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- PDB-1ygh: HAT DOMAIN OF GCN5 FROM SACCHAROMYCES CEREVISIAE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ygh
タイトルHAT DOMAIN OF GCN5 FROM SACCHAROMYCES CEREVISIAE
要素PROTEIN (TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GCN5)
キーワードGENE REGULATION / TRANSCRIPTIONAL REGULATION / HISTONE ACETYLATION / N-ACETYLTRANSFERASE / GCN5 RELATED N-ACETYLTRANSFERASE FAMILY
機能・相同性
機能・相同性情報


ADA complex / histone crotonyltransferase activity / SLIK (SAGA-like) complex / histone H3 acetyltransferase activity / SAGA complex / protein-lysine-acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / histone acetyltransferase complex / chromosome, centromeric region ...ADA complex / histone crotonyltransferase activity / SLIK (SAGA-like) complex / histone H3 acetyltransferase activity / SAGA complex / protein-lysine-acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / histone acetyltransferase complex / chromosome, centromeric region / Ub-specific processing proteases / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / histone reader activity / : / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / chromatin organization / chromatin remodeling / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain ...Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone acetyltransferase GCN5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Trievel, R.C. / Rojas, J.R. / Sterner, D.E. / Venkataramani, R. / Wang, L. / Zhou, J. / Allis, C.D. / Berger, S.L. / Marmorstein, R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: Crystal structure and mechanism of histone acetylation of the yeast GCN5 transcriptional coactivator.
著者: Trievel, R.C. / Rojas, J.R. / Sterner, D.E. / Venkataramani, R.N. / Wang, L. / Zhou, J. / Allis, C.D. / Berger, S.L. / Marmorstein, R.
履歴
登録1999年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32019年12月25日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GCN5)
B: PROTEIN (TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GCN5)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6814
ポリマ－38,4972
非ポリマー1842
水3,891216
1
A: PROTEIN (TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GCN5)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3412
ポリマ－19,2481
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PROTEIN (TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GCN5)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3412
ポリマ－19,2481
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.040, 66.510, 80.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.71, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.999966, 0.005455, 0.0062), (0.005633, -0.999561, -0.029096), (0.006039, 0.02913, -0.999557)
ベクター: 34.79428, 17.3449, 39.76963)

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GCN5) / ADA4


分子量: 19248.455 Da / 分子数: 2 / 断片: HISTONE ACETYLTRANSFERASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
細胞内の位置: NUCLEAR / 遺伝子: GCN5 / プラスミド: PRSET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): GCN5 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q03330, histone acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 6 / 詳細: 400 MM AMMONIUM SULFATE, 20% - 25% PEG 8000, pH 6.0 / Temp details: 277
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
2400 mMammonium sulfate1reservoir
320-25 %PEG80001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年10月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 31832 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 18.6 Å2 / Rsym value: 0.03 / Net I/σ(I): 23.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / Mean I/σ(I) obs: 13 / Rsym value: 0.088 / % possible all: 98
反射
*PLUS
Num. measured all: 181066 / Rmerge(I) obs: 0.03

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: TETRAHYMENA THERMOPHILA GCN5 HAT DOMAIN

解像度: 1.9→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 3167 10 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.195 31686 96.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2702 0 12 216 2930
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.25
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.99 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 410 11.5 %
Rwork0.261 3554 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2GOL_XPLOR_PARTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3GOL_XPLOR_TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 16.9 Å2
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.269 / Rfactor Rwork: 0.261

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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