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万見
- PDB-5ttf: Crystal structure of catalytic domain of G9a with MS012 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ttf
タイトルCrystal structure of catalytic domain of G9a with MS012
要素Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
キーワードTRANSFERASE / EHMT2 / G9a / BAT8 / methyltransferase / UNC3832 / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


phenotypic switching / histone H3K56 methyltransferase activity / neuron fate specification / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / synaptonemal complex assembly / negative regulation of autophagosome assembly ...phenotypic switching / histone H3K56 methyltransferase activity / neuron fate specification / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / synaptonemal complex assembly / negative regulation of autophagosome assembly / oocyte development / C2H2 zinc finger domain binding / protein-lysine N-methyltransferase activity / fertilization / cellular response to cocaine / organ growth / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / Transcriptional Regulation by E2F6 / regulation of DNA replication / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Transcriptional Regulation by VENTX / spermatid development / behavioral response to cocaine / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / epigenetic regulation of gene expression / cellular response to starvation / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / transcription corepressor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / Regulation of TP53 Activity through Methylation / promoter-specific chromatin binding / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / nuclear speck / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain ...Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Ankyrin repeat / Beta Complex / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7KZ / S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者DONG, A. / ZENG, H. / LIU, J. / XIONG, Y. / BABAULT, N. / JIN, J. / TEMPEL, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. ...DONG, A. / ZENG, H. / LIU, J. / XIONG, Y. / BABAULT, N. / JIN, J. / TEMPEL, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / WU, H. / BROWN, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Discovery of Potent and Selective Inhibitors for G9a-Like Protein (GLP) Lysine Methyltransferase.
著者: Xiong, Y. / Li, F. / Babault, N. / Dong, A. / Zeng, H. / Wu, H. / Chen, X. / Arrowsmith, C.H. / Brown, P.J. / Liu, J. / Vedadi, M. / Jin, J.
履歴
登録2016年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
B: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
C: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
D: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,87934
ポリマ－130,4204
非ポリマー4,45930
水10,557586
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
C: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,43917
ポリマ－65,2102
非ポリマー2,23015
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2280 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area23940 Å2
手法PISA
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
D: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,43917
ポリマ－65,2102
非ポリマー2,23015
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2340 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area23990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.846, 67.749, 77.845
Angle α, β, γ (deg.)92.090, 90.050, 91.800
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 / HLA-B-associated transcript 8 / Histone H3-K9 ...Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 / HLA-B-associated transcript 8 / Histone H3-K9 methyltransferase 3 / H3-K9-HMTase 3 / Lysine N-methyltransferase 1C / Protein G9a


分子量: 32604.924 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 879-1159 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EHMT2, BAT8, C6orf30, G9A, KMT1C, NG36 / プラスミド: P28A-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q96KQ7, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase

-
非ポリマー , 6種, 616分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#4: 化合物
ChemComp-7KZ / N4-(1-methylpiperidin-4-yl)-N2-hexyl-6,7-dimethoxyquinazoline-2,4-diamine / N~2~-hexyl-6,7-dimethoxy-N~4~-(1-methylpiperidin-4-yl)quinazoline-2,4-diamine


分子量: 401.546 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H35N5O2
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 586 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.43 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 25% PEG 3350, 0.2 M NaCl, 0.1 M Bis-Tris pH6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→50 Å / Num. obs: 119007 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.09 / Χ2: 1.67 / Net I/av σ(I): 23.91 / Net I/σ(I): 9.4 / Num. measured all: 372722
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.72-1.752.50.550.82183.5
1.75-1.782.70.4860.818194.4
1.78-1.8230.4330.898195.6
1.82-1.853.20.4070.898196.1
1.85-1.893.20.3360.917196.2
1.89-1.943.20.2760.948196.4
1.94-1.993.20.2230.962196.5
1.99-2.043.20.1830.979196.8
2.04-2.13.20.160.98196.9
2.1-2.173.20.1380.984197.1
2.17-2.243.20.1190.987197.3
2.24-2.333.20.1090.988197.5
2.33-2.443.20.0980.989197.7
2.44-2.573.20.0890.991197.8
2.57-2.733.20.0760.993198.1
2.73-2.943.20.070.995198.2
2.94-3.243.20.0640.993198.3
3.24-3.713.10.0560.994198.5
3.71-4.6730.050.995198.3
4.67-503.10.050.996197.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
PHASER位相決定
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3K5K

3k5k


解像度: 1.72→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 3.273 / SU ML: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.122 / ESU R Free: 0.121 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2473 1275 1.1 %RANDOM
Rwork0.2066 ---
obs0.207 117616 96.46 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 69.27 Å2 / Biso mean: 28.993 Å2 / Biso min: 8.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.34 Å2-1.4 Å20.33 Å2
2--0.18 Å2-0.35 Å2
3---2.27 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.72→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8325 0 226 588 9139
Biso mean--30.58 32.35 -
残基数----1059
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0198902
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.028013
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4881.95412070
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.043.00618326
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.86451087
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.16723.333432
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.204151408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.2781579
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.21288
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0210434
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022180
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6222.8594277
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6222.8594277
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4984.2755336
LS精密化 シェル解像度: 1.72→1.765 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 85 -
Rwork0.297 7859 -
all-7944 -
obs--87.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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