[日本語] English
万見
- PDB-5tuy: Structure of human G9a SET-domain (EHMT2) in complex with inhibit... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tuy
タイトルStructure of human G9a SET-domain (EHMT2) in complex with inhibitor MS0124
要素Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Methyl-TRANSFERASE INHIBITOR complex / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein modification process / phenotypic switching / neuron fate specification / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / synaptonemal complex assembly / negative regulation of autophagosome assembly ...regulation of protein modification process / phenotypic switching / neuron fate specification / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / synaptonemal complex assembly / negative regulation of autophagosome assembly / histone H3K56 methyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / oocyte development / C2H2 zinc finger domain binding / fertilization / cellular response to cocaine / organ growth / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / spermatid development / Transcriptional Regulation by E2F6 / behavioral response to cocaine / regulation of DNA replication / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Transcriptional Regulation by VENTX / long-term memory / response to fungicide / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / epigenetic regulation of gene expression / cellular response to starvation / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / transcription corepressor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / promoter-specific chromatin binding / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / cellular response to xenobiotic stimulus / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / response to ethanol / nuclear speck / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain ...Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Ankyrin repeat / Beta Complex / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7L6 / S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Babault, N. / Xiong, Y. / Liu, J. / Jin, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM103893 米国
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Discovery of Potent and Selective Inhibitors for G9a-Like Protein (GLP) Lysine Methyltransferase.
著者: Xiong, Y. / Li, F. / Babault, N. / Dong, A. / Zeng, H. / Wu, H. / Chen, X. / Arrowsmith, C.H. / Brown, P.J. / Liu, J. / Vedadi, M. / Jin, J.
履歴
登録2016年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月22日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
B: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,87714
ポリマ－61,7822
非ポリマー2,09512
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2270 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area25310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.970, 82.300, 73.740
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 89.970, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain AA921 - 2000
211chain BB923 - 2000

-
要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 / HLA-B-associated transcript 8 / Histone H3-K9 ...Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 / HLA-B-associated transcript 8 / Histone H3-K9 methyltransferase 3 / H3-K9-HMTase 3 / Lysine N-methyltransferase 1C / Protein G9a


分子量: 30890.984 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 887-1154 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EHMT2, BAT8, C6orf30, G9A, KMT1C, NG36 / プラスミド: pET28a-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) codon plus RIL
参照: UniProt: Q96KQ7, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-7L6 / 6,7-dimethoxy-N-(1-methylpiperidin-4-yl)-2-(morpholin-4-yl)quinazolin-4-amine


分子量: 387.476 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H29N5O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.24 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 20% (w/v) PEG 3,350, 0.2 M NaF, 0.1 M Bis-Tris propane (pH 6.5)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→73.74 Å / Num. obs: 21095 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 31.15 Å2 / CC1/2: 0.595 / Net I/σ(I): 4.9
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.9 % / Mean I/uI all: 1.8 / Num. unique obs: 3083 / CC1/2: 0.968

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3K5K

3k5k


解像度: 2.6→56.97 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.45
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2339 1124 5.33 %
Rwork0.1711 --
obs0.1745 21071 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 115.44 Å2 / Biso mean: 34.3351 Å2 / Biso min: 13.37 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→56.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4262 0 118 101 4481
Biso mean--31.04 25.64 -
残基数----530
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0124511
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2166060
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055637
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006788
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7941686
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2486X-RAY DIFFRACTION4.204TORSIONAL
12B2486X-RAY DIFFRACTION4.204TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.6001-2.71840.32411330.269525012634
2.7184-2.86170.29931280.239824922620
2.8617-3.0410.30991320.225224642596
3.041-3.27580.27711560.20724702626
3.2758-3.60540.24491410.177124852626
3.6054-4.1270.23281320.146525062638
4.127-5.1990.17141460.118625022648
5.199-56.98370.18031560.133425272683
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 19.0606 Å / Origin y: -2.9056 Å / Origin z: 16.4431 Å
111213212223313233
T0.1667 Å2-0.0002 Å20.0408 Å2-0.1365 Å20.009 Å2--0.2134 Å2
L1.4367 °2-0.1196 °21.5239 °2-0.4771 °2-0.1119 °2--2.4712 °2
S0.0383 Å °0.0169 Å °-0.0521 Å °0.009 Å °0.0518 Å °0.0272 Å °0.0361 Å °-0.1365 Å °-0.0759 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA921 - 2000
2X-RAY DIFFRACTION1allB923 - 2000
3X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 2
4X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 156

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る