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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5u0k | ||||||
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タイトル | C-terminal ankyrin repeats from human liver-type glutaminase (GAB/LGA) | ||||||
要素 | Glutaminase liver isoform, mitochondrial | ||||||
キーワード | HYDROLASE / Glutaminase / ankyrin / human / GLS2 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glutamine catabolic process / glutamate biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / glutaminase / glutaminase activity / amino acid metabolic process / reactive oxygen species metabolic process / TP53 Regulates Metabolic Genes / regulation of apoptotic process ...glutamine catabolic process / glutamate biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / glutaminase / glutaminase activity / amino acid metabolic process / reactive oxygen species metabolic process / TP53 Regulates Metabolic Genes / regulation of apoptotic process / mitochondrial matrix / mitochondrion 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.548 Å | ||||||
データ登録者 | Ferreira, I.M. / Pasquali, C.C. / Gonzalez, A. / Dias, S.M.G. / Ambrosio, A.L.B. | ||||||
資金援助 | ブラジル, 1件
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引用 | ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017 タイトル: The origin and evolution of human glutaminases and their atypical C-terminal ankyrin repeats. 著者: Pasquali, C.C. / Islam, Z. / Adamoski, D. / Ferreira, I.M. / Righeto, R.D. / Bettini, J. / Portugal, R.V. / Yue, W.W. / Gonzalez, A. / Dias, S.M.G. / Ambrosio, A.L.B. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5u0k.cif.gz | 202.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5u0k.ent.gz | 161.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5u0k.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5u0k_validation.pdf.gz | 513.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5u0k_full_validation.pdf.gz | 521.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5u0k_validation.xml.gz | 32.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5u0k_validation.cif.gz | 46 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u0/5u0k ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u0/5u0k | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15840.733 Da / 分子数: 10 / 断片: UNP residues 485-602 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLS2, GA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3) / 参照: UniProt: Q9UI32, glutaminase #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.86 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 詳細: 1.1 M tri-sodium citrate, 0.1 M imidazole, 20 mM glutamine |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å | |||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月17日 / 詳細: Rh coated mirror | |||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal Si(111) プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9795 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.55→84.2 Å / Num. obs: 45005 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 14.1 | |||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 5U0I 解像度: 2.548→38.033 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 28.94 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.548→38.033 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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