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- PDB-5tab: Crystal Structure of the PHD Finger of PHF20 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tab
タイトルCrystal Structure of the PHD Finger of PHF20
要素PHD finger protein 20
キーワードTRANSCRIPTION / PHD Finger
機能・相同性
機能・相同性情報


NSL complex / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / Stabilization of p53 / Regulation of TP53 Degradation / chromatin organization / HATs acetylate histones / nuclear membrane ...NSL complex / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / Stabilization of p53 / Regulation of TP53 Degradation / chromatin organization / HATs acetylate histones / nuclear membrane / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
PHD finger protein 20, AT hook / PHD finger protein 20, AT-hook / DNA repair protein Crb2, Tudor domain / DNA repair protein Crb2 Tudor domain / PHD finger protein 20-like / PhD finger domain / Tudor domain / Tudor domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 ...PHD finger protein 20, AT hook / PHD finger protein 20, AT-hook / DNA repair protein Crb2, Tudor domain / DNA repair protein Crb2 Tudor domain / PHD finger protein 20-like / PhD finger domain / Tudor domain / Tudor domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHD finger protein 20
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Klein, B.J. / Kutateladze, T.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM100907, GM106416, GM101664 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2016
タイトル: PHF20 Readers Link Methylation of Histone H3K4 and p53 with H4K16 Acetylation.
著者: Klein, B.J. / Wang, X. / Cui, G. / Yuan, C. / Botuyan, M.V. / Lin, K. / Lu, Y. / Wang, X. / Zhao, Y. / Bruns, C.J. / Mer, G. / Shi, X. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2016年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHD finger protein 20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,3144
ポリマ－6,0911
非ポリマー2233
水1,27971
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area230 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area3930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.739, 46.739, 50.928
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 PHD finger protein 20 / Glioma-expressed antigen 2 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 58 / Novel zinc finger ...Glioma-expressed antigen 2 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 58 / Novel zinc finger protein / Transcription factor TZP


分子量: 6090.889 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 651-698 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHF20, C20orf104, GLEA2, HCA58, NZF, TZP / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rossetta2 / Variant (発現宿主): RIPL / 参照: UniProt: Q9BVI0
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.35 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M bis-tris propanol pH 6.5, 2.55 M ammonium sulfate titrated with 0.006 ml per 1 ml 1 N HCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→31.69 Å / Num. obs: 33909 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 1.9 % / Net I/σ(I): 7.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PHENIX1.9_1692モデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.25→31.688 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: NONE / σ(F): 0 / 位相誤差: 12.59
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1435 1641 9.47 %
Rwork0.1182 --
obs0.1206 17326 98.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→31.688 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数418 0 8 71 497
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012443
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.472597
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.959166
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07663
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00979
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.25-1.28680.21671300.17521246X-RAY DIFFRACTION94
1.2868-1.32840.20481330.15611280X-RAY DIFFRACTION97
1.3284-1.37580.1561350.12861278X-RAY DIFFRACTION98
1.3758-1.43090.14261310.10831282X-RAY DIFFRACTION99
1.4309-1.4960.12841420.09681320X-RAY DIFFRACTION99
1.496-1.57490.11581370.09231311X-RAY DIFFRACTION100
1.5749-1.67360.12311370.09491321X-RAY DIFFRACTION100
1.6736-1.80280.12331360.0971327X-RAY DIFFRACTION100
1.8028-1.98420.13461420.11151295X-RAY DIFFRACTION100
1.9842-2.27120.14711360.12341334X-RAY DIFFRACTION100
2.2712-2.86120.15731390.131333X-RAY DIFFRACTION100
2.8612-31.69790.13851430.12111358X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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