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万見
- PDB-5tvu: Crystal structure of mitochondrial Hsp90 (TRAP1) with ATP in abse... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tvu
タイトルCrystal structure of mitochondrial Hsp90 (TRAP1) with ATP in absence of Mg
要素TNF receptor-associated protein 1
キーワードCHAPERONE / Hsp90 / ATP / TRAP1 / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative
機能・相同性
機能・相同性情報


: / nucleic acid metabolic process / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / mitochondrial inner membrane / calcium ion binding / protein kinase binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity ...: / nucleic acid metabolic process / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / mitochondrial inner membrane / calcium ion binding / protein kinase binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Heat shock protein 75 kDa, mitochondrial / TNF receptor-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Elnatan, D. / Betegon, M. / Agard, D.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Symmetry broken and rebroken during the ATP hydrolysis cycle of the mitochondrial Hsp90 TRAP1.
著者: Elnatan, D. / Betegon, M. / Liu, Y. / Ramelot, T. / Kennedy, M.A. / Agard, D.A.
履歴
登録2016年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TNF receptor-associated protein 1
B: TNF receptor-associated protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,2864
ポリマ－149,2712
非ポリマー1,0142
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12230 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area53880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)175.881, 96.990, 124.961
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 134.57, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 TNF receptor-associated protein 1 / Trap1 protein


分子量: 74635.625 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 73-719 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: trap1 / Variant: delta1-72 / プラスミド: pET151DTOPO / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-RIL / 参照: UniProt: A8WFV1, UniProt: F1Q9X9*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.72 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M NaK Tartrate, 20% (v/v) PEG3350, 36 mM hexamine cobalt, 5 mM ATP,5 mM EDTA

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データ収集

回折平均測定温度: 91.4 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1159 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1159 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→44.52 Å / Num. obs: 61835 / % possible obs: 93.4 % / 冗長度: 1.8 % / CC1/2: 0.734 / Net I/σ(I): 2.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.39 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
iMOSFLM7.2.1データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4IPE

4ipe


解像度: 3.5→39.759 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2695 1012 5.38 %
Rwork0.2248 --
obs0.2272 18823 98.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→39.759 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9573 0 62 0 9635
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0019834
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.44413267
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1526020
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0371475
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031695
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5001-3.68460.30831480.28942502X-RAY DIFFRACTION98
3.6846-3.91520.33341430.26332517X-RAY DIFFRACTION99
3.9152-4.21720.29661680.24022513X-RAY DIFFRACTION99
4.2172-4.6410.27871470.21442537X-RAY DIFFRACTION99
4.641-5.31120.23931350.20832560X-RAY DIFFRACTION99
5.3112-6.68640.25521310.23342558X-RAY DIFFRACTION99
6.6864-39.76180.22251400.18292624X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2099-0.2912-0.3691.64830.12941.8861-0.02930.1098-0.03880.0291-0.05610.0375-0.04020.07330.09330.421-0.05080.01310.27820.0150.4281226.869422.5986-3.1466
22.82821.2385-0.63470.594-0.43130.52090.5995-0.75790.57540.5043-0.29630.4109-0.4983-0.1546-0.26830.8938-0.06370.28690.7664-0.09640.9287183.630532.032924.6735
31.314-0.1094-0.83841.92780.52834.36870.1306-0.2846-0.29080.2171-0.1327-0.50420.10380.9337-0.00860.5618-0.0647-0.0770.62970.15690.5685242.921119.405120.8149
43.66253.2458-0.34012.8927-0.19791.93650.12130.04780.39870.2938-0.26280.2404-0.12990.19410.14680.63170.0066-0.06930.35360.02930.4598219.506413.714229.5082
55.2714-1.28241.33380.7349-0.41031.5079-0.10960.1353-0.26850.12490.25490.3328-0.1343-0.3888-0.16310.48670.00490.110.40050.06720.595176.4452.87415.2009
61.36760.47981.96620.66891.34143.7573-0.23590.032-0.29220.09310.0878-0.07630.03150.25780.13460.6085-0.2920.05260.56720.05080.6944241.961516.136623.5943
71.7877-0.22380.97434.3183-5.48087.22440.1228-0.26690.43761.51640.22950.6364-0.9595-0.3737-0.37331.20260.09230.14450.35640.05880.3984235.496223.722-4.6101
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 85:388 )A85 - 388
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 389:717 )A389 - 717
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN B AND RESID 85:264 )B85 - 264
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN B AND RESID 265:424 )B265 - 424
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN B AND RESID 425:717 )B425 - 717
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN B AND RESID 801:801 )B801
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN A AND RESID 801:801 )A801

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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