glucosylation and O-xylosylation by mammalian protein-O-glucosyltransferase 1 (POGLUT1).
著者: Li, Z. / Fischer, M. / Satkunarajah, M. / Zhou, D. / Withers, S.G. / Rini, J.M.
履歴
登録2016年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年4月4日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen
Item: _diffrn_source.type / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / diffrn_radiation_wavelength ...chem_comp / diffrn_radiation_wavelength / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein O-glucosyltransferase 1
B: Neurogenic locus notch homolog protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7247
ポリマ－46,6162
非ポリマー1,1085
水6,071337
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2870 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area18150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.951, 74.072, 83.583
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 5分子 AB

#1: タンパク質 Protein O-glucosyltransferase 1 / CAP10-like 46 kDa protein / hCLP46 / KTEL motif-containing protein 1 / Myelodysplastic syndromes ...CAP10-like 46 kDa protein / hCLP46 / KTEL motif-containing protein 1 / Myelodysplastic syndromes relative protein / O-glucosyltransferase Rumi homolog / hRumi / Protein O-xylosyltransferase


分子量: 42077.117 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 29-385 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: POGLUT1, C3orf9, CLP46, KTELC1, MDSRP, MDS010, UNQ490/PRO1006
プラスミド: PB-T-PAF / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q8NBL1, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの, protein xylosyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Neurogenic locus notch homolog protein 1 / hN1 / Translocation-associated notch protein TAN-1


分子量: 4538.979 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 452-491 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NOTCH1, TAN1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P46531
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 339分子

#4: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 337 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.79 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% (v/v) PEG5000 MME, 50 mM MES pH 6.5, 2mM CaCl2, 250mM NaCl, 5% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER TURBO X-RAY SOURCE / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: BRUKER PHOTON 100 / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.089→20.9 Å / Num. obs: 26486 / % possible obs: 98.96 % / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 21.44 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.09068 / Net I/σ(I): 18.74
反射 シェル解像度: 2.089→2.164 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.5486 / Mean I/σ(I) obs: 3.16 / Num. unique obs: 2401 / CC1/2: 0.826 / % possible all: 91.49

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
SAINTデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
SAINTデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5L0R

5l0r


解像度: 2.089→20.896 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1931 1365 5.16 %0
Rwork0.1526 25114 --
obs0.1547 26479 99 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 130.98 Å2 / Biso mean: 32.9548 Å2 / Biso min: 6.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.089→20.896 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3246 0 121 337 3704
Biso mean--39.69 35 -
残基数----396
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0123483
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2354752
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071496
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01609
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2872072
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0887-2.16330.27871160.23692258237490
2.1633-2.24980.24841330.193425042637100
2.2498-2.35210.21291390.164124822621100
2.3521-2.47590.19531360.154425142650100
2.4759-2.63070.22291520.155325102662100
2.6307-2.83340.21430.150425082651100
2.8334-3.11770.19011320.158725382670100
3.1177-3.56690.18771390.141325482687100
3.5669-4.48660.16441450.126925652710100
4.4866-20.89680.16721300.14612687281799
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9881-0.49570.03790.77560.04940.0547-0.1598-0.18570.04350.25140.06590.0150.2015-0.5032-0.21840.191-0.02530.06030.4234-0.01090.12094.096130.397734.9009
20.188-0.0092-0.20680.0197-0.010.2499-0.0749-0.333-0.2480.09120.0338-0.14720.32840.36950.00280.33530.208-0.01590.39330.06380.283232.241112.924531.9428
30.1284-0.024-0.00930.74540.29750.5596-0.0572-0.1373-0.1560.12240.1213-0.1970.31980.38520.03850.23530.0637-0.02090.21710.00050.186727.854120.812328.9275
40.6668-0.35360.08310.40380.30750.52220.0207-0.0441-0.00590.04260.0334-0.02140.07790.10760.19060.14690.01980.01050.07610.00230.148719.83426.107821.8291
50.71060.0271-0.15840.11030.07560.8080.0550.3539-0.0685-0.0284-0.03380.04160.0996-0.34620.08170.1207-0.0063-0.00930.1948-0.04560.13055.547727.11146.2448
60.7324-0.149-0.1960.3367-0.06910.8549-0.01510.00870.07130.01280.00070.06730.0168-0.31230.00630.0922-0.01050.00380.1281-0.00680.10694.878131.532318.8246
70.5383-0.35370.27330.3539-0.34740.8362-0.157-0.44430.07810.14910.178-0.32030.11530.48940.1390.21950.1379-0.01440.33790.01590.176730.084922.903135.4433
80.2486-0.14410.20730.0822-0.11570.1809-0.00980.1402-0.2956-0.0033-0.08060.04340.43420.1862-0.0860.34710.08320.04570.1542-0.08780.268826.221815.55078.1296
90.1014-0.07370.12890.0559-0.09560.16840.17190.15140.0471-0.14540.3893-0.28280.04960.10430.03280.311-0.04860.09050.355-0.08210.30336.266524.49295.5307
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 30 through 68 )A30 - 68
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 69 through 104 )A69 - 104
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 105 through 139 )A105 - 139
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 140 through 197 )A140 - 197
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 198 through 248 )A198 - 248
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 249 through 349 )A249 - 349
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 350 through 385 )A350 - 385
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 452 through 477 )B452 - 477
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 478 through 491 )B478 - 491

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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