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- PDB-5tq1: Phospholipase C gamma-1 C-terminal SH2 domain bound to a phosphop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tq1
タイトルPhospholipase C gamma-1 C-terminal SH2 domain bound to a phosphopeptide derived from the insulin receptor
要素
  • 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
  • Insulin receptor
キーワードHYDROLASE / SH2 / Phospholipase / phosphopeptide
機能・相同性
機能・相同性情報


response to vanadate(3-) / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / yolk / IRS activation / calcium-dependent phospholipase C activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / Insulin receptor recycling / embryonic liver development ...response to vanadate(3-) / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / yolk / IRS activation / calcium-dependent phospholipase C activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / Insulin receptor recycling / embryonic liver development / lipoic acid binding / Signal attenuation / phosphoinositide phospholipase C / response to resveratrol / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / negative regulation of glycogen biosynthetic process / regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / phosphatidylinositol metabolic process / cellular response to zinc ion starvation / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / COP9 signalosome / male sex determination / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phospholipase C activity / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / response to vitamin D / exocrine pancreas development / positive regulation of protein-containing complex disassembly / nuclear lumen / phospholipid catabolic process / response to manganese ion / dendritic spine maintenance / cargo receptor activity / response to food / insulin binding / neuronal cell body membrane / regulation of gluconeogenesis / adrenal gland development / PTB domain binding / negative regulation of feeding behavior / phosphatidylinositol-mediated signaling / response to starvation / fat cell differentiation / response to testosterone / positive regulation of respiratory burst / amyloid-beta clearance / regulation of embryonic development / positive regulation of receptor internalization / protein kinase activator activity / insulin receptor substrate binding / response to tumor necrosis factor / positive regulation of epithelial cell migration / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / epidermis development / positive regulation of glycogen biosynthetic process / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of phosphorylation / response to glucose / heart morphogenesis / response to glucocorticoid / ruffle / response to hormone / insulin-like growth factor receptor binding / release of sequestered calcium ion into cytosol / dendrite membrane / neuron projection maintenance / positive regulation of mitotic nuclear division / cerebellum development / cellular response to epidermal growth factor stimulus / receptor-mediated endocytosis / guanyl-nucleotide exchange factor activity / liver development / hippocampus development / positive regulation of glycolytic process / liver regeneration / animal organ morphogenesis / response to activity / positive regulation of D-glucose import / response to insulin / response to nutrient levels / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase
類似検索 - 分子機能
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / PLCG EF-hand motif 1 / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / PLCG EF-hand motif 2 / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. ...1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / PLCG EF-hand motif 1 / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / PLCG EF-hand motif 2 / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Pleckstrin homology domain / Fibronectin type III domain / : / SH3 domain / Fibronectin type 3 domain / SH2 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / EF-Hand 1, calcium-binding site / SH3-like domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain. / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1 / Insulin receptor / Insulin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.485 Å
データ登録者Wuttke, D.S. / McKercher, M.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB1121842 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2017
タイトル: Multimodal Recognition of Diverse Peptides by the C-Terminal SH2 Domain of Phospholipase C-gamma 1 Protein.
著者: McKercher, M.A. / Guan, X. / Tan, Z. / Wuttke, D.S.
履歴
登録2016年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月26日Group: Database references
改定 1.22017年5月10日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.72024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
B: Insulin receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3772
ポリマ－13,3772
非ポリマー00
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area830 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area6660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.010, 55.140, 58.665
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1 / PLC-148 / Phosphoinositide phospholipase C-gamma-1 / Phospholipase C-II / PLC-II / Phospholipase C- ...PLC-148 / Phosphoinositide phospholipase C-gamma-1 / Phospholipase C-II / PLC-II / Phospholipase C-gamma-1 / PLC-gamma-1


分子量: 11989.685 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 663-759 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: PLCG1 / プラスミド: pET15b / 細胞株 (発現宿主): BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08487, phosphoinositide phospholipase C
#2: タンパク質・ペプチド Insulin receptor


分子量: 1387.340 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 9-19 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: Q9R1H1, UniProt: P15127*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.02 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: 0.1M Tris (pH 9.0), 30% PEG MME 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.485→58.665 Å / Num. all: 18758 / Num. obs: 18758 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 15.76 Å2 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.064 / Rsym value: 0.059 / Net I/av σ(I): 7.218 / Net I/σ(I): 16.5 / Num. measured all: 104032
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.485-1.563.30.2232.2197.5
1.56-1.664.30.1434.7199.4
1.66-1.774.20.1016.6199.8
1.77-1.924.30.096.2199.9
1.92-2.14.30.0757.31100
2.1-2.358.60.0718.31100
2.35-2.718.50.06210199.9
2.71-3.328.20.069.6199.8
3.32-4.697.30.05211.81100
4.69-58.6657.10.04114.6198.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.5 Å29.33 Å
Translation1.5 Å29.33 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4K44

4k44


解像度: 1.485→29.332 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2099 929 4.97 %
Rwork0.1718 --
obs0.1736 18704 99.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 100.24 Å2 / Biso mean: 21.0886 Å2 / Biso min: 6.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.485→29.332 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数906 0 0 170 1076
Biso mean---31.05 -
残基数----109
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004982
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8341330
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076133
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004175
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.444387
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4845-1.56280.26841190.21722432255197
1.5628-1.66070.24171350.19172483261899
1.6607-1.78890.22511280.185925432671100
1.7889-1.96890.22511350.183625062641100
1.9689-2.25370.21651340.162325482682100
2.2537-2.8390.19161370.174625782715100
2.839-29.33820.19931410.160726852826100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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