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- PDB-5tug: Archaellum periplasmic stator protein complex FlaF and FlaG from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tug
タイトルArchaellum periplasmic stator protein complex FlaF and FlaG from Sulfolobus acidocaldarius
要素(Flagellar biosynthesis protein ...) x 2
キーワードMOTOR PROTEIN / beta-sandwich fold Archaellum assembly subunit Stator protein
機能・相同性
機能・相同性情報


archaeal or bacterial-type flagellum-dependent cell motility / structural molecule activity / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Conserved flagellar protein F, immunoglobulin-like domain / Flagellin, archaea / Archaebacterial flagellin
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Flagellar biosynthesis protein FlaG / Flagellar protein F / Flagellar protein FlaG / Conserved flagellar protein F
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.47 Å
データ登録者Tsai, C.-L. / Tainer, J.A.
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2020
タイトル: The structure of the periplasmic FlaG-FlaF complex and its essential role for archaellar swimming motility.
著者: Tsai, C.L. / Tripp, P. / Sivabalasarma, S. / Zhang, C. / Rodriguez-Franco, M. / Wipfler, R.L. / Chaudhury, P. / Banerjee, A. / Beeby, M. / Whitaker, R.J. / Tainer, J.A. / Albers, S.V.
履歴
登録2016年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id
改定 1.22020年6月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar biosynthesis protein FlaG
B: Flagellar biosynthesis protein FlaF
C: Flagellar biosynthesis protein FlaG
D: Flagellar biosynthesis protein FlaF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,28616
ポリマ－62,3814
非ポリマー90512
水3,315184
1
A: Flagellar biosynthesis protein FlaG
B: Flagellar biosynthesis protein FlaF
ヘテロ分子

C: Flagellar biosynthesis protein FlaG
ヘテロ分子

D: Flagellar biosynthesis protein FlaF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,28616
ポリマ－62,3814
非ポリマー90512
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_444y-1,-x+y-1,z-1/61
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z+1/61
Buried area9790 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area20820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.919, 119.919, 152.403
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

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Flagellar biosynthesis protein ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Flagellar biosynthesis protein FlaG


分子量: 14941.408 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 32-151 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
遺伝子: ATY89_00610, ATZ20_03655 / プラスミド: pET-Duet1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) pLysS / 参照: UniProt: A0A0U2VTR0, UniProt: Q4J9K7*PLUS
#2: タンパク質 Flagellar biosynthesis protein FlaF


分子量: 16248.860 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 35-164 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
遺伝子: ATY89_00615, ATZ20_03660 / プラスミド: pET-Duet1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) pLysS / 参照: UniProt: A0A0U3GEN4, UniProt: Q4J9K8*PLUS

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非ポリマー , 4種, 196分子

#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物
ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.74 % / 解説: hexagonal
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 18% PEG 6000 0.1M Tris, pH 7.5, 0.2M NaBr

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 0.9918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月9日
放射モノクロメーター: ML crystals / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9918 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-h-k,-l / Fraction: 0.24
反射解像度: 2.47→49.152 Å / Num. obs: 44562 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 19.2
反射 シェル解像度: 2.47→2.56 Å / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 1.291 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / CC1/2: 0.774 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
Aimless0.5.25データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
iMOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4P94

4p94


解像度: 2.47→49.152 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.89 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1935 2081 4.68 %
Rwork0.1634 --
obs0.1653 44511 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.47→49.152 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3836 0 61 184 4081
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083985
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9855451
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.22324
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06636
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008690
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4709-2.52830.3371260.28242816X-RAY DIFFRACTION96
2.5283-2.59150.27681260.2752827X-RAY DIFFRACTION96
2.5915-2.66160.33891260.26422853X-RAY DIFFRACTION96
2.6616-2.73990.27631450.24272790X-RAY DIFFRACTION95
2.7399-2.82830.23031360.23482800X-RAY DIFFRACTION95
2.8283-2.92940.28161480.22032843X-RAY DIFFRACTION95
2.9294-3.04660.29141500.21072763X-RAY DIFFRACTION95
3.0466-3.18520.21811260.18822865X-RAY DIFFRACTION96
3.1852-3.3530.21781550.17452801X-RAY DIFFRACTION95
3.353-3.5630.20321590.15842773X-RAY DIFFRACTION95
3.563-3.83790.17761430.15052843X-RAY DIFFRACTION95
3.8379-4.22360.15391210.1352842X-RAY DIFFRACTION96
4.2236-4.83380.13361490.11862829X-RAY DIFFRACTION95
4.8338-6.08630.14931280.12942841X-RAY DIFFRACTION96
6.0863-38.76450.16481430.1492871X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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