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万見
- PDB-5v9i: Crystal structure of catalytic domain of G9a with MS0105 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v9i
タイトルCrystal structure of catalytic domain of G9a with MS0105
要素Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
キーワードTRANSFERASE / EHMT2 / BAT8 / methyltransferase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


phenotypic switching / histone H3K56 methyltransferase activity / neuron fate specification / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / synaptonemal complex assembly / negative regulation of autophagosome assembly ...phenotypic switching / histone H3K56 methyltransferase activity / neuron fate specification / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / synaptonemal complex assembly / negative regulation of autophagosome assembly / oocyte development / C2H2 zinc finger domain binding / protein-lysine N-methyltransferase activity / fertilization / cellular response to cocaine / organ growth / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / Transcriptional Regulation by E2F6 / spermatid development / regulation of DNA replication / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Transcriptional Regulation by VENTX / behavioral response to cocaine / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / epigenetic regulation of gene expression / cellular response to starvation / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / transcription corepressor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / promoter-specific chromatin binding / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / nuclear speck / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain ...Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Ankyrin repeat / Beta Complex / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-90P / S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Dong, A. / Zeng, H. / Liu, J. / Xiong, Y. / Babault, N. / Jin, J. / Walker, J.R. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. ...Dong, A. / Zeng, H. / Liu, J. / Xiong, Y. / Babault, N. / Jin, J. / Walker, J.R. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Wu, H. / Brown, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of catalytic domain of G9a with MS0105
著者: Zeng, H. / Dong, A. / Liu, J. / Xiong, Y. / Babault, N. / Jin, J. / Walker, J.R. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Wu, H. / Brown, P.J.
履歴
登録2017年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
B: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
C: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
D: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,59941
ポリマ－130,4204
非ポリマー5,17937
水12,611700
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
B: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,93823
ポリマ－65,2102
非ポリマー2,72821
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3660 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area24150 Å2
手法PISA
2
C: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
D: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,66118
ポリマ－65,2102
非ポリマー2,45216
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2980 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area23550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.607, 77.509, 134.794
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.410, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 / HLA-B-associated transcript 8 / Histone H3-K9 ...Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 / HLA-B-associated transcript 8 / Histone H3-K9 methyltransferase 3 / H3-K9-HMTase 3 / Lysine N-methyltransferase 1C / Protein G9a


分子量: 32604.924 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 913-1193 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EHMT2, BAT8, C6orf30, G9A, KMT1C, NG36 / プラスミド: P28A-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q96KQ7, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase

-
非ポリマー , 6種, 737分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#4: 化合物
ChemComp-90P / N~2~-cyclohexyl-N~4~-(1-ethylpiperidin-4-yl)-6,7-dimethoxy-N~2~-methylquinazoline-2,4-diamine


分子量: 427.583 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H37N5O2
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 700 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.74 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 25% PEG 3350, 0.2 M NaCl, 0.1 M Bis-Tris pH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→50 Å / Num. obs: 119624 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 22.75 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rpim(I) all: 0.064 / Rrim(I) all: 0.121 / Χ2: 1.817 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.74-1.773.50.5960.8750.3740.7050.735100
1.77-1.83.60.5220.9160.3210.6140.771100
1.8-1.843.60.4670.8870.2880.550.842100
1.84-1.873.60.4180.9340.2570.4910.88100
1.87-1.923.60.3410.9530.2090.4010.929100
1.92-1.963.60.290.9670.1780.3411.013100
1.96-2.013.60.250.9670.1530.2941.088100
2.01-2.063.60.2170.9780.1330.2551.184100
2.06-2.123.60.1890.9830.1160.2221.319100
2.12-2.193.60.1760.9830.1080.2071.416100
2.19-2.273.60.1540.9870.0950.1821.58299.8
2.27-2.363.60.140.9890.0850.1641.71899.9
2.36-2.473.60.1310.9880.080.1541.76499.9
2.47-2.63.60.1170.9910.0720.1371.92699.8
2.6-2.763.60.1050.9910.0640.1232.1499.8
2.76-2.983.60.0930.9950.0580.112.49899.7
2.98-3.273.60.0880.9920.0550.1043.14899.3
3.27-3.753.50.0790.9920.050.0933.8198.7
3.75-4.723.40.0710.9930.0450.0844.14898
4.72-503.50.0660.9950.0410.0783.67198.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データスケーリング
BUSTER2.10.2精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHASER位相決定
HKLデータスケーリング
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2O8J

2o8j


解像度: 1.74→25.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.139 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.142 / SU Rfree Blow DPI: 0.136 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.135
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 1188 1 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs0.234 119034 99.6 %-
原子変位パラメータBiso max: 114.05 Å2 / Biso mean: 29.07 Å2 / Biso min: 10.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.7996 Å20 Å24.9156 Å2
2---3.661 Å20 Å2
3----1.1386 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.74→25.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8321 0 300 704 9325
Biso mean--28.9 32.95 -
残基数----1064
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3200SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes228HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1480HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it9048HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1183SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact11205SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d9048HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg12322HARMONIC20.96
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.37
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.52
LS精密化 シェル解像度: 1.74→1.78 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 99 1.12 %
Rwork0.234 8710 -
all0.234 8809 -
obs--99.99 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5986-0.04550.86620.69480.16011.2462-0.098-0.47960.00430.21420.1972-0.1281-0.02-0.3202-0.09920.17660.1075-0.03410.3161-0.04270.1058-1.5361.012976.236
22.5518-0.20380.68970.4805-0.10690.5932-0.00880.13310.0808-0.06160.0520.02120.04320.031-0.04320.1063-0.0131-0.0010.0950.02190.1026-16.2631.673843.8565
31.14230.13510.44540.65320.19510.98330.0201-0.1295-0.05010.17240.065-0.09040.0248-0.1159-0.08510.10620.0458-0.00720.1023-0.00720.13470.0173-1.60038.8736
42.0659-0.03840.55970.6764-0.14010.7092-0.02780.21140.0604-0.10510.05620.04660.04760.037-0.02840.0781-0.02340.00620.09920.02020.1017-14.3106-0.54-23.007
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|916 - A|1506 }A916 - 1506
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|918 - B|1506 }B918 - 1506
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|916 - C|1506 }C916 - 1506
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|918 - D|1506 }D918 - 1506

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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