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- PDB-5u0k: C-terminal ankyrin repeats from human liver-type glutaminase (GAB/LGA) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u0k
タイトルC-terminal ankyrin repeats from human liver-type glutaminase (GAB/LGA)
要素Glutaminase liver isoform, mitochondrial
キーワードHYDROLASE / Glutaminase / ankyrin / human / GLS2
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / glutaminase / Glutamate and glutamine metabolism / L-glutamine catabolic process / glutaminase activity / amino acid metabolic process / reactive oxygen species metabolic process / TP53 Regulates Metabolic Genes / regulation of apoptotic process / mitochondrial matrix / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Glutaminase, EF-hand domain / EF-hand domain / Glutaminase / Glutaminase / Ankyrin repeat-containing domain / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats ...Glutaminase, EF-hand domain / EF-hand domain / Glutaminase / Glutaminase / Ankyrin repeat-containing domain / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutaminase liver isoform, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.548 Å
データ登録者Ferreira, I.M. / Pasquali, C.C. / Gonzalez, A. / Dias, S.M.G. / Ambrosio, A.L.B.
資金援助 ブラジル, 1件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)201/20673-2 ブラジル
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: The origin and evolution of human glutaminases and their atypical C-terminal ankyrin repeats.
著者: Pasquali, C.C. / Islam, Z. / Adamoski, D. / Ferreira, I.M. / Righeto, R.D. / Bettini, J. / Portugal, R.V. / Yue, W.W. / Gonzalez, A. / Dias, S.M.G. / Ambrosio, A.L.B.
履歴
登録2016年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月7日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22019年2月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutaminase liver isoform, mitochondrial
B: Glutaminase liver isoform, mitochondrial
C: Glutaminase liver isoform, mitochondrial
D: Glutaminase liver isoform, mitochondrial
E: Glutaminase liver isoform, mitochondrial
F: Glutaminase liver isoform, mitochondrial
G: Glutaminase liver isoform, mitochondrial
H: Glutaminase liver isoform, mitochondrial
I: Glutaminase liver isoform, mitochondrial
J: Glutaminase liver isoform, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,40710
ポリマ－158,40710
非ポリマー00
水2,126118
1
A: Glutaminase liver isoform, mitochondrial
F: Glutaminase liver isoform, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6812
ポリマ－31,6812
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glutaminase liver isoform, mitochondrial
C: Glutaminase liver isoform, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6812
ポリマ－31,6812
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
D: Glutaminase liver isoform, mitochondrial
E: Glutaminase liver isoform, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6812
ポリマ－31,6812
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: Glutaminase liver isoform, mitochondrial
I: Glutaminase liver isoform, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6812
ポリマ－31,6812
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
H: Glutaminase liver isoform, mitochondrial
J: Glutaminase liver isoform, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6812
ポリマ－31,6812
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.260, 85.260, 336.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質
Glutaminase liver isoform, mitochondrial / GLS / L-glutaminase / L-glutamine amidohydrolase


分子量: 15840.733 Da / 分子数: 10 / 断片: UNP residues 485-602 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLS2, GA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3) / 参照: UniProt: Q9UI32, glutaminase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.86 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.1 M tri-sodium citrate, 0.1 M imidazole, 20 mM glutamine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月17日 / 詳細: Rh coated mirror
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→84.2 Å / Num. obs: 45005 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.55-2.648.10.67744130.86199.8
9.87-84.28.50.0450.999198.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2733: ???)精密化
Aimless0.5.28データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5U0I

5u0i


解像度: 2.548→38.033 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 28.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2566 4677 5.25 %RANDOM
Rwork0.2181 ---
obs0.2202 89114 99.6 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.548→38.033 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7607 0 0 118 7725
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027757
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.44910509
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.1234635
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0371184
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031358
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5481-2.57710.33371280.28532872X-RAY DIFFRACTION100
2.5771-2.60740.35011680.28792798X-RAY DIFFRACTION100
2.6074-2.63920.35451440.28742814X-RAY DIFFRACTION100
2.6392-2.67260.32131640.29932841X-RAY DIFFRACTION100
2.6726-2.70770.37881620.30562751X-RAY DIFFRACTION100
2.7077-2.74480.3951840.29872891X-RAY DIFFRACTION100
2.7448-2.7840.35241920.29642738X-RAY DIFFRACTION100
2.784-2.82560.3621240.30582881X-RAY DIFFRACTION100
2.8256-2.86970.39251650.28872753X-RAY DIFFRACTION99
2.8697-2.91670.35531350.29262841X-RAY DIFFRACTION99
2.9167-2.9670.41541620.28982780X-RAY DIFFRACTION100
2.967-3.02090.34791040.28562889X-RAY DIFFRACTION100
3.0209-3.0790.35431640.26772828X-RAY DIFFRACTION100
3.079-3.14180.34311690.26422814X-RAY DIFFRACTION100
3.1418-3.21010.29971840.25572720X-RAY DIFFRACTION100
3.2101-3.28480.27891320.23732912X-RAY DIFFRACTION100
3.2848-3.36690.28641260.23122820X-RAY DIFFRACTION99
3.3669-3.45780.27271760.21872772X-RAY DIFFRACTION100
3.4578-3.55950.2671630.23182811X-RAY DIFFRACTION99
3.5595-3.67430.25121240.20372829X-RAY DIFFRACTION100
3.6743-3.80550.22961660.18952764X-RAY DIFFRACTION99
3.8055-3.95770.22731680.18992825X-RAY DIFFRACTION100
3.9577-4.13760.23081940.17992770X-RAY DIFFRACTION100
4.1376-4.35550.22211690.17852830X-RAY DIFFRACTION100
4.3555-4.62790.2531660.18322783X-RAY DIFFRACTION99
4.6279-4.98450.22681730.17622805X-RAY DIFFRACTION99
4.9845-5.48480.15071290.17632869X-RAY DIFFRACTION100
5.4848-6.27540.18341680.18882787X-RAY DIFFRACTION100
6.2754-7.89480.23931350.19222830X-RAY DIFFRACTION99
7.8948-38.03690.17751390.20062819X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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