[日本語] English
万見
- PDB-1z4r: Human GCN5 Acetyltransferase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z4r
タイトルHuman GCN5 Acetyltransferase
要素General control of amino acid synthesis protein 5-like 2
キーワードTRANSFERASE / GCN5 / Acetyltransferase / SGC / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


histone succinyltransferase activity / peptidyl-lysine glutarylation / histone glutaryltransferase activity / metencephalon development / regulation of cartilage development / regulation of bone development / regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / negative regulation of centriole replication / positive regulation of cell projection organization ...histone succinyltransferase activity / peptidyl-lysine glutarylation / histone glutaryltransferase activity / metencephalon development / regulation of cartilage development / regulation of bone development / regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / negative regulation of centriole replication / positive regulation of cell projection organization / transcription factor TFTC complex / regulation of regulatory T cell differentiation / telencephalon development / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H3 acetyltransferase activity / ATAC complex / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / Cardiogenesis / RUNX3 regulates NOTCH signaling / limb development / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of T cell activation / SAGA complex / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / protein-lysine-acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / Notch-HLH transcription pathway / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Formation of paraxial mesoderm / histone H3K18 acetyltransferase activity / midbrain development / regulation of RNA splicing / intracellular distribution of mitochondria / histone acetyltransferase activity / regulation of cell division / RNA Polymerase I Transcription Initiation / regulation of embryonic development / histone acetyltransferase complex / negative regulation of gluconeogenesis / long-term memory / somitogenesis / regulation of DNA repair / histone acetyltransferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of gluconeogenesis / positive regulation of cytokine production / gluconeogenesis / response to nutrient levels / neural tube closure / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / cellular response to nerve growth factor stimulus / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / regulation of protein stability / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / regulation of synaptic plasticity / Pre-NOTCH Transcription and Translation / multicellular organism growth / histone deacetylase binding / mitotic spindle / cellular response to tumor necrosis factor / HATs acetylate histones / heart development / fibroblast proliferation / protein phosphatase binding / DNA-binding transcription factor binding / in utero embryonic development / transcription coactivator activity / Ub-specific processing proteases / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / centrosome / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase ...PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / Histone acetyltransferase KAT2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Dong, A. / Bernstein, G. / Schuetz, A. / Antoshenko, T. / Wu, H. / Loppnau, P. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Bochkarev, A. ...Dong, A. / Bernstein, G. / Schuetz, A. / Antoshenko, T. / Wu, H. / Loppnau, P. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Bochkarev, A. / Plotnikov, A. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2007
タイトル: Crystal structure of a binary complex between human GCN5 histone acetyltransferase domain and acetyl coenzyme A
著者: Schuetz, A. / Bernstein, G. / Dong, A. / Antoshenko, T. / Wu, H. / Loppnau, P. / Bochkarev, A. / Plotnikov, A.N.
履歴
登録2005年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: General control of amino acid synthesis protein 5-like 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2162
ポリマ－19,4071
非ポリマー8101
水2,360131
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.090, 38.090, 186.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

-
要素

#1: タンパク質 General control of amino acid synthesis protein 5-like 2 / Histone acetyltransferase GCN5 / hsGCN5 / STAF97


分子量: 19406.660 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 497-662 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GCN5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92830, histone acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 15% (v/v) ethanol, 100 mM Tris, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 300K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年3月8日 / 詳細: VeriMax
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→32.98 Å / Num. obs: 15315 / % possible obs: 87.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.71 % / Biso Wilson estimate: 20.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 1.68→1.74 Å / 冗長度: 1.73 % / Rmerge(I) obs: 0.169 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 1792 / Rsym value: 0.169 / % possible all: 87.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
d*TREKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YGH

1ygh


解像度: 1.74→32.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 762661.16 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 592 4 %RANDOM
Rwork0.197 ---
all0.197 ---
obs0.197 14729 94.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.6544 Å2 / ksol: 0.3745 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.09 Å22.58 Å20 Å2
2--3.09 Å20 Å2
3----6.19 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.74→32.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1330 0 51 131 1512
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.922
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.042.5
LS精密化 シェル解像度: 1.74→1.85 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 86 4.7 %
Rwork0.275 1750 -
obs--71.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3COA_XPLOR_PAR.TXTCOA_XPLOR_TOP.TXT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る