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- PDB-5tx4: Derivative of mouse TGF-beta2, with a deletion of residues 52-71 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tx4
タイトルDerivative of mouse TGF-beta2, with a deletion of residues 52-71 and K25R, R26K, L51R, A74K, C77S, L89V, I92V, K94R T95K, I98V single amino acid substitutions, bound to human TGF-beta type II receptor ectodomain residues 15-130
要素
  • TGF-beta receptor type-2
  • Transforming growth factor beta-2
キーワードTRANSFERASE/CYTOKINE / TGF-beta / TGF-beta type II receptor / TRANSFERASE-CYTOKINE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of timing of catagen / regulation of apoptotic process involved in outflow tract morphogenesis / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / substantia propria of cornea development / ascending aorta morphogenesis / positive regulation of activation-induced cell death of T cells / cardioblast differentiation / positive regulation of tolerance induction to self antigen / positive regulation of B cell tolerance induction / uterine wall breakdown ...regulation of timing of catagen / regulation of apoptotic process involved in outflow tract morphogenesis / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / substantia propria of cornea development / ascending aorta morphogenesis / positive regulation of activation-induced cell death of T cells / cardioblast differentiation / positive regulation of tolerance induction to self antigen / positive regulation of B cell tolerance induction / uterine wall breakdown / inferior endocardial cushion morphogenesis / bronchus morphogenesis / positive regulation of timing of catagen / transforming growth factor beta receptor activity, type II / mammary gland morphogenesis / positive regulation of cardioblast differentiation / lens fiber cell apoptotic process / growth plate cartilage chondrocyte growth / tricuspid valve morphogenesis / TGFBR2 MSI Frameshift Mutants in Cancer / cardiac right ventricle morphogenesis / miRNA transport / regulation of transforming growth factor beta2 production / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / atrial septum morphogenesis / pharyngeal arch artery morphogenesis / positive regulation of heart contraction / aorta morphogenesis / type III transforming growth factor beta receptor binding / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / Langerhans cell differentiation / activation-induced cell death of T cells / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity / glial cell migration / cardiac left ventricle morphogenesis / positive regulation of extracellular matrix disassembly / negative regulation of macrophage cytokine production / secondary palate development / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / somatic stem cell division / positive regulation of integrin biosynthetic process / atrial septum primum morphogenesis / endocardial cushion fusion / positive regulation of T cell tolerance induction / heart valve morphogenesis / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / membranous septum morphogenesis / positive regulation of NK T cell differentiation / lung lobe morphogenesis / negative regulation of cartilage development / cardiac epithelial to mesenchymal transition / signaling / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / neuron fate commitment / pericyte cell differentiation / activin receptor complex / embryonic digestive tract development / transforming growth factor beta receptor binding / activin receptor activity, type I / eye development / neural retina development / pulmonary valve morphogenesis / type II transforming growth factor beta receptor binding / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / activin binding / regulation of stem cell proliferation / cranial skeletal system development / type I transforming growth factor beta receptor binding / SMAD protein signal transduction / myeloid dendritic cell differentiation / embryonic cranial skeleton morphogenesis / activin receptor signaling pathway / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / glycosaminoglycan binding / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of Ras protein signal transduction / embryo development ending in birth or egg hatching / regulation of stem cell differentiation / outflow tract septum morphogenesis / response to cholesterol / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / cell-cell junction organization / transforming growth factor beta binding / collagen fibril organization / kinase activator activity / aortic valve morphogenesis / embryonic limb morphogenesis / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / lens development in camera-type eye / atrioventricular valve morphogenesis / face morphogenesis / odontogenesis / embryonic hemopoiesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / artery morphogenesis / endocardial cushion morphogenesis
類似検索 - 分子機能
Transforming growth factor beta-2 proprotein / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta receptor, type II / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related ...Transforming growth factor beta-2 proprotein / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta receptor, type II / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / CD59 / CD59 / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Cystine-knot cytokine / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TGF-beta receptor type-2 / Transforming growth factor beta-2 proprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.876 Å
データ登録者Hinck, A.P. / Kim, S.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM58670 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA172886 米国
Robert A. Welch FoundationAQ1842 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / : 2017
タイトル: An engineered transforming growth factor beta (TGF-beta ) monomer that functions as a dominant negative to block TGF-beta signaling.
著者: Kim, S.K. / Barron, L. / Hinck, C.S. / Petrunak, E.M. / Cano, K.E. / Thangirala, A. / Iskra, B. / Brothers, M. / Vonberg, M. / Leal, B. / Richter, B. / Kodali, R. / Taylor, A.B. / Du, S. / ...著者: Kim, S.K. / Barron, L. / Hinck, C.S. / Petrunak, E.M. / Cano, K.E. / Thangirala, A. / Iskra, B. / Brothers, M. / Vonberg, M. / Leal, B. / Richter, B. / Kodali, R. / Taylor, A.B. / Du, S. / Barnes, C.O. / Sulea, T. / Calero, G. / Hart, P.J. / Hart, M.J. / Demeler, B. / Hinck, A.P.
履歴
登録2016年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月8日Group: Database references
改定 1.22017年5月10日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TGF-beta receptor type-2
B: Transforming growth factor beta-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7262
ポリマ-23,7262
非ポリマー00
1,47782
1
A: TGF-beta receptor type-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2251
ポリマ-13,2251
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Transforming growth factor beta-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5011
ポリマ-10,5011
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.019, 70.772, 77.116
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TGF-beta receptor type-2 / TGFR-2 / TGF-beta type II receptor / Transforming growth factor-beta receptor type II / TbetaR-II


分子量: 13225.042 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 38-153 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TGFBR2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P37173, receptor protein serine/threonine kinase
#2: タンパク質 Transforming growth factor beta-2 / TGF-beta-2 / BSC-1 cell growth inhibitor / Cetermin / Glioblastoma-derived T-cell suppressor factor ...TGF-beta-2 / BSC-1 cell growth inhibitor / Cetermin / Glioblastoma-derived T-cell suppressor factor / G-TSF / Polyergin


分子量: 10501.184 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 303-414
Mutation: deletion of residues 52-71 and K25R, R26K, L51R, A74K, C77S, L89V, I92V, K94R T95K, I98V
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TGFB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61812
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.18 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Hepes, pH 7.5, 60 % v/v (+/-)-2-Methyl-2,4-pentanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.876→35.39 Å / Num. obs: 17715 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.8 % / Rsym value: 0.143 / Net I/σ(I): 15.17

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1M9Z,5TX2
解像度: 1.876→35.386 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2222 883 4.98 %
Rwork0.1935 --
obs0.195 17714 97.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.876→35.386 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1575 0 0 82 1657
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111621
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0862195
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3871026
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064234
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007281
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8761-1.99360.27391390.232472X-RAY DIFFRACTION89
1.9936-2.14750.26351460.20512836X-RAY DIFFRACTION100
2.1475-2.36360.22941260.18952823X-RAY DIFFRACTION100
2.3636-2.70550.25791480.18692851X-RAY DIFFRACTION100
2.7055-3.40820.21931540.19862874X-RAY DIFFRACTION100
3.4082-35.39230.20521700.18852975X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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