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- PDB-5tj2: Gasdermin-B C-terminal domain containing the polymorphism residue... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tj2
タイトルGasdermin-B C-terminal domain containing the polymorphism residues Gly299:Ser306 fused to maltose binding protein
要素Sugar ABC transporter substrate-binding protein,Gasdermin-B fusion protein
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / alpha helices / fusion protein / C-terminal domain / 1 SNP
機能・相同性
機能・相同性情報


cytotoxic T cell pyroptotic cell death / wide pore channel activity / killing by host of symbiont cells / cardiolipin binding / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / phosphatidylserine binding / pyroptotic inflammatory response / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phospholipid binding / defense response to Gram-negative bacterium ...cytotoxic T cell pyroptotic cell death / wide pore channel activity / killing by host of symbiont cells / cardiolipin binding / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / phosphatidylserine binding / pyroptotic inflammatory response / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phospholipid binding / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to bacterium / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gasdermin, PUB domain / Gasdermin PUB domain / Gasdermin, pore forming domain / Gasdermin pore forming domain
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / : / Gasdermin-B
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Chao, L.K. / Herzberg, O.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM102810 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2017
タイトル: Human Gasdermin-B and disease: Sulfatide Binding, Caspase cleavage, and Structural impact of Asthma- and IBS-Associated Polymorphism
著者: Chao, L.K. / Kulakova, L. / Herzberg, O.
履歴
登録2016年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Sugar ABC transporter substrate-binding protein,Gasdermin-B fusion protein
B: Sugar ABC transporter substrate-binding protein,Gasdermin-B fusion protein
C: Sugar ABC transporter substrate-binding protein,Gasdermin-B fusion protein
D: Sugar ABC transporter substrate-binding protein,Gasdermin-B fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)243,2158
ポリマ－241,8464
非ポリマー1,3694
水66737
1
A: Sugar ABC transporter substrate-binding protein,Gasdermin-B fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8042
ポリマ－60,4621
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Sugar ABC transporter substrate-binding protein,Gasdermin-B fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8042
ポリマ－60,4621
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Sugar ABC transporter substrate-binding protein,Gasdermin-B fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8042
ポリマ－60,4621
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Sugar ABC transporter substrate-binding protein,Gasdermin-B fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8042
ポリマ－60,4621
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.039, 152.750, 255.770
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSPROPROAA1 - 14061 - 553
21LYSLYSPROPROBB1 - 14061 - 553
12ILEILEALAALAAA2 - 14032 - 550
22ILEILEALAALACC2 - 14032 - 550
13LYSLYSGLYGLYAA1 - 14051 - 552
23LYSLYSGLYGLYDD1 - 14051 - 552
14ILEILEALAALABB2 - 14032 - 550
24ILEILEALAALACC2 - 14032 - 550
15LYSLYSGLYGLYBB1 - 14051 - 552
25LYSLYSGLYGLYDD1 - 14051 - 552
16ILEILEALAALACC2 - 14032 - 550
26ILEILEALAALADD2 - 14032 - 550

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
詳細Monomer as determined by size exclusion chromatography

-
要素

#1: タンパク質
Sugar ABC transporter substrate-binding protein,Gasdermin-B fusion protein / Gasdermin-like protein


分子量: 60461.555 Da / 分子数: 4 / 変異: P1306S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE, OO96_18925, GSDMB, GSDML, PP4052, PRO2521 / プラスミド: plasmid / 詳細 (発現宿主): pMALX(E) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A178SBV6, UniProt: Q8TAX9
#2: 多糖
alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.71 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6 / 詳細: 2.1 M sodium malonate, 10 mM EDTA / Temp details: room temperature

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Ambient temp details: liquid nitrogen
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→42.5 Å / Num. obs: 65695 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.155 / Net I/σ(I): 11.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5TIB

5tib


解像度: 2.8→42.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU ML: 0.293 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.354
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2524 3596 5.2 %RANDOM
Rwork0.2133 ---
obs0.2153 65695 99.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 239.9 Å2 / Biso mean: 64.283 Å2 / Biso min: 18.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.88 Å2-0 Å2-0 Å2
2--2.65 Å20 Å2
3----1.77 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→42.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15746 0 92 37 15875
Biso mean--57.32 32.95 -
残基数----2127
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01916158
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.0215121
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4741.97322031
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.345334703
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.70352115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.29625.603639
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.656152459
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7591543
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.22569
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02118520
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.023403
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.0426.6178496
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.0416.6178495
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.9119.91810599
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A644820.07
12B644820.07
21A592660.07
22C592660.07
31A581840.07
32D581840.07
41B589560.08
42C589560.08
51B581860.08
52D581860.08
61C566000.07
62D566000.07
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 242 -
Rwork0.328 4801 -
all-5043 -
obs--99.23 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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