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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t9p
タイトルStructural analysis reveals the flexible C-terminus of Nop15 undergoes rearrangement to recognize a pre-ribosomal RNA folding intermediate
要素Ribosome biogenesis protein 15
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / Nop15 / RRM
機能・相同性
機能・相同性情報


preribosome, large subunit precursor / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / rRNA binding / nucleolus / RNA binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosome biogenesis protein 15, RNA recognition motif / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosome biogenesis protein 15
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Zhang, J. / Gonzalez, E.L. / Hall, M.T.T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM105404 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2017
タイトル: Structural analysis reveals the flexible C-terminus of Nop15 undergoes rearrangement to recognize a pre-ribosomal RNA folding intermediate.
著者: Jun Zhang / Lauren E Gonzalez / Traci M Tanaka Hall /
要旨: The RNA recognition motif (RRM) is the most abundant RNA-binding domain in eukaryotes, and it plays versatile roles in RNA metabolism. Despite its abundance, diversity of RRM structure and function ...The RNA recognition motif (RRM) is the most abundant RNA-binding domain in eukaryotes, and it plays versatile roles in RNA metabolism. Despite its abundance, diversity of RRM structure and function is generated by variations on a conserved core. Yeast Nop15 is an RRM protein that is essential for large ribosomal subunit biogenesis. We determined a 2.0 Å crystal structure of Nop15 that reveals a C-terminal α-helical region obscures its canonical RNA-binding surface. Small-angle X-ray scattering, NMR and RNA-binding analyses further reveal that the C-terminal residues of Nop15 are highly flexible, but essential for tight RNA binding. Moreover, comparison with a recently reported cryo-electron microscopy structure indicates that dramatic rearrangement of the C-terminal region of Nop15 in the pre-ribosome exposes the RNA-binding surface to recognize the base of its stem-loop target RNA and extends a newly-formed α helix to the distal loop where it forms protein interactions.
履歴
登録2016年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月3日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Ribosome biogenesis protein 15
C: Ribosome biogenesis protein 15
A: Ribosome biogenesis protein 15
D: Ribosome biogenesis protein 15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,49822
ポリマ－52,1934
非ポリマー1,30518
水4,378243
1
B: Ribosome biogenesis protein 15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,67010
ポリマ－13,0481
非ポリマー6229
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Ribosome biogenesis protein 15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5037
ポリマ－13,0481
非ポリマー4556
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Ribosome biogenesis protein 15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1442
ポリマ－13,0481
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Ribosome biogenesis protein 15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1803
ポリマ－13,0481
非ポリマー1322
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
B: Ribosome biogenesis protein 15
A: Ribosome biogenesis protein 15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,81512
ポリマ－26,0972
非ポリマー71810
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3060 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area10980 Å2
手法PISA
6
C: Ribosome biogenesis protein 15
D: Ribosome biogenesis protein 15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,68310
ポリマ－26,0972
非ポリマー5878
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3300 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area10510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.242, 157.399, 47.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.06, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Ribosome biogenesis protein 15 / Nucleolar protein 15


分子量: 13048.288 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 81-191 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: NOP15, YNL110C, N1954 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P53927
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.39 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.25
詳細: 18% (w/v) PEG 4000, 0.2 M ammonium sulfate, pH 5.25 and 9% (v/v) Jeffamine 600

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→45.06 Å / Num. obs: 33029 / % possible obs: 94.57 % / 冗長度: 3.5 % / Net I/σ(I): 8.53

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.9_1692位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→45 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.02
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2356 2000 6.06 %
Rwork0.1915 --
obs0.1942 33014 94.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3302 0 62 243 3607
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113439
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2964602
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5621328
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057470
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006573
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.050.326890.24891370X-RAY DIFFRACTION58
2.05-2.10540.27341220.21851896X-RAY DIFFRACTION82
2.1054-2.16740.27841380.21052142X-RAY DIFFRACTION92
2.1674-2.23730.23231440.19912231X-RAY DIFFRACTION96
2.2373-2.31730.26061500.19752330X-RAY DIFFRACTION99
2.3173-2.410.25581480.19862301X-RAY DIFFRACTION99
2.41-2.51970.24461510.20772350X-RAY DIFFRACTION100
2.5197-2.65260.27251510.20852334X-RAY DIFFRACTION100
2.6526-2.81870.29461500.21642331X-RAY DIFFRACTION100
2.8187-3.03630.27141500.19692326X-RAY DIFFRACTION100
3.0363-3.34180.23231520.19852359X-RAY DIFFRACTION100
3.3418-3.82510.19721510.17942341X-RAY DIFFRACTION100
3.8251-4.81840.17841510.15352350X-RAY DIFFRACTION100
4.8184-45.06710.24311530.19632353X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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