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- PDB-5tvb: Structure of the TPR oligomerization domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tvb
タイトルStructure of the TPR oligomerization domain
要素Nucleoprotein TPR
キーワードTRANSFERASE / Receptor tyrosine kinase / Oncogenic Fusion kinases
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mitotic sister chromatid separation / RNA import into nucleus / mRNA export from nucleus in response to heat stress / cellular response to interferon-alpha / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / negative regulation of RNA export from nucleus / nuclear pore organization / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / positive regulation of intracellular protein transport ...regulation of mitotic sister chromatid separation / RNA import into nucleus / mRNA export from nucleus in response to heat stress / cellular response to interferon-alpha / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / negative regulation of RNA export from nucleus / nuclear pore organization / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / positive regulation of intracellular protein transport / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / nuclear pore nuclear basket / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / response to epidermal growth factor / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / structural constituent of nuclear pore / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / regulation of mitotic spindle assembly / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / RNA export from nucleus / mitogen-activated protein kinase binding / cytoplasmic dynein complex / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / positive regulation of heterochromatin formation / Vpr-mediated nuclear import of PICs / dynein complex binding / SUMOylation of DNA replication proteins / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / nuclear pore / mRNA export from nucleus / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / negative regulation of translational initiation / heat shock protein binding / tubulin binding / nuclear periphery / SUMOylation of chromatin organization proteins / HCMV Late Events / positive regulation of protein export from nucleus / Transcriptional regulation by small RNAs / kinetochore / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of protein import into nucleus / HCMV Early Events / protein import into nucleus / mitotic spindle / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / nuclear envelope / regulation of protein localization / cellular response to heat / snRNP Assembly / nuclear membrane / cell division / mRNA binding / chromatin binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleoprotein TPR/MLP1 / TPR/MLP1/MLP2-like protein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Pal, K. / Xu, Q. / Zhou, X.E. / Melcher, K. / Xu, H.E.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Structural Basis of TPR-Mediated Oligomerization and Activation of Oncogenic Fusion Kinases.
著者: Pal, K. / Bandyopadhyay, A. / Zhou, X.E. / Xu, Q. / Marciano, D.P. / Brunzelle, J.S. / Yerrum, S. / Griffin, P.R. / Vande Woude, G. / Melcher, K. / Xu, H.E.
履歴
登録2016年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleoprotein TPR
B: Nucleoprotein TPR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8132
ポリマ－33,8132
非ポリマー00
水91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7140 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area20100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.355, 50.669, 94.656
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.010, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain aA0
211chain bB0
詳細Dimer as determined by size exclusion chromatography.

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要素

#1: タンパク質 Nucleoprotein TPR / Megator / NPC-associated intranuclear protein / Translocated promoter region protein


分子量: 16906.646 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 2-142 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TPR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12270
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.15 %
結晶化温度: 299 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M HEPES 7.5, 30% PEG1000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97622 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97622 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→41.187 Å / Num. obs: 9404 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 15.1 % / Net I/σ(I): 39.36
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / 冗長度: 15 % / Rmerge(I) obs: 0.256 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データスケーリング
SHELX位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.75→41.187 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 29.43
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3027 807 10.04 %
Rwork0.2415 --
obs0.2474 8040 99.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å
原子変位パラメータBiso max: 74.87 Å2 / Biso mean: 28.8092 Å2 / Biso min: 4.73 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.75→41.187 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2332 0 0 51 2383
Biso mean---27.22 -
残基数----280
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032344
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5723126
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.024352
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002414
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.295974
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1145X-RAY DIFFRACTION5.138TORSIONAL
12B1145X-RAY DIFFRACTION5.138TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7501-2.8140.3509380.310833637461
2.814-2.88440.3621360.2833537167
2.8844-2.96240.387470.27541245977
2.9624-3.04950.3274490.291744649586
3.0495-3.14790.4053530.306247853191
3.1479-3.26040.3933590.288551357296
3.2604-3.39080.3374580.277952458298
3.3908-3.54510.3082550.277449555097
3.5451-3.73190.331550.230250155692
3.7319-3.96550.3248580.252850556397
3.9655-4.27140.2859580.222352658499
4.2714-4.70070.2144600.19254060099
4.7007-5.37960.2752580.212152057899
5.3796-6.77290.2827610.2558549610100
6.7729-41.19110.1934620.161155361598
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0003-0.00150.00030.007-0.0020.0012-0.00830.0021-0.00550.00860.0008-0.0318-0.00650.0033-0.00220.13540.07230.10910.009-0.09970.1379116.2761-17.536337.0588
2-0.0214-0.06320.1421-0.01490.0895-0.07370.021-0.04740.01920.0348-0.1136-0.0002-0.08430.0932-0.06210.11810.0690.0120.1573-0.05490.099138.9804-4.6865-3.8974
3-0.00050.0006-0.00020.00220.001-0.00080.00440.00870.02030.02370.0144-0.0011-0.00440.0002-00.37290.01970.03420.1648-0.04660.361112.9734-2.590439.9433
40.007-0.0960.37790.01190.04-0.22870.0795-0.07570.01010.0466-0.06960.0311-0.05510.2518-0.01150.05150.0982-0.02810.1787-0.00110.060739.4955-3.6997-5.7848
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 18 )A3 - 18
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 19 through 142 )A19 - 142
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 3 through 18 )B3 - 18
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 19 through 142 )B19 - 142

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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