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- PDB-5t6j: Structure of the MIND Complex Shows a Regulatory Focus of Yeast K... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t6j
タイトルStructure of the MIND Complex Shows a Regulatory Focus of Yeast Kinetochore Assembly
要素
  • Kinetochore protein SPC24
  • Kinetochore protein SPC25
  • Kinetochore-associated protein DSN1
キーワードCELL CYCLE / kinetochore / complex / chromosome / segregation / MIND / Mis12 / Mtw1 / Spc24 / Spc25 / Ndc80 / Nuf2
機能・相同性
機能・相同性情報


MIS12/MIND type complex / centromere clustering / Ndc80 complex / spindle attachment to meiosis I kinetochore / sister chromatid biorientation / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / attachment of spindle microtubules to kinetochore / Neutrophil degranulation / chromosome segregation / kinetochore ...MIS12/MIND type complex / centromere clustering / Ndc80 complex / spindle attachment to meiosis I kinetochore / sister chromatid biorientation / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / attachment of spindle microtubules to kinetochore / Neutrophil degranulation / chromosome segregation / kinetochore / spindle pole / cell division / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Double Stranded RNA Binding Domain - #430 / Chromosome segregation protein Spc25 / Spc24, Fungi, globular domain superfamily / Kinetochore-associated protein Dsn1/Mis13 / Mis12-Mtw1 protein family / Kinetochore-Ndc80 subunit Spc24 / Spc24 subunit of Ndc80 / Copper Amine Oxidase; Chain A, domain 1 / Double Stranded RNA Binding Domain / EF-Hand 1, calcium-binding site ...Double Stranded RNA Binding Domain - #430 / Chromosome segregation protein Spc25 / Spc24, Fungi, globular domain superfamily / Kinetochore-associated protein Dsn1/Mis13 / Mis12-Mtw1 protein family / Kinetochore-Ndc80 subunit Spc24 / Spc24 subunit of Ndc80 / Copper Amine Oxidase; Chain A, domain 1 / Double Stranded RNA Binding Domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinetochore protein SPC25 / Kinetochore-associated protein DSN1 / Kinetochore protein SPC24
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.752 Å
データ登録者Valverde, R. / Jenni, S. / Dimitrova, Y. / Khin, Y. / Harrison, S.C.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2016
タイトル: Structure of the MIND Complex Defines a Regulatory Focus for Yeast Kinetochore Assembly.
著者: Dimitrova, Y.N. / Jenni, S. / Valverde, R. / Khin, Y. / Harrison, S.C.
履歴
登録2016年9月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Database references
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinetochore protein SPC24
B: Kinetochore protein SPC25
C: Kinetochore-associated protein DSN1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4243
ポリマ－18,4243
非ポリマー00
水1,31573
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3620 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area8790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.889, 85.889, 95.003
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 Kinetochore protein SPC24


分子量: 6942.951 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SPC24, YMR117C, YM9718.16C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04477
#2: タンパク質 Kinetochore protein SPC25


分子量: 10030.358 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues S130, N131, A132 are left over from the TEV protease cleavage site.
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SPC25, YER018C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40014
#3: タンパク質・ペプチド Kinetochore-associated protein DSN1


分子量: 1450.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: DSN1, YIR010W, YIB10W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40568
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.26 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.0-7.5, 1.0 M potassium sodium tartrate, 0.2 M lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.999965 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999965 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→42.944 Å / Num. obs: 18161 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 17.6 % / Net I/σ(I): 25.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FTX

2ftx


解像度: 1.752→42.944 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2418 880 4.85 %
Rwork0.2241 --
obs0.225 18160 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.752→42.944 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1286 0 0 73 1359
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061305
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7931766
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.579788
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044206
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005228
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7517-1.86150.35381380.33812802X-RAY DIFFRACTION99
1.8615-2.00520.31411540.28972820X-RAY DIFFRACTION100
2.0052-2.2070.27871490.24962859X-RAY DIFFRACTION100
2.207-2.52630.28181390.23312868X-RAY DIFFRACTION100
2.5263-3.18280.24171380.22622909X-RAY DIFFRACTION100
3.1828-42.95740.20811620.19983022X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.50453.09360.80953.85750.95672.94740.0546-0.16641.34870.579-0.43310.3955-0.90860.1708-1.18630.4763-0.0622-0.11060.22250.07690.4138-6.979320.6333-25.6057
23.8451-1.2665-1.29512.6141-0.61982.50220.49531.01470.1351-0.0297-1.1183-0.61480.17630.5796-1.41660.2755-0.05630.01140.42160.34590.31896.894214.1837-33.9313
30.09160.1022-0.28052.60530.89611.9474-0.13440.10570.22940.0004-0.153-1.1052-0.02540.8904-0.29830.2343-0.0706-0.10310.23620.07980.34638.80818.8845-24.2768
41.9659-0.04061.0781.76010.26811.23320.1304-0.22720.48260.2369-0.18720.1260.0318-0.73680.00070.2812-0.0223-0.0230.3108-0.01220.2973-7.976514.218-21.4698
55.1436-0.49671.85772.72272.75933.97830.1316-0.8266-0.6740.51140.3469-0.25551.4987-1.17210.47020.6604-0.2094-0.02130.4146-0.03020.4064-3.96798.9712-12.4607
60.1797-0.02850.11280.3261-0.42150.57840.1804-0.35580.24710.4470.48030.185-0.1662-0.1280.02881.34520.5072-0.2041.1968-0.62271.1554-7.680227.5586-6.631
70.07280.0699-0.04240.09970.01030.07890.3635-0.35011.07120.50670.33760.4377-0.4279-0.48320.00060.78-0.01640.25910.6206-0.12990.58-4.472320.3185-4.3887
80.0669-0.00170.00490.0460.010.0627-0.13630.1747-0.06480.6070.4707-0.14970.2683-0.3654-0.0010.8893-0.2936-0.05540.54970.01140.34660.31510.7537-3.6585
93.0822-0.83520.94840.548-0.79441.3324-0.3306-0.19630.71030.47510.3974-0.6686-0.61930.7850.15670.5238-0.0755-0.07540.3439-0.12430.32145.302223.4264-7.406
100.5548-0.443-0.07260.39680.03850.28280.03330.2789-0.04030.34570.6675-0.67980.39460.66830.25980.35730.0534-0.14080.2523-0.080.31554.90313.2274-12.4155
110.04530.02-0.03580.10150.02490.12190.59880.39930.8206-0.25650.1524-0.8635-0.35650.62720.00110.83330.14240.01240.8173-0.24370.9878-10.015625.9459-17.1255
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 155 through 168 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 169 through 199 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 200 through 213 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 130 through 163 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 164 through 173 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 174 through 178 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 179 through 183 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 184 through 189 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 190 through 205 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 206 through 221 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 560 through 571 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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