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- PDB-5tv3: Crystal structure of the complex of Helicobacter pylori alpha-car... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tv3
タイトルCrystal structure of the complex of Helicobacter pylori alpha-carbonic anhydrase with (E)-5-(((4-(tert-butyl)phenyl)sulfonyl)imino)-4-methyl-4,5-dihydro-1,3,4-thiadiazole-2-sulfonamide
要素Alpha-carbonic anhydrase
キーワードLYASE/LYASE inhibitor / alpha-carbonic anhydrase / Helicobacter pylori / lyase / zinc-metalloenzyme / LYASE-LYASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Carbonic anhydrase, prokaryotic-like / Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7L3 / carbonic anhydrase
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Modak, J.K. / Roujeinikova, A.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2016
タイトル: Structure-Activity Relationship for Sulfonamide Inhibition of Helicobacter pylori alpha-Carbonic Anhydrase.
著者: Modak, J.K. / Liu, Y.C. / Supuran, C.T. / Roujeinikova, A.
履歴
登録2016年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-carbonic anhydrase
B: Alpha-carbonic anhydrase
C: Alpha-carbonic anhydrase
D: Alpha-carbonic anhydrase
E: Alpha-carbonic anhydrase
F: Alpha-carbonic anhydrase
G: Alpha-carbonic anhydrase
H: Alpha-carbonic anhydrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,82327
ポリマ－216,0138
非ポリマー3,81019
水00
1
A: Alpha-carbonic anhydrase
B: Alpha-carbonic anhydrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9156
ポリマ－54,0032
非ポリマー9124
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Alpha-carbonic anhydrase
D: Alpha-carbonic anhydrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0438
ポリマ－54,0032
非ポリマー1,0396
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Alpha-carbonic anhydrase
F: Alpha-carbonic anhydrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9156
ポリマ－54,0032
非ポリマー9124
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: Alpha-carbonic anhydrase
H: Alpha-carbonic anhydrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9507
ポリマ－54,0032
非ポリマー9475
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.560, 133.890, 166.600
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.300, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B
31chain C
41chain D
51chain E
61chain F
71chain G
81chain H

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1LYSLYSchain AAA22 - 2479 - 234
2LYSLYSchain BBB22 - 2479 - 234
3TRPTRPchain CCC23 - 24710 - 234
4TRPTRPchain DDD23 - 24710 - 234
5LYSLYSchain EEE22 - 2479 - 234
6TRPTRPchain FFF23 - 24710 - 234
7ASNASNchain GGG20 - 2477 - 234
8TRPTRPchain HHH23 - 24710 - 234

-
要素

#1: タンパク質
Alpha-carbonic anhydrase


分子量: 27001.596 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Helicobacter pylori (strain ATCC 700392 / 26695) (ピロリ菌)
株: ATCC 700392 / 26695 / 遺伝子: C694_06140
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0M3KL20, carbonic anhydrase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-7L3 / (5Z)-5-{[(4-tert-butylphenyl)sulfonyl]imino}-4-methyl-4,5-dihydro-1,3,4-thiadiazole-2-sulfonamide / 4-メチル-5-(4-tert-ブチルフェニルスルホニルイミノ)-4,5-ジヒドロ-1,3,4-チアジアゾ-ル-2-ス(以下略)


分子量: 390.501 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H18N4O4S3
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 12% (w/v) PEG 1.5K, 100 mM di-basic ammonium citrate,1 mM Zinc chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-l / Fraction: 0.5
反射解像度: 2.9→166.598 Å / Num. all: 39929 / Num. obs: 39929 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3.5 % / Rpim(I) all: 0.067 / Rrim(I) all: 0.127 / Rsym value: 0.108 / Net I/av σ(I): 5.4 / Net I/σ(I): 8.3 / Num. measured all: 138343
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.9-3.063.50.2652.72062358570.1640.3130.265499.7
3.06-3.243.50.1983.61957055620.1230.2340.1985.399.8
3.24-3.473.50.1564.51847752660.0960.1830.1566.899.6
3.47-3.743.50.1265.41679548030.0780.1480.1268.599.1
3.74-4.13.50.1136.11542944180.0690.1330.1139.898.7
4.1-4.593.50.16.51395539950.0610.1170.111.398.1
4.59-5.293.30.0876.91143034880.0550.1030.08711.397.7
5.29-6.482.90.0777.6843128830.0520.0940.0779.895.3
6.48-9.173.80.0718.4893423740.0430.0830.07112.4100
9.17-29.943.70.0728469912830.0440.0850.07214.196.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
SCALA3.3.20データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
iMOSFLMデータ削減
PHENIX位相決定
ADSCデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4YGF

4ygf


解像度: 2.9→29.94 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.68 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2426 2052 5.14 %
Rwork0.1871 37815 -
obs0.1924 39892 98.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 109.58 Å2 / Biso mean: 44.9182 Å2 / Biso min: 12.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→29.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14599 0 208 0 14807
Biso mean--39.91 --
残基数----1784
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01115273
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.65120717
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0712112
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082678
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9085670
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A8769X-RAY DIFFRACTION13.115TORSIONAL
12B8769X-RAY DIFFRACTION13.115TORSIONAL
13C8769X-RAY DIFFRACTION13.115TORSIONAL
14D8769X-RAY DIFFRACTION13.115TORSIONAL
15E8769X-RAY DIFFRACTION13.115TORSIONAL
16F8769X-RAY DIFFRACTION13.115TORSIONAL
17G8769X-RAY DIFFRACTION13.115TORSIONAL
18H8769X-RAY DIFFRACTION13.115TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9006-2.9730.32241560.29492782293894
2.973-3.05320.26711390.26872645278495
3.0532-3.14280.29991170.2572753287096
3.1428-3.24390.29351580.23782697285594
3.2439-3.35950.28491370.23562691282895
3.3595-3.49350.27851770.22232720289793
3.4935-3.65180.27551420.20882664280694
3.6518-3.84340.25921310.19072718284994
3.8434-4.08280.20971540.17652677283193
4.0828-4.39580.2591240.1642676280094
4.3958-4.8340.18151450.14712688283393
4.834-5.52390.19291430.15252666280993
5.5239-6.92390.25081470.16612670281791
6.9239-22.11810.21461310.16082768289995

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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