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万見
- PDB-1p2x: CRYSTAL STRUCTURE OF THE CALPONIN-HOMOLOGY DOMAIN OF RNG2 FROM SC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p2x
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE CALPONIN-HOMOLOGY DOMAIN OF RNG2 FROM SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE
要素Ras GTPase-activating-like protein
キーワードPROTEIN BINDING / 4 HELICES / BUNDLE
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate IQGAPs / actomyosin contractile ring assembly actin filament bundle convergence / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / medial cortical node / mitotic actomyosin contractile ring, proximal layer / mitotic actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / RHOQ GTPase cycle ...RHO GTPases activate IQGAPs / actomyosin contractile ring assembly actin filament bundle convergence / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / medial cortical node / mitotic actomyosin contractile ring, proximal layer / mitotic actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / RHOQ GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / mitotic actomyosin contractile ring / Neutrophil degranulation / mitotic actomyosin contractile ring assembly / mitotic actomyosin contractile ring contraction / mitotic spindle pole body / cytoskeletal anchor activity / spindle pole body / GTPase activator activity / actin filament binding / nuclear envelope / cell cortex / calmodulin binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RasGAP protein, C-terminal / RasGAP C-terminus / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / IQ calmodulin-binding motif / Calponin homology domain ...RasGAP protein, C-terminal / RasGAP C-terminus / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / IQ calmodulin-binding motif / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Rho GTPase activation protein / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / IQ motif profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / Ras GTPase-activating-like protein rng2
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Wang, C.-H. / Balasubramanian, M.K. / Dokland, T.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Structure, crystal packing and molecular dynamics of the calponin-homology domain of Schizosaccharomyces pombe Rng2.
著者: Wang, C.H. / Balasubramanian, M.K. / Dokland, T.
履歴
登録2003年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras GTPase-activating-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,35512
ポリマ－18,4761
非ポリマー87911
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)31.226, 68.836, 39.811
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.54, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ras GTPase-activating-like protein / Rng2 protein


分子量: 18476.211 Da / 分子数: 1 / 断片: CALPONIN-HOMOLOGY DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: RNG2 OR SPAC4F8.13C / プラスミド: pGEX-KG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus-RIL / 参照: UniProt: O14188
#2: 化合物
ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.07 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 21% PEG 3000, 0.3M Calcium Acetate, 0.1M Tris pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.919087, 0.919338, 0.855057
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月15日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9190871
20.9193381
30.8550571
反射解像度: 2.21→22.65 Å / Num. obs: 7532 / % possible obs: 89.6 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.47 % / Biso Wilson estimate: 16.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 0.053
反射 シェル解像度: 2.21→2.29 Å / 冗長度: 2.09 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Mean I/σ(I) obs: 9.39 / Num. unique all: 202 / Rsym value: 0.077 / % possible all: 24.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.21→22.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Data cutoff high absF: 930480.25 / Data cutoff high rms absF: 930480.25 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / σ(I): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 369 4.9 %RANDOM
Rwork0.206 ---
all0.208 ---
obs0.206 7347 92.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 43.4937 Å2 / ksol: 0.346508 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3 Å20 Å20.55 Å2
2---2.4 Å20 Å2
3---2.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→22.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1303 0 11 157 1471
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
LS精密化 シェル解像度: 2.21→2.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.043 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 42 4.7 %
Rwork0.235 852 -
obs-25342 66.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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