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- PDB-5t58: Structure of the MIND Complex Shows a Regulatory Focus of Yeast K... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t58
タイトルStructure of the MIND Complex Shows a Regulatory Focus of Yeast Kinetochore Assembly
要素
  • KLLA0C15939p
  • KLLA0D15741p
  • KLLA0E05809p
  • KLLA0F02343p
キーワードCELL CYCLE / kinetochore / complex / chromosome / segregation / MIND / Mis12 / Mtw1 complex
機能・相同性
機能・相同性情報


MIS12/MIND type complex / kinetochore assembly / mitotic sister chromatid segregation / chromosome segregation / kinetochore / cell division / nucleus
類似検索 - 分子機能
Kinetochore-associated protein Nnf1 / Kinetochore Mis14/Nsl1 / Kinetochore protein Mis14 like / Nuclear MIS12/MIND complex subunit PMF1/Nnf1 / Centromere protein Mis12 / Nnf1 / Mis12 protein / Kinetochore-associated protein Dsn1/Mis13 / Mis12-Mtw1 protein family
類似検索 - ドメイン・相同性
KLLA0F02343p / Kinetochore-associated protein / KLLA0D15741p / KLLA0C15939p
類似検索 - 構成要素
生物種Kluyveromyces lactis (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.2131 Å
データ登録者Dimitrova, Y. / Jenni, S. / Valverde, R. / Khin, Y. / Harrison, S.C.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2016
タイトル: Structure of the MIND Complex Defines a Regulatory Focus for Yeast Kinetochore Assembly.
著者: Dimitrova, Y.N. / Jenni, S. / Valverde, R. / Khin, Y. / Harrison, S.C.
履歴
登録2016年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Database references
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KLLA0F02343p
B: KLLA0E05809p
D: KLLA0D15741p
N: KLLA0C15939p


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,2754
ポリマ－104,2754
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24340 Å2
ΔGint-198 kcal/mol
Surface area51820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.750, 172.570, 59.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.46, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 KLLA0F02343p


分子量: 27331.416 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residue Ala0 is left over from the TEV cleavage site.
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0_F02343g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6CLK3
#2: タンパク質 KLLA0E05809p


分子量: 23916.932 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0_E05809g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6CPD1
#3: タンパク質 KLLA0D15741p


分子量: 27843.467 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0_D15741g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6CQN5
#4: タンパク質 KLLA0C15939p


分子量: 25183.092 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0_C15939g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6CT27

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.17 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Tris-Cl, pH 8.0, 18-22% PEG 550 MME, 0.5-4.5 % poly-gamma-glutamic acid low molecular weight (PGA-LM), 0.2 M potassium thiocyanate, 0.2 M potassium bromide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年9月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.21→86.29 Å / Num. obs: 13484 / % possible obs: 74.4 % / 冗長度: 11.8 % / Rmerge(I) obs: 0.207 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 3.21→3.33 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.2131→86.285 Å / SU ML: 0.7 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 44.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 677 5.02 %
Rwork0.3204 --
obs0.3225 13474 74.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2131→86.285 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6593 0 0 0 6593
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036663
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.658966
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.2145899
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0371051
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061150
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2131-3.46120.5111300.4563631X-RAY DIFFRACTION18
3.4612-3.80960.46771050.37472056X-RAY DIFFRACTION60
3.8096-4.36080.37881850.33883190X-RAY DIFFRACTION94
4.3608-5.4940.40161700.31863457X-RAY DIFFRACTION100
5.494-86.31610.29371870.2893463X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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