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万見
- PDB-5u25: Crystal structure of a dihydrolipoyl dehydrogenase from Neisseria... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u25
タイトルCrystal structure of a dihydrolipoyl dehydrogenase from Neisseria gonorrhoeae bound to FAD
要素Dihydrolipoamide dehydrogenase (E3 component of pyruvate and 2-oxoglutarate dehydrogenase complexes)
キーワードOXIDOREDUCTASE / structural genomics / dimer / FAD / Neisseria gonorrhoeae / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase activity / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoamide dehydrogenase / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Biotin-requiring enzyme ...Dihydrolipoamide dehydrogenase / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Dihydrolipoyl dehydrogenase / Dihydrolipoyl dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria gonorrhoeae (淋菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of a dihydrolipoyl dehydrogenase from Neisseria gonorrhoeae bound to FAD
著者: Edwards, T.E. / Horanyi, P.S. / Lorimer, D. / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
履歴
登録2016年11月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoamide dehydrogenase (E3 component of pyruvate and 2-oxoglutarate dehydrogenase complexes)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3199
ポリマ－62,8951
非ポリマー1,4248
水3,603200
1
A: Dihydrolipoamide dehydrogenase (E3 component of pyruvate and 2-oxoglutarate dehydrogenase complexes)
ヘテロ分子

A: Dihydrolipoamide dehydrogenase (E3 component of pyruvate and 2-oxoglutarate dehydrogenase complexes)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,63818
ポリマ－125,7902
非ポリマー2,84816
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area13580 Å2
ΔGint-214 kcal/mol
Surface area34090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.660, 142.660, 70.390
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Dihydrolipoamide dehydrogenase (E3 component of pyruvate and 2-oxoglutarate dehydrogenase complexes)


分子量: 62894.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Neisseria gonorrhoeae (淋菌)
遺伝子: lpdA, WHOF_00599C, WHOF_01471, WHOG_01174, WHOG_01559, WHON_01176, WHON_01441, WHOO_01105, WHOO_01298, WHOW_00549, NGK_1362
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A1D3G1L2, UniProt: A0A5K1KKC9*PLUS, dihydrolipoyl dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.8 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: NegoA.00731.a.B1 PW37934 at 22 mg/mL with 3 mM FAD against MCSG screen condition C2 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M BisTris pH 5.5, 20% PEG 3350 supplemented with 15% EG as cryo-protectant, ...詳細: NegoA.00731.a.B1 PW37934 at 22 mg/mL with 3 mM FAD against MCSG screen condition C2 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M BisTris pH 5.5, 20% PEG 3350 supplemented with 15% EG as cryo-protectant, crystal ID 283844c2, unique puck ID ezc1-9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 32851 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 35.13 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.3-2.360.5474.190.9411100
2.36-2.420.4684.850.9391100
2.42-2.490.3785.920.9581100
2.49-2.570.317.120.971199.9
2.57-2.660.268.570.9791100
2.66-2.750.19511.070.9881100
2.75-2.850.17412.40.9911100
2.85-2.970.1415.090.9931100
2.97-3.10.10818.880.9961100
3.1-3.250.0922.30.9971100
3.25-3.430.07227.320.998199.9
3.43-3.640.05734.330.9991100
3.64-3.890.04938.280.9991100
3.89-4.20.04242.850.9991100
4.2-4.60.03451.130.9991100
4.6-5.140.03451.750.999199.8
5.14-5.940.03548.511199.7
5.94-7.270.03251.980.999199.7
7.27-10.290.02362.111199.6
10.29-500.02364.030.999195.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ojt

1ojt


解像度: 2.3→45.113 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.63
Rfactor反射数%反射
Rfree0.209 2043 6.23 %
Rwork0.1689 --
obs0.1714 32802 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 140.08 Å2 / Biso mean: 47.9985 Å2 / Biso min: 23.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→45.113 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3459 0 87 201 3747
Biso mean--66.32 47.34 -
残基数----478
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063615
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8364932
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052559
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005679
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.4162144
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.3-2.35350.32311340.258420062140
2.3535-2.41240.3061100.240220382148
2.4124-2.47760.27691350.226220072142
2.4776-2.55050.26221270.210920362163
2.5505-2.63280.26041210.199320262147
2.6328-2.72690.21631480.18320112159
2.7269-2.8360.25961510.184420202171
2.836-2.96510.24971360.196120252161
2.9651-3.12140.22471310.190320302161
3.1214-3.31690.23941510.19720352186
3.3169-3.57290.21311190.175420672186
3.5729-3.93230.19471450.160420632208
3.9323-4.50080.1411480.125420582206
4.5008-5.66880.17931370.129321092246
5.6688-45.12170.17981500.146522282378
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.9548-0.8009-3.18391.77680.84925.3933-0.07960.88730.2143-0.3884-0.2840.6325-0.3108-0.67110.34710.3380.0871-0.09670.424-0.0410.6893-2.676543.7757-1.1646
22.4767-2.1742-1.22992.17750.94180.6588-0.1028-0.0340.18240.12630.1053-0.178-0.01950.0282-0.00840.3016-0.0321-0.00540.25590.0020.456830.808844.30434.3277
32.8804-0.4063-0.41331.33610.10250.46750.21420.15210.483-0.0265-0.13670.2254-0.1519-0.1336-0.06390.30090.04540.04720.25220.00590.5176.921751.7097.0784
42.6-0.5933-0.27631.31910.26011.0688-0.0232-0.39290.15280.35050.03150.15360.02470.1075-0.00240.3209-0.00450.03050.2825-0.03470.306619.489342.192521.022
52.3743-2.08332.51222.5877-1.06674.80080.2677-0.0538-1.0616-0.2047-0.18390.50220.4587-0.2822-0.11020.3166-0.01290.05340.3463-0.10410.65332.691729.69474.5272
63.1156-0.1243-0.41483.07990.86662.0839-0.1533-0.1506-0.43170.2970.04620.06940.29650.0870.11750.32440.03730.03420.24710.04030.382925.643318.10789.1745
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 114 through 147 )A114 - 147
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 148 through 193 )A148 - 193
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 194 through 285 )A194 - 285
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 286 through 442 )A286 - 442
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 443 through 470 )A443 - 470
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 471 through 591 )A471 - 591

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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