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- PDB-5trl: Crystal structure of human GCN5 histone acetyltransferase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5trl
タイトルCrystal structure of human GCN5 histone acetyltransferase domain
要素Histone acetyltransferase KAT2A
キーワードTRANSFERASE / apo
機能・相同性
機能・相同性情報


histone succinyltransferase activity / peptidyl-lysine glutarylation / histone glutaryltransferase activity / metencephalon development / positive regulation of cell projection organization / regulation of cartilage development / regulation of bone development / regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / negative regulation of centriole replication ...histone succinyltransferase activity / peptidyl-lysine glutarylation / histone glutaryltransferase activity / metencephalon development / positive regulation of cell projection organization / regulation of cartilage development / regulation of bone development / regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / negative regulation of centriole replication / regulation of regulatory T cell differentiation / transcription factor TFTC complex / telencephalon development / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H3 acetyltransferase activity / ATAC complex / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RUNX3 regulates NOTCH signaling / Cardiogenesis / limb development / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of T cell activation / SAGA complex / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / protein-lysine-acetyltransferase activity / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Notch-HLH transcription pathway / midbrain development / Formation of paraxial mesoderm / histone acetyltransferase activity / intracellular distribution of mitochondria / regulation of RNA splicing / regulation of cell division / RNA Polymerase I Transcription Initiation / regulation of embryonic development / histone acetyltransferase complex / long-term memory / negative regulation of gluconeogenesis / somitogenesis / regulation of DNA repair / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of gluconeogenesis / positive regulation of cytokine production / gluconeogenesis / neural tube closure / cellular response to nerve growth factor stimulus / response to nutrient levels / : / regulation of protein stability / multicellular organism growth / regulation of synaptic plasticity / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Pre-NOTCH Transcription and Translation / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / histone deacetylase binding / mitotic spindle / cellular response to tumor necrosis factor / HATs acetylate histones / heart development / fibroblast proliferation / protein phosphatase binding / DNA-binding transcription factor binding / in utero embryonic development / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / chromatin remodeling / centrosome / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase ...PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SUCCINYL-COENZYME A / Histone acetyltransferase KAT2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.299 Å
データ登録者Guo, Y.R. / Tao, Y.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: KAT2A coupled with the alpha-KGDH complex acts as a histone H3 succinyltransferase.
著者: Wang, Y. / Guo, Y.R. / Liu, K. / Yin, Z. / Liu, R. / Xia, Y. / Tan, L. / Yang, P. / Lee, J.H. / Li, X.J. / Hawke, D. / Zheng, Y. / Qian, X. / Lyu, J. / He, J. / Xing, D. / Tao, Y.J. / Lu, Z.
履歴
登録2016年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Histone acetyltransferase KAT2A
D: Histone acetyltransferase KAT2A
E: Histone acetyltransferase KAT2A
F: Histone acetyltransferase KAT2A
B: Histone acetyltransferase KAT2A
A: Histone acetyltransferase KAT2A
G: Histone acetyltransferase KAT2A
H: Histone acetyltransferase KAT2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,19416
ポリマ－155,2538
非ポリマー6,9418
水10,791599
1
C: Histone acetyltransferase KAT2A
D: Histone acetyltransferase KAT2A
E: Histone acetyltransferase KAT2A
F: Histone acetyltransferase KAT2A
B: Histone acetyltransferase KAT2A
A: Histone acetyltransferase KAT2A
G: Histone acetyltransferase KAT2A
H: Histone acetyltransferase KAT2A
ヘテロ分子

C: Histone acetyltransferase KAT2A
D: Histone acetyltransferase KAT2A
E: Histone acetyltransferase KAT2A
F: Histone acetyltransferase KAT2A
B: Histone acetyltransferase KAT2A
A: Histone acetyltransferase KAT2A
G: Histone acetyltransferase KAT2A
H: Histone acetyltransferase KAT2A
ヘテロ分子

C: Histone acetyltransferase KAT2A
D: Histone acetyltransferase KAT2A
E: Histone acetyltransferase KAT2A
F: Histone acetyltransferase KAT2A
B: Histone acetyltransferase KAT2A
A: Histone acetyltransferase KAT2A
G: Histone acetyltransferase KAT2A
H: Histone acetyltransferase KAT2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)486,58248
ポリマ－465,76024
非ポリマー20,82324
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_454-z-1/2,-x,y-1/21
crystal symmetry operation10_554-y,z+1/2,-x-1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)175.728, 175.728, 175.728
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質
Histone acetyltransferase KAT2A / General control of amino acid synthesis protein 5-like 2 / Histone acetyltransferase GCN5 / HsGCN5 ...General control of amino acid synthesis protein 5-like 2 / Histone acetyltransferase GCN5 / HsGCN5 / Lysine acetyltransferase 2A / STAF97


分子量: 19406.660 Da / 分子数: 8 / 断片: catalytic domain, UNP residues 497-662 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT2A, GCN5, GCN5L2, HGCN5 / プラスミド: pET28a-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q92830, histone acetyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SCA / SUCCINYL-COENZYME A / スクシニルCoA


分子量: 867.607 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H40N7O19P3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 599 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.77 % / Mosaicity: 0.25 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 1.4M Ammonium sulfate, 0.4M Lithium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月26日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 80269 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 21.5 % / Rmerge(I) obs: 0.146 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.145 / Χ2: 1.033 / Net I/av σ(I): 28.125 / Net I/σ(I): 5.5 / Num. measured all: 1727504
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRrim(I) all
2.3-2.3412.80.99839510.8080.2880.6799.9
2.34-2.3816.50.94339780.8720.2380.6791000.973
2.38-2.4318.50.8739980.920.2070.6861000.894
2.43-2.4819.80.77139570.9280.1780.6931000.792
2.48-2.5321.70.66340010.9490.1460.7081000.679
2.53-2.5922.90.59839790.9630.1270.7261000.612
2.59-2.66230.51440060.9740.1090.7371000.526
2.66-2.73230.45639770.9780.0970.7551000.466
2.73-2.81230.38539960.9840.0820.7741000.394
2.81-2.9230.30440060.9890.0650.8011000.311
2.9-3230.24139610.9930.0510.8491000.246
3-3.12230.20940120.9940.0450.9251000.214
3.12-3.2622.90.1739890.9960.0361.0861000.174
3.26-3.4422.90.13540130.9970.0291.3081000.138
3.44-3.6522.80.11140280.9980.0241.4241000.113
3.65-3.9322.80.08640120.9990.0181.3831000.088
3.93-4.3322.70.07540270.9990.0161.5411000.076
4.33-4.9522.50.06940670.9990.0151.781000.071
4.95-6.2422.30.06941050.9990.0151.4961000.071
6.24-5021.10.046420610.011.2331000.047

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2152精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
HKL-3000データスケーリング
HKLデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1z4r

1z4r


解像度: 2.299→30.137 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2233 4030 5.03 %
Rwork0.1974 76071 -
obs0.1987 80101 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 107.18 Å2 / Biso mean: 34.7053 Å2 / Biso min: 8.84 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.299→30.137 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10537 0 440 599 11576
Biso mean--43.85 39.93 -
残基数----1281
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00411271
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.77615251
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0551602
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041861
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8194121
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 29

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2991-2.32610.25071240.233626192743100
2.3261-2.35450.28141410.230826112752100
2.3545-2.38430.27471370.232725832720100
2.3843-2.41570.27041360.225326202756100
2.4157-2.44870.24271430.234726002743100
2.4487-2.48370.28021330.2226212754100
2.4837-2.52080.2861530.227325582711100
2.5208-2.56010.26461300.218426292759100
2.5601-2.60210.27881750.222625852760100
2.6021-2.64690.2721400.218225922732100
2.6469-2.6950.26771240.221726252749100
2.695-2.74680.25971430.215826252768100
2.7468-2.80290.22991270.215425792706100
2.8029-2.86380.24111340.20826342768100
2.8638-2.93030.22581540.204826172771100
2.9303-3.00350.25891640.20125822746100
3.0035-3.08470.2761430.211926162759100
3.0847-3.17530.22221240.203826272751100
3.1753-3.27770.2241300.197526162746100
3.2777-3.39470.21451440.193226402784100
3.3947-3.53040.20541450.18926092754100
3.5304-3.69080.19531350.184426262761100
3.6908-3.8850.21871190.178826712790100
3.885-4.12790.24281130.170326522765100
4.1279-4.44570.18231530.163926362789100
4.4457-4.89140.15321490.155226512800100
4.8914-5.59520.19151480.188326422790100
5.5952-7.03460.265990.236927532852100
7.0346-30.13970.21700.20562652282297

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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