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- PDB-5tq1: Phospholipase C gamma-1 C-terminal SH2 domain bound to a phosphop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tq1
タイトルPhospholipase C gamma-1 C-terminal SH2 domain bound to a phosphopeptide derived from the insulin receptor
要素
  • 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
  • Insulin receptor
キーワードHYDROLASE / SH2 / Phospholipase / phosphopeptide
機能・相同性
機能・相同性情報


response to vanadate(3-) / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / calcium-dependent phospholipase C activity / yolk / : / embryonic liver development / Insulin receptor recycling / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding ...response to vanadate(3-) / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / calcium-dependent phospholipase C activity / yolk / : / embryonic liver development / Insulin receptor recycling / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / Signal attenuation / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / phosphoinositide phospholipase C / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / response to resveratrol / phospholipid catabolic process / lipoic acid binding / negative regulation of glycogen biosynthetic process / alternative mRNA splicing, via spliceosome / regulation of female gonad development / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / phosphatidylinositol metabolic process / positive regulation of meiotic cell cycle / cellular response to zinc ion starvation / positive regulation of developmental growth / insulin-like growth factor II binding / phosphatidylinositol phospholipase C activity / male sex determination / exocrine pancreas development / COP9 signalosome / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / response to vitamin D / negative regulation of transporter activity / positive regulation of kinase activity / positive regulation of protein-containing complex disassembly / response to manganese ion / cargo receptor activity / response to food / dendritic spine maintenance / insulin binding / PTB domain binding / regulation of gluconeogenesis / adrenal gland development / negative regulation of feeding behavior / neuronal cell body membrane / response to testosterone / activation of protein kinase activity / positive regulation of epithelial cell migration / protein tyrosine kinase activator activity / fat cell differentiation / amyloid-beta clearance / positive regulation of respiratory burst / response to starvation / phosphatidylinositol-mediated signaling / positive regulation of receptor internalization / regulation of embryonic development / insulin receptor substrate binding / positive regulation of glycogen biosynthetic process / epidermis development / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / response to tumor necrosis factor / phosphatidylinositol 3-kinase binding / response to glucose / heart morphogenesis / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / release of sequestered calcium ion into cytosol / positive regulation of phosphorylation / response to glucocorticoid / cellular response to epidermal growth factor stimulus / dendrite membrane / ruffle / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / neuron projection maintenance / positive regulation of glycolytic process / activation of protein kinase B activity / positive regulation of mitotic nuclear division / response to nutrient levels / cerebellum development / : / receptor-mediated endocytosis / guanyl-nucleotide exchange factor activity / negative regulation of protein phosphorylation / liver development / response to hormone / response to activity / molecular function activator activity / caveola / positive regulation of glucose import / hippocampus development / liver regeneration / animal organ morphogenesis / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of MAP kinase activity / response to insulin / epidermal growth factor receptor signaling pathway / receptor internalization / receptor protein-tyrosine kinase / cellular response to growth factor stimulus
類似検索 - 分子機能
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain ...1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain profile. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / PH domain / C2 domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Fibronectin type III domain / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / SH2 domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1 / Insulin receptor / Insulin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.485 Å
データ登録者Wuttke, D.S. / McKercher, M.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB1121842 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2017
タイトル: Multimodal Recognition of Diverse Peptides by the C-Terminal SH2 Domain of Phospholipase C-gamma 1 Protein.
著者: McKercher, M.A. / Guan, X. / Tan, Z. / Wuttke, D.S.
履歴
登録2016年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月26日Group: Database references
改定 1.22017年5月10日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
B: Insulin receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3772
ポリマ－13,3772
非ポリマー00
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area830 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area6660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.010, 55.140, 58.665
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1 / PLC-148 / Phosphoinositide phospholipase C-gamma-1 / Phospholipase C-II / PLC-II / Phospholipase C- ...PLC-148 / Phosphoinositide phospholipase C-gamma-1 / Phospholipase C-II / PLC-II / Phospholipase C-gamma-1 / PLC-gamma-1


分子量: 11989.685 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 663-759 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: PLCG1 / プラスミド: pET15b / 細胞株 (発現宿主): BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08487, phosphoinositide phospholipase C
#2: タンパク質・ペプチド Insulin receptor


分子量: 1387.340 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 9-19 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: Q9R1H1, UniProt: P15127*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.02 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: 0.1M Tris (pH 9.0), 30% PEG MME 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.485→58.665 Å / Num. all: 18758 / Num. obs: 18758 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 15.76 Å2 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.064 / Rsym value: 0.059 / Net I/av σ(I): 7.218 / Net I/σ(I): 16.5 / Num. measured all: 104032
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.485-1.563.30.2232.2197.5
1.56-1.664.30.1434.7199.4
1.66-1.774.20.1016.6199.8
1.77-1.924.30.096.2199.9
1.92-2.14.30.0757.31100
2.1-2.358.60.0718.31100
2.35-2.718.50.06210199.9
2.71-3.328.20.069.6199.8
3.32-4.697.30.05211.81100
4.69-58.6657.10.04114.6198.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.5 Å29.33 Å
Translation1.5 Å29.33 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4K44

4k44


解像度: 1.485→29.332 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2099 929 4.97 %
Rwork0.1718 --
obs0.1736 18704 99.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 100.24 Å2 / Biso mean: 21.0886 Å2 / Biso min: 6.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.485→29.332 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数906 0 0 170 1076
Biso mean---31.05 -
残基数----109
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004982
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8341330
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076133
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004175
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.444387
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4845-1.56280.26841190.21722432255197
1.5628-1.66070.24171350.19172483261899
1.6607-1.78890.22511280.185925432671100
1.7889-1.96890.22511350.183625062641100
1.9689-2.25370.21651340.162325482682100
2.2537-2.8390.19161370.174625782715100
2.839-29.33820.19931410.160726852826100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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